張晴晴，吳子健,*，胡志和，王連芬

凡納濱對蝦過敏原結(jié)構(gòu)與性質(zhì)的研究進展

張晴晴1，吳子健1,*，胡志和1，王連芬2

（1.天津市食品生物技術(shù)重點實驗室，天津商業(yè)大學(xué)生物技術(shù)與食品科學(xué)學(xué)院，天津 300134；2.北京食品科學(xué)研究院，北京 100068）

凡納濱對蝦是一種營養(yǎng)價值高且具有致敏性的水產(chǎn)品，其引發(fā)的過敏反應(yīng)逐漸引起研究者的重視。本文綜述了凡納濱對蝦中4 種分子質(zhì)量在20～80 ku范圍的過敏原蛋白（即原肌球蛋白、精氨酸激酶、肌球蛋白輕鏈以及肌漿結(jié)合蛋白）的性質(zhì)、分子組成、空間結(jié)構(gòu)及其各蛋白的致敏表位等諸多方面，這些將十分有益于更好了解這些過敏原蛋白的致敏機理以及降低過敏原性。

凡納濱對蝦；過敏原；結(jié)構(gòu)；性質(zhì)

甲殼類水產(chǎn)品是引起世界上（特別是亞太地區(qū)）成年人及兒童食物過敏反應(yīng)最常見的一類海鮮[1-2]，2004年Sicherer等[3]發(fā)現(xiàn)約2%的美國人對甲殼類水產(chǎn)品產(chǎn)生過敏反應(yīng)，且成年人患病率約為兒童的5 倍；2011年Woo等[4]在針對15 個國家食物過敏癥成年患者的問卷調(diào)查發(fā)現(xiàn)約2.3%的過敏反應(yīng)是由甲殼類中的對蝦引起。食用甲殼類水產(chǎn)品所引發(fā)過敏癥狀包括皮膚病、胃腸道疾病、呼吸性疾病，甚至導(dǎo)致休克危及生命，嚴重影響著這些過敏者的生活質(zhì)量甚至是生命安全[5-6]。在引發(fā)過敏的甲殼類水產(chǎn)品中，凡納濱對蝦（Litopenaeus vannamei）是一種被廣泛食用、肉質(zhì)鮮味美且營養(yǎng)價值高的商品蝦，它屬于多細胞真核脫殼動物類節(jié)肢動物門甲殼綱十足目游泳亞目對蝦科對蝦屬[7]，是世界上對蝦屬中養(yǎng)殖量第二大對蝦[8]，其與棕蝦的養(yǎng)殖量總和約占對蝦屬的80%[9]。

目前，凡納濱對蝦中已被確定的過敏原有4 種[10]，包括：原肌球蛋白、精氨酸激酶、肌漿結(jié)合蛋白以及肌球蛋白輕鏈，其中前三者均為雙亞基蛋白，而肌球蛋白輕鏈（myosin light chain，MLC）是肌球蛋白的一個輕鏈亞基，其國際過敏原命名分別為Lit v 1、Lit v 2、Lit v 4和Lit v 3。2010年Ayuso等[11]研究發(fā)現(xiàn)這4種過敏原對蝦過敏患者（受試者為53名蝦過敏者）的致敏率（如表1所示）依次為Lit v 1＞Lit v 3＞Lit v 2＞Lit v 4，其中原肌球蛋白會造成至少80%的患者發(fā)生過敏反應(yīng)[12]。

表1 凡納濱對蝦過敏原種類及致敏率[11]Table 1 Allergen types and allergic frequency of L. vannamei[11]

1 原肌球蛋白

L. vannamei中的原肌球蛋白（tropomyosin，TM）是一種由兩條氨基酸殘基序列相同的α-螺旋相互纏繞組成的雙亞基棒狀糖蛋白[13-15]，可與肌動蛋白以及肌球蛋白協(xié)同完成肌肉收縮動作[16-17]，約占肌原纖維蛋白的5%～8%[18]。該蛋白的每個螺旋亞基分別由284個氨基酸殘基構(gòu)成，分子 質(zhì)量 約為 36 ku[15]，其中蛋白部分的分子質(zhì)量約為32.849 ku，其他部分為糖基，其等電點為pI 4.72[19]，整個 亞基的脂溶指數(shù)為79.12，是一種熱穩(wěn)定性蛋白[20-21]。

1.1 原肌球蛋白的一級結(jié)構(gòu)

L. vannamei TM蛋 白亞基的一級結(jié)構(gòu)中284個氨基酸殘基及其順序如圖1所示，其氨基酸殘基組成中[19]：親水性殘基含量較為豐富，約占66.2%，包括谷氨酸殘基（E）、天冬氨酸殘基（D）等，但不含半胱氨酸殘基（C）；疏水性殘基約占33.8%，包括亮氨酸殘基（L）、丙氨酸殘基（A）、纈氨酸殘基（V）、蛋氨酸殘基（M）、異亮氨酸殘基（I）以及苯丙氨酸殘基（F）等，且亞基的N末端為蛋氨酸殘基，但不含脯氨酸殘基（P）、色氨酸殘基（W）等；同時由于不含有半胱氨酸殘基（C），因此其亞基中亦不含二硫鍵。

圖 1 L. vannamei 原肌球蛋白一個亞基的一級結(jié)構(gòu)的氨基酸序列[22]Fig.1 Amino acid sequence of one subunit from L. vannamei tropomyosin[22]

1.2 原肌球蛋白的二級及二級以上結(jié)構(gòu)

L. va nnamei TM蛋白的氨基酸殘基組成具有形成α-螺旋的趨勢，由圖1可知，其亞基含有較多的利于形成α-螺旋的殘基，包括：丙氨酸殘基（A）占11.3%、亮氨酸殘基（L）占11.6%、蛋氨酸殘基（M）占2.8%、谷氨酸殘基（E）占19%等；而那些不利于α-螺旋形成的殘基含量較低， 甚至是不含，如：脯氨酸殘基（P）、色氨酸殘基（W）和半胱氨酸殘基（C）的含量為零。這樣的殘基組成使得整個亞基所形成的α-螺旋結(jié)構(gòu)具有一定連續(xù)性。自優(yōu)化預(yù)測法（self-optimized prediction method，SOPM）[23]預(yù)測其二級結(jié)構(gòu)組成的結(jié)果表明原肌球蛋白（tropomyosin，TM）二級結(jié)構(gòu)以α-螺旋為主，而β-轉(zhuǎn)角、β-折疊以及無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)含量相對很少，如表2所示。2012年沈海旺等[24]預(yù)測該甲殼類動物TM蛋白的三維結(jié)構(gòu)主要由α-螺旋組成TM蛋白的亞基進一步相互纏繞形成天然狀態(tài)下的卷曲之卷曲螺旋二聚體結(jié)構(gòu)[14,25]，如圖2所示。所得到的空間結(jié)構(gòu)與卷曲螺旋預(yù)測方法[26]及卷曲螺旋相似性得分[27]計算預(yù)測的結(jié)果相一致，即該蛋白幾乎全由 卷曲螺旋結(jié)構(gòu)組成。

表2 L. vannamei原肌球蛋白二級結(jié)構(gòu)的預(yù)測[23]Table 2 Secondary structure prediction of tropomyosin from L. vannamei[23]

圖2 TM的三維結(jié)構(gòu)預(yù)測結(jié)果[24]Fig.2 Three dimensional structure prediction of TM[24]

1.3 原肌球蛋白的過敏原性

2009年杜欣軍等[28]通過基因重組技術(shù)獲得純度達90%多的L.vannamei TM重組蛋白，方便了該蛋白的過敏原性的研究；2010年Ayuso等[11]的研究結(jié)果表明其致敏率為81%，是L. vannamei最主要的過敏原；2012年黃建芳等[29]研究表明T M對于L. vannamei食用過敏人群中的致敏率約70%，該蛋白本身具有多個過敏原表位，不同表位的致敏性以及不同患者對各表位的反應(yīng)存在差異。

抗原表位包括線性表位和構(gòu)象表位兩種類型，目前用于鑒別IgE結(jié)合抗原表位的方法主要有：多肽合成技術(shù)、噬菌體展示技術(shù)、指紋識別、微測技術(shù)以及基因芯片技術(shù)等[11,30]。

2003年Lehrer等[15]根據(jù)Ayuso等的方法采用多肽合成技術(shù)得到含有整個對蝦過敏原TM蛋白的肽片段，血清學(xué)實驗鑒定出該蛋白具有8個過敏原表位，分別屬于5個過敏原區(qū)域，其中區(qū)域3包括表位3a和3b，而區(qū)域5包括表位5a、5b及5c，而區(qū)域1、2和4則分別只含表位1、2和4的1個。2010年Ayuso等[11]利用基因芯片技術(shù)確定了L. vannamei TM蛋白中的7個過敏原表位區(qū)域，其表位結(jié)構(gòu)及IgE識別頻率如表3所示。T M蛋白抗原表位區(qū)域的差異性可能是由于蝦本身存在種間差異、受試者間存在個體差異、采用的鑒定方法不同等[31]。

表3 過敏原表位及IgE識別頻率[11]Table 3 IgE epitope identification of tropomyosin and corresponding recognition frequency[11]

2 精氨酸激酶

L. vannam ei中的精氨酸激酶（arginine kinase，AK）是L. vannamei中首個報道的一種過敏原[32]。該蛋白是一種雙亞基糖蛋白[30,33]，屬于胍基磷 酸轉(zhuǎn)移酶家族成員，同時具有激酶和轉(zhuǎn)移酶的作用[34-35]，可協(xié)調(diào)機 體能量產(chǎn)生與利用以及免疫防范[36]；組成該蛋白的亞基均含有356個氨基酸 殘基[36]，且亞基分子質(zhì)量約為40 ku[32-33]；該蛋白的等電點為pI6.19[37]；脂溶指數(shù)為82.44，說明其具有一定的熱 穩(wěn)定性[30,37]。

2.1 精氨酸激酶的一級結(jié)構(gòu)

近些年不同研究所列出的AK蛋白一級結(jié)構(gòu)序列略有不同：已知AK蛋白由兩條肽鏈組成，其中2013年Lopez等收錄入蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫（protein d ata bank，PDB）該蛋白A鏈和B鏈（蛋白庫編號分別為4bg4和4bhl）的氨基酸殘基在個別位點上存在差異（圖3），其中A鏈的第24、34、43、200、201位氨基酸殘基分別為K、E、R、S、C，而B鏈為R、D、K、A、X；同時Lopez等于2013年和2012年分別錄入PDB的AK蛋白序列中的N端殘基也有不同，2013年錄入的序列N端為蛋氨酸殘基[35]，而2012年收錄入PDB[38]AK蛋白亞基（ 蛋白庫編號為4am1）N端為甘氨酸殘基；并且他們的結(jié)果與錄入通用蛋白質(zhì)資源（universal protein resource，UniProt）的AK蛋白的一級結(jié)構(gòu)氨基酸殘基也稍有區(qū)別，2013年Lopez錄入PDB中的A鏈的第43、131、200位氨基酸殘基分別為K、M、S，而UniProt中則為R、L、A，PDB中的B鏈第24、34、43、131位氨基酸殘基分別為R、D、K、M，UniProt中則為K、E、R、L。

圖3 精氨酸激酶氨基酸一級結(jié)構(gòu)序列[35]Fig.3 Amino acid sequence of arginine kinase from L. vannamei[35]

該蛋白的氨基酸殘基組成中[19]親水性殘基含量較為豐富，約占60%，包括谷氨酸殘基、天冬氨酸殘基、甘氨酸殘基、賴氨酸殘基等；疏水性殘基約占40%，包括亮氨酸殘基、丙氨酸殘基、纈氨酸殘基、蛋氨酸殘基、異亮氨酸殘基、苯丙氨酸殘基以及酪氨酸殘基等。

2.2 精氨酸激酶的二級及二級以上結(jié)構(gòu)

AK的兩個亞基的二級結(jié)構(gòu)基本組成相同， 均具有13個α-螺旋（含量約50%）和10個β-折疊（含量約18%），其余為β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲（含量約32%）。目前研究者通過蛋白結(jié)晶和X射線衍射技術(shù)已經(jīng)基本觀測到AK蛋白亞基的二級結(jié)構(gòu)組成，其中已經(jīng)觀測到PDB編號4bg4亞基中全部氨基酸殘基形成的二級結(jié)構(gòu)[39]（表4）；而PDB編號4am1和4bhl的亞基分別約有96%和97%殘基已被觀測到其二級結(jié)構(gòu)類型[40-41]，只有310～320和312～319位置殘基的結(jié)構(gòu)類型還未觀測到。研究者通過生物信息學(xué)自組織預(yù)測模型（self-organizing prediction model，SOPM）方法[23]也解析了AK的二級結(jié)構(gòu)組成，其結(jié)果如表5所示，對比表4和表5的二級結(jié)構(gòu)組成，兩者結(jié)果分析結(jié)果稍有差別。AK蛋白中利于形成無規(guī)卷曲的氨基酸殘基主要包括：甘氨酸殘基（占7.9%）、天冬氨酸殘基（占6.2%）和絲氨酸殘基（占5.6%）等。無規(guī)卷曲在AK蛋白中含量也相對較豐富，約占25.84%，大多參與精氨酸激酶的生物學(xué)功能，也可為潛在的線性表位區(qū)域[30]。

表4 精氨酸激酶二級結(jié)構(gòu)氨基酸位置[39]Table 4 The secondary structure of arginine kinase from L. vannamei [39]

表5 預(yù)測的精氨酸激酶二級結(jié)構(gòu)組成[23]Table 5 The predicted secondary structure compositions of arginine kinase f rom L. vanname i[23]

AK蛋白的兩個亞基在空間上均含有兩個結(jié)構(gòu)域[35]，即N端和C端結(jié)構(gòu)域，其中，N端結(jié)構(gòu)域（約100個氨基酸殘基）為α型結(jié)構(gòu)域，由6個不規(guī)則排列的短α-螺旋組成；C端結(jié)構(gòu)域（約250個氨基酸殘基）為α/β型結(jié)構(gòu)域中的Rossman折疊模式，7個α-螺旋分別位于由8個β-折疊形成的中心片層的兩側(cè)，宛若三明治結(jié)構(gòu)（圖4），而酶活性部位則位于兩個結(jié)構(gòu)域的中間部位區(qū)域。

圖4 精氨酸激酶4am1空間結(jié)構(gòu)[38]Fig.4 The spatial structure of the subunit 4am1 from arginine kinase[38]

2 013年Lopez等[35]研究表明AK蛋白的A鏈和B鏈在空間進一步形成二聚體，其四級結(jié)構(gòu)如圖5所示，其中兩個亞基的C端結(jié)構(gòu)域相互接近，而N端結(jié)構(gòu)域相互遠離，但是關(guān)于兩個亞基之間如何形成現(xiàn)有的空間的內(nèi)在聯(lián)系目前知之甚少。

圖5 精氨酸激酶的四級結(jié)構(gòu)示意圖[35]Fig.5 The quaternary structure of arginine kinase[35]

2.3 精氨酸激酶的過敏原性

Ayuso等[11]利用多肽合成技術(shù)確定了L.vannamei AK蛋白中存在7個過敏原特異性結(jié)合IgE的表位區(qū)域，包括8個表位（表6）。而Mao等[30]采用蛋白質(zhì)同源模型觀察到青蟹AK蛋白結(jié)構(gòu)中IgE表位的位置，由生物信息學(xué)預(yù)測該過敏原由9個線性表位和7個構(gòu)象表位組成。血清學(xué)實驗表明重組AKs中rAK1，rAK2和rAK3與患者血清IgE反應(yīng)性較強，其中的3個線性表位（AA 146～151，174～181，325～330）與L.vannamei AK的表位（AA 142～159，160～192以及319～342）極其相似，而其他的3個表位（AA39～44，87～103以及253～256）與L.vannamei AK的表位（AA 25～42，64～96以及232～255）有部分重疊殘基，這些過敏原表位的差異主要是由于非保守氨基酸殘基的變化而引起。

表6 已鑒定的精氨酸激酶中IgE結(jié)合表位及致敏率[11]Table 6 IgE epitope identification of arginine kinase and corresponding recognition frequency[11]

3 肌球蛋白輕鏈

L.vannamei肌肉組織中的MLC屬于驅(qū)動蛋白超家族成員，可水解ATP獲取能量并驅(qū)動肌動蛋白細絲運動。MLC由177個氨基酸殘基組成，并結(jié)合有Ca2+，其分子質(zhì)量約為20 ku[8]（理論分子質(zhì)量為19.269 ku），理論等電點為pI 4.23，脂溶指數(shù)為61.30，是一種熱穩(wěn)定性蛋白[8,42]。

3.1 肌球蛋白輕鏈的一級結(jié)構(gòu)

圖6 肌球蛋白輕鏈氨基酸一級結(jié)構(gòu)序列[43]Fig.6 Amino a cid sequence of myosin light chain from L. vannamei[43]

MLC氨基酸殘基順序如圖6所示，其氨基酸組成中[42]：親水性氨基酸殘基約占66.7%，包括甘氨酸殘基（G）、天冬氨酸殘基（D）等；疏水性氨基酸殘基約占33.3%，包括丙氨酸殘基（A）、亮氨酸殘基（L）、異亮氨酸殘基（I）、苯丙氨酸殘基（F）、蛋氨酸殘基（M）、脯氨酸殘基（P）及色氨酸殘基（W）等；且該蛋白亞基的N末端為蛋氨酸殘基。

3.2 肌球蛋白輕鏈二級及二級以上結(jié)構(gòu)

表7 預(yù)測的肌球蛋白輕鏈二級結(jié)構(gòu)組成[23]Table 7 The predicted secondary structure type of myosin light chain ffrroomm L. vannamei[23]

圖7 肌球蛋白輕鏈空間結(jié)構(gòu)模式圖Fig.7 Model pattern of myosin light chain spatial structure

SOPM法[23]預(yù)測得到MLC的二級結(jié)構(gòu)組成如表7所示，其中組成無 規(guī)卷曲的 氨基酸殘基約占31.07%，相對于其他3種過敏原其含量較高?？臻g結(jié)構(gòu)上，通常兩條MLC環(huán)繞兩條肌球蛋白重鏈（myosin heavy chain，MHC）的頸部區(qū)域[8]，如圖7所示。沈海旺等[24]預(yù)測甲殼類動物MLC 27～169位氨基酸殘基序列的三維結(jié)構(gòu)組成以主要由α-螺旋和卷曲結(jié)構(gòu)為主，β-折疊和轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)較少，與表7二級結(jié)構(gòu)預(yù)測結(jié)果相符，其三維結(jié)構(gòu)如圖8所示。

圖8 MLC三維結(jié)構(gòu)預(yù)測結(jié)果[24]Fig.8 Three dimensional structure prediction of MLC[24]

3.3 肌球蛋白輕鏈的過敏原性

MLC是近幾年才被鑒定出其具有過敏原性，2008年Ayuso等[8]通過血清學(xué)實驗發(fā)現(xiàn)雖然L.vannamei主要過敏原是TM蛋白，但有些過敏患者的血清幾乎只識別MLC；并且利用重組技術(shù)獲得的MLC與血清中IgE結(jié)合強度低于天然MLC蛋白的結(jié)合強度，可能是由于重組蛋白中不存在天然蛋白經(jīng)翻譯后修飾形成的過敏原構(gòu)象表位或特異性表位。2010年Ayuso等[11]研究表明MLC中存在5個過敏原表位區(qū)域，這些表位區(qū)域的氨基酸殘基位置如表8所示。

表8 肌球蛋白輕鏈過敏原表位及頻率[11]Table 8 IgE epitope identification of myosin light chain and corresponding recognit ion frequency[11]

4 肌漿結(jié)合蛋白

L. vanname i中的肌漿結(jié)合蛋白（sarcoplasmatic calcium-binding protein，SCP）是一種具有EF手性的Ca2+結(jié)合蛋白（包括4個EF模體），利用Ca2+的轉(zhuǎn) 移來促進肌肉收縮[44]。該蛋白由193個氨基酸殘基組成，分子質(zhì)量為22 ku[9]，理論等電點為pI4.73，其脂溶指數(shù)為72.80，也是一種熱穩(wěn)定性蛋白[45]。

4.1 肌漿結(jié)合蛋白的一級結(jié)構(gòu)

圖9 肌漿結(jié)合蛋白氨基酸一級結(jié)構(gòu)序列[46]Fig.9 Amino acid sequence of sarcoplasmatic calcium-binding protein from L. vannamei[46]

肌漿結(jié)合蛋白一級結(jié)構(gòu)序列氨基酸殘基及其順序如圖9所示，其氨基酸殘基組成中[45]：親水性氨基酸殘基約占62.7%，包括天冬氨酸殘基（D）、甘氨酸殘基（G）、半胱氨酸殘基（C）等；疏水性氨基酸殘基約占37.3%，包括丙氨酸殘基（A）、亮氨酸殘基（L）、異亮氨酸殘基（I）、苯丙氨酸殘基（F）、蛋氨酸殘基（M）、脯氨酸殘基（P）、色氨酸殘基（W）等；且該蛋白亞基的N末端為蛋氨酸殘基，半胱氨酸殘基能形成二硫橋鍵。

4.2 肌漿結(jié)合蛋白二級及二級以上結(jié)構(gòu)

SCP是由兩條多肽鏈形成的二聚體蛋白，且每條多肽鏈中包含有3個Ca2+結(jié)合部位[9]。根據(jù)SOPM方法[23]預(yù)測其二級結(jié)構(gòu)含量如表9所示。其中無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)含量較MLC少，但比TM和AK蛋白的含量高，該結(jié)構(gòu)可能參與結(jié)合Ca2+。沈海旺等[24]運用同源建模的方法預(yù)測甲殼類動物SCP 9～36位氨基酸殘基序列三維結(jié)構(gòu)如圖10所示，該方法預(yù)測的氨基酸序列較短，但其與二級結(jié)構(gòu)預(yù)測結(jié)果基本一致。

表9 預(yù)測的肌漿結(jié)合蛋白二級結(jié)構(gòu)組成[23]Table 9 The predicted secondary structure type of sarcoplasmatic calcium-binding protein from L. vannamei[23]

圖10 SCP三維結(jié)構(gòu)預(yù)測結(jié)果[24]Fig.10 Three dimensional structure prediction of SCP[24]

4.3 肌漿結(jié)合蛋白過敏原性

SCP也是一種新鑒定的過敏原。2009年Ayuso等[9]的研究表明：那些主要識別SCP的L.vannamei過敏癥患者的血清樣本中，只有38%的樣本識別重組SCP，但是約74%的兒童血清樣本可識別重組SCP，要遠遠高于成年人10%的比率，說明兒童L.vannamei過敏者對于SCP的識別率較高。2010年Ayuso等[11]采用表位定位技術(shù)鑒定了該蛋白的主要3個過敏原表位區(qū)域，各表位的氨基酸殘基位置如表10所示。

表10 肌漿結(jié)合蛋白過敏原片段及頻率[11]Table 10 IgE epitope identification of sarcoplasmatic calcium-binding protein and corresponding recognition frequency[11]

5 結(jié) 語

目前研究者對于L.vannamei中4種主要過敏原的結(jié)構(gòu)與性質(zhì)有了較為深入的研究，并初步解析了它們的過敏區(qū)域或表位，對于更好地了解這些過敏原的過敏性機理以及如何采取有效措施消減它們的過敏原性具有積極的意義。對于L.vannamei過敏人群來說，采用合理的加工方式來改變過敏原的結(jié)構(gòu)以至于降低其過敏原性尤為重要。目前研究表明生物學(xué)處理法、加熱處理法、輻照處理法以及超高壓處理法等能有效影響過敏蛋白的過敏原性，然而這些加工技術(shù)對L.vannamei過敏原蛋白的結(jié)構(gòu)和過敏原性的影響，以及應(yīng)用于消減這些過敏原的過敏原性的合理性仍需要進一步探究。

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Research Advances in Structure and Properties of Litopenaeus vannamei Allergens

ZHANG Qing-qing1, WU Zi-jian1,*, HU Zhi-he1, WANG Lian-fen2
(1. Tianjin Key Laboratory of Food Biotechnology, College of Biotechnology and Food Science, Tianjin University of Commerce, Tianjin 300134, China; 2. Beijing Academy of Food Sciences, Beijing 100068, China)

Litopenaeus vannamei has been widely used in the food industry due to its excellent nutritional value and delicious taste, but unfortunately, consumption of Litopenaeus vannamei can cause allergic reactions in some people. Therefore, it has gained growing attention from many researchers. In this paper, the properties, composition, spatial structure, and allergic epitopes of four kinds of allergens including tropomyosin (TM), arginine kinase (AK), myosin light chain (MLC) and sarcoplasmic calcium-binding protein (SCP) with molecular weights between 20 and 80 ku are reviewed. This paper will be useful for a better understanding of the mechanisms of these allergenic proteins and reduction of their allergenicity.

Litopenaeus vannamei; allergen; structure; characters

R392.1

A

1002-6630（2014）09-0285-06

10.7506/spkx1002-6630-201409056

2014-01-04

國家自然科學(xué)基金面上項目（31271841）；天津市應(yīng)用基礎(chǔ)與前沿技術(shù)研究計劃面上項目（14JCYBJC30900）

張晴晴（1990—），女，碩士研究生，研究方向為食品生物技術(shù)。E-mail：zhangqingqingtj@163.com

*通信作者：吳子健（1973—），男，副教授，碩士，研究方向為食品生物技術(shù)。E-mail：wzjian@tjcu.edu.cn