殘基
- 蛋白質(zhì)分子機(jī)器結(jié)構(gòu)的特性分析及去折疊研究
組成，共有56個(gè)殘基。8個(gè)殘基與W43形成天然接觸：其中4個(gè)殘基（F52、T53、V54和T55）位于相鄰的β折疊中，并與W43的骨架形成天然接觸，而其他4個(gè)殘基（L5、F30、K31和M34）與W43的側(cè)鏈相互 作 用。在GB1中，殘 基2-19形 成N端β折 疊，殘 基23-36形成α螺旋，殘基42-55形成C端β折疊［13］。2 本文方法2.1 高斯網(wǎng)絡(luò)模型在高斯網(wǎng)絡(luò)模型中，每個(gè)蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)可以簡化為一個(gè)彈性網(wǎng)絡(luò)，其中每個(gè)氨基酸（殘基）被看作為該
數(shù)據(jù)采集與處理 2022年5期2022-10-13
- 深度學(xué)習(xí)幾何約束預(yù)測的蛋白質(zhì)建模方法
技術(shù)能夠推斷長程殘基接觸，得分高的殘基對(duì)接觸足夠準(zhǔn)確且分布良好，能有效的輔助蛋白質(zhì)折疊.根據(jù)兩年一次的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測關(guān)鍵評(píng)估(CASP)[11]實(shí)驗(yàn)準(zhǔn)則，如果蛋白質(zhì)序列中兩個(gè)殘基Cβ原子(沒有Cβ原子，用Cα代替)之間的歐式距離小于8?(其中?為Angstrom，表示0.1納米，常用于原子間距離描述)，定義為接觸.2012年，深度信念網(wǎng)絡(luò)[12，13]被Cheng團(tuán)隊(duì)嘗試用于預(yù)測蛋白質(zhì)殘基間接觸輔助蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)建模，自此深度學(xué)習(xí)方法在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測領(lǐng)域大
小型微型計(jì)算機(jī)系統(tǒng) 2022年9期2022-08-29
- 人分泌型磷脂酶A2-IIA的功能性動(dòng)力學(xué)特征研究*
方法來評(píng)價(jià)蛋白質(zhì)殘基對(duì)外界微擾的響應(yīng)程度，該方法已被廣泛應(yīng)用于識(shí)別蛋白質(zhì)變構(gòu)調(diào)控中潛在的別構(gòu)位點(diǎn)［9］。另外，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)網(wǎng)絡(luò)（protein structure network，PSN）方法也被廣泛應(yīng)用于蛋白質(zhì)折疊和關(guān)鍵位點(diǎn)預(yù)測的研究。本研究使用基于結(jié)構(gòu)的模型和方法，包括ENM、PRS和PSN分析了人sPLA2-ⅠⅠA型結(jié)構(gòu)的共享和特異性和動(dòng)力學(xué)與其功能的關(guān)系，并識(shí)別了關(guān)鍵殘基，加深了對(duì)酶催化機(jī)制的理解。1 研究方法1.1 數(shù)據(jù)集的建立從Protein D
生物化學(xué)與生物物理進(jìn)展 2022年7期2022-07-25
- 基于彈性網(wǎng)絡(luò)模型的蛋白質(zhì)變構(gòu)路徑與關(guān)鍵殘基識(shí)別研究
的變構(gòu)路徑和關(guān)鍵殘基［10-15］。Roy 等［16］運(yùn)用MD 模擬結(jié)合運(yùn)動(dòng)相關(guān)性分析，對(duì)人類鼻病毒（HRⅤ）的變構(gòu)調(diào)控過程進(jìn)行了研究，他們通過對(duì)不同殘基之間徑向運(yùn)動(dòng)關(guān)聯(lián)性的分析，揭示了抗病毒化合物WⅠN 52084 對(duì)HRⅤ衣殼蛋白“呼吸”運(yùn)動(dòng)的長程變構(gòu)調(diào)控機(jī)制。Bowerman 和Wereszczynski［17］基于MD模擬軌跡，利用殘基運(yùn)動(dòng)相關(guān)性分析、互信息關(guān)聯(lián)分析以及圖論的方法來識(shí)別蛋白質(zhì)體系的變構(gòu)網(wǎng)絡(luò)，利用該方法他們?cè)敿?xì)分析了凝血酶變構(gòu)位點(diǎn)與催
生物化學(xué)與生物物理進(jìn)展 2022年7期2022-07-25
- 基于各向異性網(wǎng)絡(luò)模型研究δ阿片受體的動(dòng)力學(xué)與關(guān)鍵殘基*
揭示了鈉離子利用殘基Trp2746.48的獨(dú)特構(gòu)象將信號(hào)傳遞到TM5和TM6。MD模擬是一種耗時(shí)的方法，特別是對(duì)于生物大分子。為了解決這個(gè)問題，科學(xué)家們提出粗粒化模型。其中，彈性網(wǎng)絡(luò)模型（elastic network model，ENM）是研究蛋白質(zhì)內(nèi)在動(dòng)力學(xué)和功能相關(guān)運(yùn)動(dòng)的一種特別有效的模型［10］。高斯網(wǎng)絡(luò)模型（Gaussian network model，GNM）［11］和各向異性網(wǎng)絡(luò)模型（anisotropic network model，ANM
生物化學(xué)與生物物理進(jìn)展 2022年6期2022-07-21
- 哈茨木霉酸性蛋白酶P6281的結(jié)構(gòu)分析
由386個(gè)氨基酸殘基組成，該序列與NCBI的報(bào)道相比，僅152位點(diǎn)的R殘基突變?yōu)镾殘基.在一級(jí)結(jié)構(gòu)序列中，1~17位序列為信號(hào)肽序列，該序列中富含7個(gè)A殘基，占信號(hào)肽氨基酸殘基總數(shù)41.7%，其切割位點(diǎn)序列為AALA，屬于常見的信號(hào)肽切割X-A-X-A類型［8］，這表明P6281的信號(hào)肽與絕大多數(shù)胞外分泌蛋白的信號(hào)肽切割位點(diǎn)一致.18~386 位序列為酶原序列，其中18~65位序列為前導(dǎo)肽，該序列輔助蛋白酶適當(dāng)折疊，阻礙蛋白底物與酶的底物結(jié)合區(qū)域結(jié)合，抑制
韶關(guān)學(xué)院學(xué)報(bào) 2022年6期2022-07-05
- 分子識(shí)別特征預(yù)測算法特性分析*
s和MoRFs的殘基數(shù)分別是≤5和5～25個(gè).Yan等［4］分析了868個(gè)完整蛋白質(zhì)組，結(jié)果顯示真核生物有21%的IDRs具有MoRFs，細(xì)菌和古細(xì)菌有29%的IDRs具有MoRFs.由于SLiMs和MoRFs長度上的差異，所以預(yù)測這2類功能域的方法不同.目前SLiMs的預(yù)測是基于在一組不同序列中尋找正則表達(dá)式的原理來開發(fā)算法.MoRFs相比于其他無序區(qū)域和結(jié)構(gòu)化區(qū)域有其獨(dú)特的序列特征，因此，MoRFs的預(yù)測可以基于序列進(jìn)行精確的計(jì)算預(yù)測.另外，MoRFs
- 距離約束和二面角優(yōu)化的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測方法
-17].尤其是殘基-殘基接觸預(yù)測，為蛋白質(zhì)折疊提供了重要的約束信息，很大程度上彌補(bǔ)了能量函數(shù)不精確造成的影響.許多利用殘基-殘基接觸預(yù)測蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的方法被提出[18-21]，其中CONFOLD[22]將殘基-殘基接觸和二級(jí)結(jié)構(gòu)信息轉(zhuǎn)化為距離、二面角和氫鍵約束，進(jìn)行蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測.自CASP13以來，基于深度學(xué)習(xí)的殘基間距離預(yù)測迅速成為新的研究熱點(diǎn)[23]，殘基間距離預(yù)測描述了殘基對(duì)在不同距離區(qū)間的概率，相比殘基-殘基接觸包含了更多的幾何約束信息，更有利于
小型微型計(jì)算機(jī)系統(tǒng) 2022年1期2022-01-21
- 基于L-Metric重疊子圖發(fā)現(xiàn)的B細(xì)胞表位預(yù)測模型
面原子構(gòu)建氨基酸殘基圖；2）利用馬爾可夫聚類算法（Markov CLustering algorithm，MCL）［13］將氨基酸殘基圖劃分為互不重疊的種子子圖，并利用重疊子圖發(fā)現(xiàn)算法對(duì)種子子圖擴(kuò)展以得到重疊子圖；3）利用圖卷積神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)（Graph Convolutional neural Network，GCN）［14］和全連接網(wǎng)絡(luò)（Fully Connected Network，F(xiàn)CN）［15］構(gòu)建的分類器對(duì)子圖進(jìn)行分類。1 氨基酸殘基圖的構(gòu)建本文采用
計(jì)算機(jī)應(yīng)用 2021年12期2022-01-05
- Streptomyces sp.DJ菌株產(chǎn)生的角蛋白酶的序列分析
，占肽鏈總氨基酸殘基數(shù)83(mol，%)左右，而酸性和堿性氨基酸含量差異不大，都約占肽鏈氨基酸量的17(mol，%)左右。3種角蛋白酶的信號(hào)肽切割位點(diǎn)不完全一致(26或34)，3種角蛋白酶的前導(dǎo)肽長度均為71～78 aa，成熟肽長度均為274～278 aa，長度差異較小。2.4 角蛋白酶的同源建模及其二級(jí)結(jié)構(gòu)分析利用3種角蛋白酶的保守區(qū)域與來自MeiothermustaiwanensisWR-220的角蛋白酶(PDB數(shù)據(jù)庫code：5WSL.1.A)的氨基
西南農(nóng)業(yè)學(xué)報(bào) 2021年10期2021-12-14
- 抑制劑8Q9和8QC與bromodomain結(jié)構(gòu)域蛋白4作用機(jī)理的分子動(dòng)力學(xué)研究
約140個(gè)氨基酸殘基組成.這些結(jié)構(gòu)域存在于46種不同的蛋白質(zhì)中，并分為8個(gè)不同的家族[2，3].BRD具有高度保守的折疊模式，主要由四個(gè)反向平行的α-螺旋(αA，αB，αC，αZ)和兩個(gè)柔性環(huán)(ZA環(huán)和BC環(huán))構(gòu)成[4，5].Bromodomain結(jié)構(gòu)域和末端結(jié)構(gòu)域(bromodomain and extra-terminal domain，BET)家族是八個(gè)主要BRD家族的重要組成部分，包含BRD2，BRD3，BRD4和BRDT[6]四個(gè)成員.BRD4是
原子與分子物理學(xué)報(bào) 2021年3期2021-08-16
- PD-1與單克隆抗體殘基特異性結(jié)合機(jī)制的計(jì)算丙氨酸掃描研究
1與PD-L1在殘基水平上的結(jié)合機(jī)制［17］，將有助于下一代單抗的開發(fā)［18，19］.本文利用分子動(dòng)力學(xué)研究了2個(gè)單抗（Pembrolizumab和Nivolumab）與PD-1結(jié)合的機(jī)制.使用計(jì)算丙氨酸掃描方法識(shí)別了PD-1/mAb復(fù)合物中的結(jié)合熱點(diǎn)，對(duì)mAb和PD-1的結(jié)合熱點(diǎn)進(jìn)行了預(yù)測，并對(duì)兩個(gè)體系熱點(diǎn)的異同進(jìn)行了分析和討論.1 實(shí)驗(yàn)部分1.1 分子動(dòng)力學(xué)模擬從蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫（PDB）［20］中下載了人源PD-1與抗體復(fù)合物（Pembrolizumab
高等學(xué)校化學(xué)學(xué)報(bào) 2021年7期2021-07-11
- 水介導(dǎo)的通訊路徑對(duì)脂肪酶熱穩(wěn)定性的影響
，并且蛋白質(zhì)中的殘基之間和殘基-水之間存在相互作用，因此可以殘基、水為節(jié)點(diǎn)，殘基之間及殘基-水的相互作用為邊構(gòu)成殘基-殘基和殘基-水網(wǎng)絡(luò)（簡稱殘基-水全網(wǎng)絡(luò)）。將復(fù)雜網(wǎng)絡(luò)中最短路徑的計(jì)算應(yīng)用在蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)中具有重要的作用。Zhang等利用最短路徑找出與脈絡(luò)膜新生血管（CNV）相關(guān)的候選基因，為治療CNV提供了新的見解[20]。Papaleo等通過詳細(xì)分析酶中的最短路徑，從而可更清楚了解酶中殘基之間的通訊[21]。此外，通過計(jì)算蛋白質(zhì)相互作用網(wǎng)絡(luò)中的最短路徑，
食品與生物技術(shù)學(xué)報(bào) 2021年5期2021-06-24
- 基于計(jì)算機(jī)模擬技術(shù)分析去氫樅酸作為PI3K/AKT/mTOR信號(hào)通路抑制劑的潛力
體重疊的相互作用殘基用紅圈指示。相互作用殘基是否參與配體-蛋白的結(jié)合通過可接觸表面積(accessible surface area，ASA)的損失(ΔASA)來衡量，配體與殘基的相互作用越緊密ΔASA越大，一般ΔASA大于10?2可認(rèn)為該相互作用參與了配體-蛋白的結(jié)合[19]。各殘基的ASA通過Accessible Surface Area and Accessibility Calculation for Protein(ver.1.2)(http:/
天然產(chǎn)物研究與開發(fā) 2021年4期2021-05-11
- 絲氨酸（S13和S14）殘基側(cè)鏈位置特性對(duì)模型蛋白Trp?cage折疊的影響
基礎(chǔ)，研究蛋白質(zhì)殘基間相互作用與其結(jié)構(gòu)折疊形成的關(guān)系一直是結(jié)構(gòu)生物學(xué)研究重點(diǎn)。蛋白質(zhì)折疊、穩(wěn)定以及功能的發(fā)揮均與蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中關(guān)鍵氨基酸殘基密切相關(guān)，而這些殘基的缺失或突變替換等都會(huì)對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能產(chǎn)生顯著破壞。如鐮刀型貧血癥就是由于血紅蛋白（HbA）結(jié)構(gòu)中β 鏈第6 位氨基酸谷氨酸突變?yōu)槔i氨酸形成了異常的血紅蛋白S（HbS）［1］。p53 是突變頻率最高的一種腫瘤抑制蛋白，其結(jié)構(gòu)中第220 位酪氨酸殘基突變?yōu)榘腚装彼釙?huì)引起結(jié)構(gòu)親水性空腔變大，最終導(dǎo)致p5
生物學(xué)雜志 2021年2期2021-04-29
- 酞菁鋅衍生物摻雜人血白蛋白的分子模擬研究
由585個(gè)氨基酸殘基組成的單多肽鏈，且僅在其IIA結(jié)構(gòu)域中存在一個(gè)特征色氨酸殘基（Trp214）。HSA分子中包含了3個(gè)結(jié)構(gòu)相似的結(jié)構(gòu)域：α-螺旋結(jié)構(gòu)域I，II和III（I：1～195；II：196～383；III：384～585）α-螺旋，每個(gè)結(jié)構(gòu)域又分別包含了2個(gè)由4～6個(gè)螺旋結(jié)構(gòu)組成的亞結(jié)構(gòu)域（IA，IB；IIA，IIB；IIIA，IIIB）[4-6]。HSA能夠結(jié)合多種光敏劑（PS），如華法令、地高辛、布洛芬、紫紅素18、吩噻嗪和二氫卟吩 p6等，
科學(xué)與信息化 2021年8期2021-03-31
- 變式分殘基 重組異構(gòu)體
過變式拆分成不同殘基，再按一定規(guī)律組合的思維方法，可以充分考查學(xué)生的化學(xué)學(xué)科素養(yǎng)和信息加工處理能力.這里殘基是指官能團(tuán)、烴基等原子或原子團(tuán).一、二元取代物由組合法分殘基二元取代物是指兩個(gè)烴基或兩個(gè)官能團(tuán)去取代碳鏈或苯環(huán)上的氫得到的物質(zhì).有兩個(gè)支鏈的鏈烴的殘基劃分：剪掉的碳作為這兩個(gè)烷基取代基，剩余的碳鏈作主鏈；單環(huán)芳烴的殘基劃分：6個(gè)碳構(gòu)成苯環(huán)外，其余碳按要求劃分為不同的取代基.二元衍生物直接劃分成兩個(gè)官能團(tuán)和一個(gè)烴基.重組的基本思路：先用對(duì)稱軸對(duì)作為母體
數(shù)理化解題研究 2021年4期2021-03-11
- 蛹蟲草飼料添加劑的研究現(xiàn)狀及展望
大量的蛹蟲草培養(yǎng)殘基，其中大部分被丟棄，造成了嚴(yán)重的環(huán)境污染及資源浪費(fèi)。蛹蟲草培養(yǎng)殘基營養(yǎng)豐富，是很好的飼料利用資源。近年來蛹蟲草飼料添加劑在動(dòng)物養(yǎng)殖業(yè)中的應(yīng)用已逐步興起。在畜禽、反芻動(dòng)物、水產(chǎn)品等的應(yīng)用均獲得較好的效果。因此，蛹蟲草飼料添加劑在動(dòng)物養(yǎng)殖業(yè)中的應(yīng)用研究具有積極的意義。本文主要對(duì)蛹蟲草飼料添加劑的研究現(xiàn)狀及其在動(dòng)物養(yǎng)殖中的應(yīng)用進(jìn)行綜述及探討，對(duì)發(fā)展前景進(jìn)行了展望。1 蛹蟲草飼料添加劑概述蛹蟲草飼料添加劑包括蛹蟲草子實(shí)體、蛹蟲草培養(yǎng)殘基、蛹蟲草
微生物學(xué)雜志 2021年6期2021-03-07
- G蛋白偶聯(lián)受體的共同激活機(jī)制
且結(jié)構(gòu)分布較廣的殘基(如Gly和Trp)[27]，或者使用含有19F的分子來反應(yīng)性地標(biāo)記事先選定的與激活關(guān)系緊密的一兩個(gè)Cys位點(diǎn)[28-30]。隨著高場NMR、改進(jìn)的低溫探針、穩(wěn)定同位素標(biāo)記及橫向弛豫優(yōu)化譜（transverse relaxation-optimized spectroscopy, TROSY）等技術(shù)的應(yīng)用，GPCR的NMR研究取得突破性發(fā)展，如鑒定出GPCR存在著多種與功能密切相關(guān)的構(gòu)象狀態(tài)，且受激動(dòng)劑、拮抗劑、別構(gòu)調(diào)節(jié)劑和下游效應(yīng)蛋白
自然雜志 2021年1期2021-02-07
- 菊粉酶降低N-羥乙酰神經(jīng)氨酸含量機(jī)制的分子模擬研究
得底物與酶作用的殘基信息，有助于酶的理性設(shè)計(jì)和作用機(jī)制解析。楊倩等[9]為提高米根霉α-淀粉酶(ROAmy) 的熱穩(wěn)定性，基于分子動(dòng)力學(xué)模擬結(jié)果，對(duì)該酶中的3 個(gè)氨基酸殘基G128、K269 和G393 進(jìn)行了突變，獲得了熱穩(wěn)定性更好的突變體。目前已有X-衍射晶體法和分子動(dòng)力學(xué)模擬對(duì)外切菊粉酶作用果糖催化位點(diǎn)解析[10]、同源建模分析菊粉酶功能域和活性位點(diǎn)[11]、菊粉酶對(duì)果糖六磷酸和蔗果三糖相互作用模擬的報(bào)道[12]。但有關(guān)Neu5Gc 與菊粉酶相互作用
核農(nóng)學(xué)報(bào) 2020年9期2020-10-09
- 蛋白質(zhì)殘基相互作用網(wǎng)絡(luò)在線服務(wù)及可視化分析
.近年來，蛋白質(zhì)殘基相互作用網(wǎng)絡(luò)普遍應(yīng)用于蛋白質(zhì)相關(guān)問題的研究.該方法中網(wǎng)絡(luò)的節(jié)點(diǎn)為組成蛋白質(zhì)的殘基，網(wǎng)絡(luò)的邊為非共價(jià)鍵殘基相互作用(如范德瓦爾斯和靜電相互作用等)[3].基于蛋白質(zhì)殘基相互作用網(wǎng)絡(luò)，可以進(jìn)一步利用圖論的方法研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性[4-5]，蛋白質(zhì)動(dòng)力學(xué)[6-8]，酶活性和變構(gòu)調(diào)節(jié)[9]，信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)[10-11]等問題，為解決這些問題提供了一個(gè)嶄新的視角.例如，Vendruscolo等人通過蛋白質(zhì)殘基相互作用網(wǎng)絡(luò)的聚類系數(shù)(clustering
- 接觸圖輔助的過程重采樣蛋白質(zhì)構(gòu)象空間優(yōu)化算法
預(yù)測的二級(jí)結(jié)構(gòu)和殘基接觸[30]轉(zhuǎn)化成空間約束，然后使用這些空間約束構(gòu)建蛋白三維結(jié)構(gòu)模型.Filb-Coevo[31]使用殘基接觸圖約束產(chǎn)生高質(zhì)量的片段庫[32，33]，進(jìn)而使用片段組裝方法搜索構(gòu)象.RMA[34]算法在遺傳算法的框架下使用預(yù)測的二級(jí)結(jié)構(gòu)增強(qiáng)對(duì)構(gòu)象采樣空間的探索.DPDE[35]算法使用距離譜[36]指導(dǎo)差分進(jìn)化進(jìn)行蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)預(yù)測.SCDE[37]算法使用基于二級(jí)結(jié)構(gòu)和殘基接觸的選擇策略指導(dǎo)構(gòu)象空間采樣.在進(jìn)化計(jì)算框架下[38-40]，RM
小型微型計(jì)算機(jī)系統(tǒng) 2020年3期2020-05-12
- 引入序列信息的殘基相互作用網(wǎng)絡(luò)比對(duì)算法?
網(wǎng)絡(luò)、代謝網(wǎng)絡(luò)、殘基相互作用網(wǎng)絡(luò)、基因表達(dá)網(wǎng)絡(luò)等[1],已經(jīng)成為大數(shù)據(jù)時(shí)代生命科學(xué)相關(guān)研究的重要數(shù)據(jù)資源.這使得生物網(wǎng)絡(luò)比對(duì)在近年來成為研究代謝、結(jié)構(gòu)、功能和進(jìn)化的有效的方法.通過生物網(wǎng)絡(luò)比對(duì)的方法可以發(fā)現(xiàn)兩個(gè)或兩個(gè)以上相互作用網(wǎng)絡(luò)在拓?fù)浜凸δ苌系南嗨茀^(qū)域,用于研究生物分子的結(jié)構(gòu)和功能,分析生物的進(jìn)化和演變.通常,功能相似的蛋白質(zhì)分子具有相似的空間結(jié)構(gòu),而結(jié)構(gòu)上局部的差異可能會(huì)導(dǎo)致其性質(zhì)的不同,如蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性、親水性、疏水性、耐酸性、耐堿性等[2].殘
軟件學(xué)報(bào) 2019年11期2019-12-11
- 二硫鍵和Ca2+結(jié)合殘基對(duì)重組醬油曲霉堿性蛋白酶的影響
鍵和Ca2+結(jié)合殘基提高Ap穩(wěn)定性，為其工業(yè)化應(yīng)用提供依據(jù).1 材料與方法1.1 試驗(yàn)材料1.1.1 菌株、酶和試劑 野生型Ap的重組工程菌株和Escherichia.coliDH 5α菌株由本實(shí)驗(yàn)室提供；表達(dá)載體pPIC9K和畢赤酵母(Pichiapastoris) KM71菌株購自Invitrogen公司.TaKaRa MutanBEST Kit、PCR反應(yīng)體系、PCR產(chǎn)物回收試劑盒和質(zhì)粒提取試劑盒等購自寶日醫(yī)生物技術(shù)(北京)有限公司.其他化學(xué)試劑均分
- 基于殘基-水作用網(wǎng)絡(luò)的木聚糖酶耐熱性研究
酸和亮氨酸，這些殘基形成較強(qiáng)的疏水核心，提高了Fe-SOD酶的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性[10]。另外，還發(fā)現(xiàn)耐熱的Fe-SOD酶的平均度、平均連接強(qiáng)度等網(wǎng)絡(luò)參數(shù)要高于常溫的Fe-SOD酶[11]。Srivastava等通過結(jié)合復(fù)雜網(wǎng)絡(luò)理論和動(dòng)態(tài)研究方法找到了對(duì)枯草芽孢桿菌脂肪酶耐熱性影響的重要殘基[12]。Brinda等人也通過網(wǎng)絡(luò)的方法發(fā)現(xiàn)了耐熱蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)與耐溫蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)之間的差異[13]。水合作用協(xié)助蛋白質(zhì)內(nèi)部的共價(jià)及非共價(jià)相互作用維系了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定[14-17
食品與生物技術(shù)學(xué)報(bào) 2019年9期2019-10-30
- 關(guān)于蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)α-螺旋中氫鍵構(gòu)成的準(zhǔn)確表述
3.6 個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54 nm，相鄰氨基酸軸向距離為0.15 nm；α-螺旋為右手螺旋，其中每個(gè)氨基酸殘基的C=O 上的氧和它前面的第4 個(gè)氨基酸殘基的N-H 上的氫形成氫鍵，氫鍵方向和螺旋軸的方向基本一致； 由每一個(gè)氫鍵閉合形成的環(huán)包含13 個(gè)原子， 故α-螺旋又叫3.613-螺旋。在α-螺旋中氨基酸側(cè)鏈向外伸展，特征二面角為φ=-57°，ψ=-48°。但是，由于在不同的教材中有關(guān)α-螺旋中氫鍵構(gòu)成的表述有些差異，導(dǎo)致在教學(xué)過程中，學(xué)生易混淆
生物學(xué)通報(bào) 2019年5期2019-05-23
- CDC25B與CDK2/Cyclin A蛋白相互作用研究
間參與相互作用的殘基，為新型CDC25B抑制劑的設(shè)計(jì)提供理論依據(jù)。1 材料與方法1.1 蛋白-蛋白對(duì)接 蛋白-蛋白對(duì)接是基于兩個(gè)已知蛋白的三維結(jié)構(gòu)，通過分子模擬方法預(yù)測復(fù)合物的近天然結(jié)構(gòu)。使用Discovery Studio v3.5中的ZDOCK[3-5]和RDOCK[6]模塊來實(shí)現(xiàn)蛋白與蛋白的對(duì)接計(jì)算。ZDOCK是一種基于快速傅里葉轉(zhuǎn)化相關(guān)性技術(shù)的剛性蛋白對(duì)接算法。RDOCK是一種基于CHARMm的能量優(yōu)化過程，用于優(yōu)化ZDOCK所尋找到的蛋白-蛋白復(fù)
天津醫(yī)科大學(xué)學(xué)報(bào) 2018年3期2018-05-30
- 識(shí)別蛋白質(zhì)配體綁定殘基的生物計(jì)算方法綜述*
一些關(guān)鍵的氨基酸殘基形成一個(gè)類似口袋的形狀區(qū)域，以完成對(duì)特定配體的綁定。這些關(guān)鍵的氨基酸殘基稱為綁定殘基(位點(diǎn))。從一個(gè)蛋白質(zhì)識(shí)別出綁定殘基，對(duì)于理解蛋白質(zhì)的功能、藥物設(shè)計(jì)、分析生物分子之間的相互作用、指導(dǎo)相關(guān)生化實(shí)驗(yàn)具有重要意義。傳統(tǒng)上，蛋白質(zhì)與配體的綁定殘基通過生物學(xué)實(shí)驗(yàn)來測定，此類方法雖然準(zhǔn)確，但存在著諸如耗時(shí)、昂貴等問題，遠(yuǎn)遠(yuǎn)不能滿足后基因組時(shí)代蛋白質(zhì)測序工作飛速發(fā)展的要求。據(jù)統(tǒng)計(jì)，當(dāng)前已測序的蛋白質(zhì)中，僅0.6%左右的蛋白質(zhì)具有配體綁定殘基的生物
數(shù)據(jù)采集與處理 2018年2期2018-04-13
- 傳染性蛋白的“負(fù)面”和“正面”（5）
243 個(gè)氨基酸殘基組成。 在血液中，大約95%的ApoA-I 結(jié)合在高密度脂蛋白中，其分子構(gòu)造的80%為α-螺旋，沒有β-折疊。 其余的5%以不結(jié)合脂肪分子的形式存在，分子中也有大約60%的肽鏈部分在α-螺旋中，沒有β-折疊。 這部分游離的ApoA-I 分子，特別是其中氨基端的100 個(gè)左右的肽鏈部分，易改變折疊情況。 基因突變也會(huì)改變ApoA-I 的折疊狀況，形成β-折疊，像Prion 蛋白那樣形成分子聚合物，在身體各處沉積，引起淀粉樣變性病。從患者身
生物學(xué)通報(bào) 2018年8期2018-03-26
- 北蟲草栽培殘基中主要活性物質(zhì)含量分析及評(píng)價(jià)
生產(chǎn)中產(chǎn)生的大量殘基被作為廢物棄掉,不僅造成資源的浪費(fèi),對(duì)環(huán)境也造成一定的影響[8]。隨著北蟲草人工培養(yǎng)產(chǎn)業(yè)規(guī)模的不斷擴(kuò)大,對(duì)北蟲草栽培殘基如何加工和利用已成為亟待解決的問題[9-10]。本研究對(duì)北蟲草栽培殘基中主要營養(yǎng)物質(zhì)及主要活性成分進(jìn)行了含量分析及評(píng)價(jià)，同時(shí)對(duì)其所含的蟲草素、蟲草多糖含量與子座進(jìn)行了比對(duì)分析，為加長產(chǎn)業(yè)鏈條，促進(jìn)其資源化應(yīng)用研究提供參考。1 材料與方法1.1 材料1.1.1 樣品 人工栽培北蟲草子座及栽培殘基來源于內(nèi)蒙古敖漢旗北蟲草種
微生物學(xué)雜志 2018年6期2018-02-26
- ZAβ3和Aβ16–40親和作用的分子機(jī)理解析
區(qū)域和關(guān)鍵氨基酸殘基尚不清楚。針對(duì)此問題，本研究利用分子動(dòng)力學(xué)模擬、MM-PBSA自由能計(jì)算和分解方法研究了ZAβ3-Aβ16–40復(fù)合物之間的相互作用機(jī)制。結(jié)果表明，ZAβ3的β-股和Aβ16–40之間的親和作用占主導(dǎo)，而ZAβ3的α-螺旋貢獻(xiàn)很小。利用分子力學(xué)-帕松波爾茨曼溶劑可及化表面積方法(MM-PBSA)自由能分解發(fā)現(xiàn)ZAβ3的熱點(diǎn)殘基為E15、I16、V17、Y18、L19、P20、N21和L22，而Aβ16–40的熱點(diǎn)殘基為F19、F20、A
物理化學(xué)學(xué)報(bào) 2017年9期2017-12-21
- 乙酰膽堿酯酶AChE與1，7-二氮雜咔唑抑制劑的作用機(jī)理的分子動(dòng)力學(xué)模擬
。分析結(jié)果表明,殘基S286與抑制劑之間形成的氫鍵作用有利于抑制劑與AChE之間的結(jié)合。范德華相互作用,尤其是抑制劑與關(guān)鍵殘基W279和Y334的作用,對(duì)抑制劑與AChE之間的結(jié)合自由能有較大的貢獻(xiàn),在區(qū)分抑制劑M1（或M2）和M3的生物活性上發(fā)揮著重要的作用。阿爾茨海默癥；乙酰膽堿酯酶；1,7-二氮雜咔唑類抑制劑；分子動(dòng)力學(xué)模擬；MM-PBSA眾所周知,世界正面臨老齡化問題,阿爾茨海默?。ˋD）的發(fā)病率隨著年齡的增加而顯著增加。阿爾茨海默癥病人的主要表現(xiàn)
無機(jī)化學(xué)學(xué)報(bào) 2017年11期2017-11-13
- 基于多特征融合預(yù)測蛋白質(zhì)相互作用界面
據(jù)集，蛋白質(zhì)界面殘基、表面殘基的定義在構(gòu)建和測試模型過程中使用了三個(gè)數(shù)據(jù)集，Duarte數(shù)據(jù)集[2]作為主數(shù)據(jù)集用于構(gòu)建模型和優(yōu)化參數(shù)，Bernauer[4]和Ponstingl[5]兩個(gè)經(jīng)典數(shù)據(jù)集作為獨(dú)立測試集.核心殘基(Core)位于互作界面中心，主要由疏水性氨基酸構(gòu)成.核心殘基周圍環(huán)繞著一圈殘基，此類型殘基稱之為環(huán)繞殘基(Rim).界面殘基、表面殘基、核心殘基與環(huán)繞殘基定義采用Proface方式定義[6].1.2傳統(tǒng)特征核心殘基(Core)與環(huán)繞殘基
- 戊乙奎醚光學(xué)異構(gòu)體與毒蕈堿型受體亞型的分子對(duì)接研究
修復(fù)缺失的氨基酸殘基，加氫和分配電荷，并對(duì)局部環(huán)區(qū)（Loop）進(jìn)行CHARMm能量最小化處理，以滿足分子對(duì)接的要求。2.3 同源建模構(gòu)建M5受體蛋白M5受體目前暫未有三維結(jié)構(gòu)的報(bào)道，但具有眾多的同源蛋白片段的三維結(jié)構(gòu)報(bào)道，因此，可采用同源建模的方法獲得M5受體的三維結(jié)構(gòu)。由于M5受體蛋白僅有一級(jí)結(jié)構(gòu)的氨基酸序列已知，尚無三維結(jié)構(gòu)的報(bào)道，故本文采用蛋白質(zhì)建模門戶網(wǎng)站（PMP，網(wǎng)址為 http：//www.proteinmodelportal.org）提供的在
中國藥房 2017年25期2017-10-10
- 蛋白質(zhì)中殘基遠(yuǎn)程相互作用預(yù)測算法研究綜述
.cn)蛋白質(zhì)中殘基遠(yuǎn)程相互作用預(yù)測算法研究綜述張海倉1,2高玉娟3鄧明華3,4,5鄭偉謀6卜東波11(中國科學(xué)院計(jì)算技術(shù)研究所 北京 100190)(中國科學(xué)院大學(xué) 北京 100049)(北京大學(xué)定量生物學(xué)中心 北京 100871)(北京大學(xué)數(shù)學(xué)科學(xué)學(xué)院 北京 100871)(北京大學(xué)統(tǒng)計(jì)科學(xué)中心 北京 100871) (中國科學(xué)院理論物理研究所 北京 100190)(zhanghaicang@ict.ac.cn)蛋白質(zhì)是由多個(gè)氨基酸殘基順序連接而成的長
計(jì)算機(jī)研究與發(fā)展 2017年1期2017-02-21
- 分子模擬方法研究四氫化吡啶并[1，2-a]吲哚酮衍生物對(duì)GSK3β和CDK5的選擇性
式，結(jié)合口袋處的殘基也都根據(jù)晶體結(jié)構(gòu)的序列比對(duì)相互對(duì)應(yīng)。研究體系的RMSD隨時(shí)間的穩(wěn)定變化，表明模擬體系已達(dá)到穩(wěn)定狀態(tài)，因而后續(xù)的分析是可靠的。CDK5/抑制劑體系，RMSD在0.15 nm上下波動(dòng)，CDK5/M1和CDK5/M2骨架輕微波動(dòng)，稍高于CDK5/M3；而GSK3β體系的RMSD值略高于CDK5體系，在0.17 nm上下波動(dòng)，GSK3β/M1和GSK3ββ/M2的骨架波動(dòng)平衡值則稍低于GSK3β/M3?；钚暂^大的抑制劑增強(qiáng)了蛋白骨架整體的“柔性
無機(jī)化學(xué)學(xué)報(bào) 2016年11期2016-11-28
- 濃縮乳清蛋白粉成分熒光光譜分析
應(yīng)的分別是酪氨酸殘基和處于兩種不同環(huán)境下的色氨酸殘基。濃縮乳清蛋白粉； 熒光光譜； 成分分析0 引 言濃縮乳清蛋白粉由牛奶乳清通過澄清、超濾、噴霧干燥等技術(shù)手段制成，其具有突出的生理功能特性和優(yōu)質(zhì)的生物利用價(jià)值[1-4]，是生產(chǎn)嬰幼兒配方奶粉、運(yùn)動(dòng)營養(yǎng)補(bǔ)劑、中老年?duì)I養(yǎng)品等食品的重要原料。原料質(zhì)量與食品安全息息相關(guān)，目前，市場上濃縮乳清蛋白粉多產(chǎn)自國外，導(dǎo)致無法從生產(chǎn)源頭監(jiān)控其質(zhì)量，同時(shí)由于市場的大量需求，出現(xiàn)了通過摻假(如加入奶精粉、大豆蛋白粉等)獲取暴利
長春工業(yè)大學(xué)學(xué)報(bào) 2016年4期2016-10-12
- 同步熒光光譜技術(shù)研究膠原基表面活性劑溶液中分子的聚集行為
BS分子中Tyr殘基和Phe殘基隨溫度變化的響應(yīng)順序。結(jié)果表明，CBS分子在261和282 nm處出現(xiàn)了分別歸屬于Phe和Tyr的特征吸收峰。隨著CBS濃度的升高，CBS分子中Phe殘基和Tyr殘基數(shù)量逐漸增多使CBS分子聚集程度增加，并導(dǎo)致熒光強(qiáng)度增強(qiáng)；CBS溶液pH值(pH 5.0)在等電點(diǎn)附近時(shí)，由于CBS分子的疏水作用和氫鍵形成能力加強(qiáng)，導(dǎo)致CBS分子聚集程度增強(qiáng)；CBS溶液中NaCl濃度的升高，則使CBS分子間排斥力減弱，從而導(dǎo)致CBS分子的聚集
光譜學(xué)與光譜分析 2016年1期2016-06-15
- 3MBA類FtsZ蛋白抑制劑的分子動(dòng)力學(xué)模擬及抗菌作用機(jī)制
蛋白質(zhì)構(gòu)象、關(guān)鍵殘基質(zhì)心距、活性口袋體積以及相對(duì)結(jié)合自由能的變化規(guī)律.研究表明:當(dāng)不含抑制劑存在時(shí)SaFtsZ-GDP二元復(fù)合物體系穩(wěn)定性較差,其T7Loop區(qū)域殘基(203-209)波動(dòng)較大,且蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生明顯變化,活性口袋體積急劇減小,底物通道顯著變窄且不穩(wěn)定.而含有抑制劑PC190723、Compound1的類衍生物三元復(fù)合物體系的表現(xiàn)截然不同,這主要是由于它們均能和活性口袋T7Loop區(qū)周圍殘基形成關(guān)鍵性的氫鍵以及疏水作用,與FtsZ蛋白緊密結(jié)
物理化學(xué)學(xué)報(bào) 2015年3期2015-12-29
- 羥基苯甲腈類抑制劑與Cdc25B磷酸酯酶相互作用的結(jié)合位點(diǎn)殘基觀察
位點(diǎn)loop上兩殘基的磷酸根，進(jìn)而將其激活［3］。Cdc25B在多種腫瘤細(xì)胞如結(jié)腸癌、胰腺癌、卵巢癌等過度表達(dá)，對(duì)腫瘤細(xì)胞的發(fā)展起促進(jìn)作用，下調(diào)Cdc25B表達(dá)會(huì)引起腫瘤細(xì)胞周期阻滯，抑制腫瘤細(xì)胞增殖。因此，Cdc25B已經(jīng)成為治療癌癥的潛在藥物作用靶點(diǎn)［4，5］。傳統(tǒng)的設(shè)計(jì)思路是針對(duì)Cdc25B的催化活性位點(diǎn)設(shè)計(jì)抑制劑，但該位點(diǎn)空間體積較小，導(dǎo)致小分子抑制劑設(shè)計(jì)難度增加。最近研究［6］報(bào)道了新型羥基苯甲腈類Cdc25B抑制劑，此類抑制劑并不與Cdc25B
山東醫(yī)藥 2015年23期2015-12-02
- 基于支持向量機(jī)的蛋白質(zhì)相互作用界面熱點(diǎn)殘基預(yù)測
作用界面中的熱點(diǎn)殘基是局部緊湊地聚集著，而現(xiàn)有的基于機(jī)器學(xué)習(xí)的熱點(diǎn)殘基預(yù)測方法僅從目標(biāo)殘基中提取特征，并沒有考慮目標(biāo)殘基的局部空間結(jié)構(gòu)信息，以及如何進(jìn)行特征提取并獲得非冗余的特征子集等問題，為準(zhǔn)確識(shí)別蛋白質(zhì)相互作用界面的熱點(diǎn)殘基，提出結(jié)合蛋白質(zhì)相互作用界面殘基的空間鄰近殘基信息提取多類特征，并利用隨機(jī)森林來進(jìn)行特征提取，最后利用支持向量機(jī)來預(yù)測熱點(diǎn)殘基的方法.計(jì)算實(shí)驗(yàn)表明，該預(yù)測方法可以有效地用來發(fā)現(xiàn)熱點(diǎn)殘基.蛋白質(zhì)相互作用界面；熱點(diǎn)；支持向量機(jī)；隨機(jī)森林
天津科技大學(xué)學(xué)報(bào) 2015年2期2015-08-09
- 基于氫氘交換核磁共振技術(shù)研究蛋白質(zhì)與陽離子交換介質(zhì)的相互作用
).溶菌酶氨基酸殘基核磁共振信號(hào)根據(jù)與 α位碳相連的酰胺氫 (NH-CαH)來歸屬，并以文獻(xiàn)報(bào)道[15]結(jié)合生物大分子核磁共振數(shù)據(jù)庫Biological Magnetic Resonance Bank (BMRB 4562)為參考。峰強(qiáng)度 (I)通過軟件 Topspin version 3.0標(biāo)定。為了排除樣品濃度的影響，以不發(fā)生氫氘交換的芳香族氨基酸Trp108的 H4-H5相關(guān)峰為參考峰，對(duì)特征殘基峰的強(qiáng)度進(jìn)行歸一化處理，如式 (1)：式中Ipeak為
生物工程學(xué)報(bào) 2014年9期2014-10-31
- 蛋白激酶B結(jié)構(gòu)與功能研究進(jìn)展
一個(gè)保守的蘇氨酸殘基308，該殘基的磷酸化可部分激活PKB［3］.所有PKB 異構(gòu)體C 端均有一個(gè)約40 個(gè)氨基酸的延伸片段，該區(qū)域含有疏水基序(hydrophobic motif，HM).人體PKB 的HM 序列為:苯丙氨酸/脯氨酸/谷氨酰胺/苯丙氨酸/絲氨酸/酪氨酸.當(dāng)PKB 的HM發(fā)生缺失突變時(shí)，Akt 的酶活性會(huì)完全喪失.最新的研究表明，HM 對(duì)于PKB 的激酶催化活性具有變構(gòu)調(diào)節(jié)作用，催化功能域的氨基小葉和αB 螺旋、αC螺旋以及β－5 片狀結(jié)構(gòu)
- 隱馬爾科夫模型基于殘基對(duì)蛋白質(zhì)序列的分析
馬爾科夫模型基于殘基對(duì)蛋白質(zhì)序列的分析汪一亭（池州學(xué)院 數(shù)學(xué)與計(jì)算機(jī)科學(xué)系，安徽 池州247000）區(qū)分、識(shí)別出同源蛋白質(zhì)序列并揭示不同類型的殘基的研究在生物信息領(lǐng)域具有重要的意義。文章將蛋白質(zhì)的氨基酸與殘基的序列用隱馬爾科夫模型(HMM)來表示，介紹了一種基于蛋白質(zhì)殘基來建立隱馬爾科夫模型的思路。接著采用HMM的評(píng)估算法對(duì)蛋白質(zhì)同源性進(jìn)行分類，又由于是將殘基類型作為模型的狀態(tài)來考慮，利用HMM的結(jié)論可以解碼出最優(yōu)的殘基序列，從而進(jìn)一步預(yù)測出殘基的類型。結(jié)
池州學(xué)院學(xué)報(bào) 2014年3期2014-07-10
- MDM2與抑制劑PDIQ 作用機(jī)制的結(jié)合自由能計(jì)算研究
53的三個(gè)疏水性殘基Phe19，Trp23 和Leu26 插入MDM2疏水性裂縫，從而與MDM2 形成疏水性相互作用.用于治療癌癥的藥物基本上都模仿了這個(gè)作用模式.幾個(gè)課題組設(shè)計(jì)的肽類抑制劑能與MDM2產(chǎn)生較強(qiáng)的相互作用，擁有納摩爾數(shù)量級(jí)的抑制效果［3，4］.Phan等人設(shè)計(jì)合成的肽類抑制劑PDIQ 展現(xiàn)了不錯(cuò)的抑制效果，其IC50值達(dá)到8nM［5］.該結(jié)果表明抑制劑PDIQ 對(duì)MDM2有很強(qiáng)的抑制效果.故闡明該抑制劑與MDM2的作用機(jī)制有助于新型高效抑制
原子與分子物理學(xué)報(bào) 2014年4期2014-03-20
- 雞卵類黏蛋白結(jié)構(gòu)與性質(zhì)研究進(jìn)展
由186個(gè)氨基酸殘基組成，其氨基酸殘基序列如圖1所示[10]，其中N末端為丙氨酸殘基，C末端為苯丙氨酸殘基[11]；整個(gè)蛋白中親水性殘基約占50.00%，包括天冬氨酸殘基、谷氨酸殘基、蘇氨酸殘基、天冬酰胺殘基、賴氨酸殘基等；疏水性殘基約占32.26%，包括纈氨酸殘基、脯氨酸殘基、酪氨酸殘基、亮氨酸殘基、苯丙氨酸殘基等；但不含色氨酸殘基；其他氨基酸殘基約為17.74%，包括15 個(gè)甘氨酸殘基，18 個(gè)半胱氨酸殘基，這18 個(gè)半胱氨酸殘基兩兩配對(duì)形成了9 個(gè)二
食品科學(xué) 2014年17期2014-01-21
- 凡納濱對(duì)蝦過敏原結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的研究進(jìn)展
一種由兩條氨基酸殘基序列相同的α-螺旋相互纏繞組成的雙亞基棒狀糖蛋白[13-15]，可與肌動(dòng)蛋白以及肌球蛋白協(xié)同完成肌肉收縮動(dòng)作[16-17]，約占肌原纖維蛋白的5%～8%[18]。該蛋白的每個(gè)螺旋亞基分別由284個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，分子 質(zhì)量 約為 36 ku[15]，其中蛋白部分的分子質(zhì)量約為32.849 ku，其他部分為糖基，其等電點(diǎn)為pI 4.72[19]，整個(gè) 亞基的脂溶指數(shù)為79.12，是一種熱穩(wěn)定性蛋白[20-21]。1.1 原肌球蛋白的一級(jí)結(jié)
食品科學(xué) 2014年9期2014-01-20
- 磷酸三酯酶的同源模建及分子對(duì)接理論
重要作用的氨基酸殘基.1 實(shí) 驗(yàn)1.1 理論方法 同源模建采用3D-JIGSAW服務(wù)器. 來源于Thermaerobacterm的磷酸三酯酶包含331個(gè)殘基(NCBI Reference Sequence: YP_004102636.1 EC 3.1.1.8),通過3D-JIGSAW建模建立其三維結(jié)構(gòu). 先利用Amber全原子力場和GROMACS4.3.1軟件對(duì)其進(jìn)行分子動(dòng)力學(xué)優(yōu)化[8],再經(jīng)過7 ns 分子動(dòng)力學(xué)模擬優(yōu)化其結(jié)構(gòu).1.2 分子對(duì)接 先在已知
吉林大學(xué)學(xué)報(bào)（理學(xué)版） 2013年3期2013-12-03
- 基于高維特征非線性篩選的HLA-A＊0201限制性CTL 表位預(yù)測
弱關(guān)鍵在于抗原肽殘基與附近HLA-A*0201殘基作用大小;受體HLA-A*0201可認(rèn)為不變，故抗原肽序列各位點(diǎn)殘基差異導(dǎo)致它們間親和活性不同.2因此，多肽定量序效模型(QSAM)研究在研發(fā)肽類新藥特別是抗原肽疫苗方面具廣泛應(yīng)用前景.多肽QSAM建模的兩個(gè)重要內(nèi)容是回歸模型選擇和其一級(jí)結(jié)構(gòu)表征.在回歸模型選擇方面，常用的多元線性回歸、偏最小二乘回歸、神經(jīng)網(wǎng)絡(luò)等存在諸多弊端;3?6而基于結(jié)構(gòu)風(fēng)險(xiǎn)最小的支持向量回歸(SVR)較好地解決了小樣本、非線性、過擬合
物理化學(xué)學(xué)報(bào) 2013年9期2013-09-21
- 蛋白質(zhì)表面模塊劃分及其在結(jié)合位點(diǎn)預(yù)測中的應(yīng)用
究,計(jì)算了單體的殘基溶劑可接近表面積和殘基間的接觸面積,并據(jù)此提出了蛋白質(zhì)表面模塊劃分方法.發(fā)現(xiàn)模塊的溶劑可接近表面積與其內(nèi)部接觸面積的乘積(PSAIA)值能夠提供結(jié)合位點(diǎn)的信息.在78個(gè)雙鏈蛋白質(zhì)復(fù)合物中,有74個(gè)體系其受體或配體上具有最大或次大PSAIA值的模塊是界面模塊.將該方法獲得的結(jié)合位點(diǎn)信息應(yīng)用在CAPRI競賽Target 39的復(fù)合物結(jié)構(gòu)預(yù)測中取得了較好的結(jié)果.本文提出的基于模塊的蛋白質(zhì)結(jié)合位點(diǎn)預(yù)測方法不同于以殘基為基礎(chǔ)且僅考慮表面殘基的傳統(tǒng)
物理化學(xué)學(xué)報(bào) 2012年11期2012-12-11
- “殘基思想”—推導(dǎo)有限定條件同分異構(gòu)體的一種有效策略
異構(gòu)體的方法—“殘基思想”，供同行教學(xué)時(shí)參考。該法與通常方法比較，有以下優(yōu)點(diǎn)：①方法單一，便于掌握和應(yīng)用；②能快速、準(zhǔn)確的寫出同分異構(gòu)體的種數(shù)，不會(huì)出現(xiàn)重復(fù)和遺漏。當(dāng)然，要掌握和應(yīng)用好殘基思想，首先必須熟練掌握烷烴和芳香烴的同分異構(gòu)體的書寫。一、不飽和度不飽和度是有機(jī)物分子不飽和程度的量化指標(biāo)，用希臘字母Ω表示［1］。有機(jī)物中的氫原子數(shù)與飽和鏈烴中的氫原子數(shù)相比，每少兩個(gè)氫原子就增加一個(gè)不飽和度［2］。其不飽和度的計(jì)算公式為［3］：Ω＝碳原子數(shù)+1-氫原子
化學(xué)教與學(xué) 2012年8期2012-07-17
- 1.9 ?分辨率μ-crystallin蛋白晶體結(jié)構(gòu)及其酮亞胺還原酶活性位點(diǎn)分析
少了81-89位殘基的電子密度，CYRM與2I99結(jié)構(gòu)疊合的 RMSD值為 0.78778 ?。人源CRYM結(jié)構(gòu)可分為二聚化結(jié)構(gòu)域和NADPH結(jié)合結(jié)構(gòu)域，二聚化結(jié)構(gòu)域包括殘基2-112和296-312。折疊為6個(gè)反平行β折疊，3個(gè)α螺旋，2個(gè)310螺旋，與2I99相比少一個(gè)短的β折疊和一個(gè)310螺旋，但在βC與βD之間多一個(gè)310螺旋(圖1a和圖1b分別為1.9 ?和2.6 ?分辨率的人源CRYM單體結(jié)構(gòu)，輔因子NADPH以棍狀表示，兩個(gè)結(jié)構(gòu)的不同之處用圓
核技術(shù) 2012年10期2012-03-22
- 含磷酸結(jié)合口袋的BRCT結(jié)構(gòu)域功能位點(diǎn)預(yù)測
均帶有極性氨基酸殘基, 兩側(cè)帶正電荷, 而底部疏水。這說明溝槽與配體的結(jié)合以靜電和疏水相互作用為主。溝槽主要位于單個(gè)BRCT中，而且4個(gè)BRCT的溝槽在形狀和電荷分布上都不同, 說確明BRCT配體特異性主要由單個(gè)BRCT決定。磷酸結(jié)合口袋位于溝槽中心, 說明溝槽可能同時(shí)結(jié)合磷酸化殘基的N端和C端附近殘基。BRCT結(jié)構(gòu)域；磷酸結(jié)合口袋；DNA損傷修復(fù)；表面靜電勢BRCT(BRCA1 C-terminus)結(jié)構(gòu)域最早發(fā)現(xiàn)于乳腺癌相關(guān)蛋白 BRCA1中, 后來發(fā)
Zoological Research 2011年5期2011-12-25
- 基于支持向量機(jī)的脂肪酶耐熱序列與嗜熱序列分類研究
序列，即以絲氨酸殘基為中心，周圍有組氨酸和精氨酸/谷氨酸組成電子傳遞鏈的催化系統(tǒng)[1]。微生物脂肪酶最適pH多數(shù)在中性范圍內(nèi)，最適pH范圍與微生物種屬間的關(guān)聯(lián)并不明顯。與真菌脂肪酶的理化性質(zhì)相比，細(xì)菌脂肪酶的耐熱性較高，而嗜熱脂肪酶序列幾乎都集中于古細(xì)菌脂肪酶中[2-3]。在水溶液中，大多數(shù)脂肪酶的最適作用溫度為25～35 ℃，而在有機(jī)相中，脂肪酶作用溫度可拓寬至0～100 ℃。脂肪酶是一種目前在工業(yè)生產(chǎn)中應(yīng)用最為廣泛的微生物酶之一，應(yīng)用領(lǐng)域涉及食品工業(yè)、
- 丙型肝炎病毒高變區(qū)1中介導(dǎo)感染的關(guān)鍵氨基酸殘基鑒定
，由27個(gè)氨基酸殘基組成。HVR1是HCV包膜E2蛋白與B類I型清道夫受體(scavenger receptor class B type I，SR-BI)結(jié)合必不可少的功能區(qū)域[4]，也是誘導(dǎo)中和抗體及參與HCV免疫逃避的關(guān)鍵部位[5,6]。由于HVR1的序列高變，目前尚不清楚其結(jié)構(gòu)與生物學(xué)功能的對(duì)應(yīng)關(guān)系。HCV假病毒(HCV pseudoviral particle，HCVpp)表面鑲嵌有功能性HCV包膜蛋白，內(nèi)部的結(jié)構(gòu)蛋白為人類免疫缺陷病毒(huma
微生物與感染 2011年4期2011-01-24
- 蛋白質(zhì)修正卡方分布函數(shù)
識(shí)，給出了蛋白質(zhì)殘基原子與其他原子的接觸距離和接觸數(shù)的定義，并根據(jù)蛋白質(zhì)的種類的不同，計(jì)算了接觸距離的數(shù)學(xué)期望和標(biāo)準(zhǔn)差，得到血紅蛋白、激素和肌蛋白殘基的概率分布，構(gòu)造出類蛋白質(zhì)ASP殘基接觸數(shù)的修正卡方分布函數(shù).蛋白質(zhì)；殘基；接觸數(shù)；卡方分布研究生命科學(xué)離不開蛋白質(zhì)，DNA的生理功能是以蛋白質(zhì)的形式表達(dá)，研究DNA必需研究蛋白質(zhì).在新藥物的深入開發(fā)，蛋白質(zhì)工程中，人們經(jīng)常用統(tǒng)計(jì)的方法挖掘蛋白質(zhì)等生命分子的信息特征. 國內(nèi)外學(xué)者從試驗(yàn)、理論和計(jì)算等方面對(duì)蛋白
湖北文理學(xué)院學(xué)報(bào) 2010年11期2010-11-07
- 綿馬貫眾與混亂品的鑒別
的干燥根莖和葉柄殘基。綿馬貫眾主產(chǎn)于黑龍江、吉林、遼寧三省山區(qū)，習(xí)稱“東北貫眾”。采收加工秋季采挖，削去葉柄、須根，除去泥土，整個(gè)或剖成兩瓣，曬干。性狀鑒別呈長倒卵形，稍彎曲，上端鈍圓或截形，下端較尖，有的縱剖為兩半，長10cm～20cm，直徑5cm～8cm。外表黃棕色至黑棕色，密被排列整齊的葉柄殘基及鱗片，并有彎曲的須根。葉柄殘基呈扁圓柱形，略彎曲，表面棕黑色，有縱棱線。質(zhì)硬而脆，折斷面棕色，有黃白色長圓形點(diǎn)狀維管束5～7～13個(gè)，環(huán)狀排列。根莖質(zhì)地堅(jiān)硬
首都食品與醫(yī)藥 2010年19期2010-10-18
- 嗜酸氧化亞鐵硫桿菌的核糖-＊5-磷酸異構(gòu)酶的同源建模研究
點(diǎn)并隨后被激活;殘基Asp81,Thr31,Lys121,Ser30,Glu103,Asp84,Lys94,Asp118,Lys7,Gly97,Gly29,Gly95, Thr28和H2O對(duì)底物綁定或催化起重要作用,其中,Gly97,Gly29,Gly95和Thr28是新識(shí)別的殘基,它們?cè)谄渌矬w的RpiA中相當(dāng)保守但未被發(fā)現(xiàn)。嗜酸氧化亞鐵硫桿菌;核糖-5-磷酸異構(gòu)酶;結(jié)構(gòu)模型;分子對(duì)接;核糖-5-磷酸核糖-5-磷酸異構(gòu)酶(RpiA)是一個(gè)在戊糖途徑和二