乙?；?/h1>
- 蛋白乙?；?/span>修飾在神經病理性疼痛中的研究進展*
發(fā)[2]。蛋白乙酰化修飾是研究最為廣泛的翻譯后修飾之一，也是表觀遺傳和生命活動調控的重要機制之一[4]。蛋白乙酰化修飾包括組蛋白乙?；?/span>修飾和非組蛋白乙?；?/span>修飾，廣泛參與基因轉錄、DNA 損傷修復、細胞分裂、信號轉導、蛋白質折疊、自噬和代謝等細胞生命過程，在癌癥、病毒感染、肥胖、糖尿病、心血管和神經系統(tǒng)相關疾病等病理過程的發(fā)生發(fā)展中發(fā)揮重要作用[5]。最近的研究表明，蛋白乙?；?/span>修飾也參與NP 的發(fā)病機制。來自動物研究的證據(jù)顯示，組蛋白脫乙酰酶(histone
中國疼痛醫(yī)學雜志 2023年12期2023-12-27
- 蛋白乙?；?/span>修飾對沙門氏菌感染作用的影響
(例如磷酸化和乙?；?/span>)到添加完整的蛋白質(例如泛素化)。對于某一種蛋白質,不同的PTM可以組合在一起,它們的開關狀態(tài)在不同的條件下會有所不同,從而微調它們的活性、定位以及與其他蛋白質的相互作用。賴氨酸是一種帶有疏水側鏈的兩親性殘基,具有一個正電荷的N?基團。賴氨酸的?；饔弥泻土税被恼姾?可能會改變蛋白質的構象。目前已鑒定出多種酰基化,但是研究最多的賴氨酸?；揎検?span id="syggg00" class="hl">乙?；?/span>。這種修飾首先在組蛋白上被發(fā)現(xiàn)。后來,更多的真核非組蛋白被鑒定可以發(fā)生乙?；?/span>。這些
動物醫(yī)學進展 2023年9期2023-09-21
- 運動誘導蛋白質磷酸化與乙?；?/span>交互作用與能量代謝研究進展
式，如磷酸化、乙?；?/span>、糖基化、泛素化[4，5]。這些PTMs 在不同的細胞中應答不同的刺激，進而調控蛋白質的活性和功能。其中磷酸化和乙?；?/span>是最為常見的兩種PTMs，廣泛發(fā)生于各類細胞生命活動中，對機體代謝調控具有重要意義，其水平的異常將直接影響蛋白質含量以及功能的執(zhí)行，從而導致相應疾病的發(fā)生。PTMs 交互作用（PTMs crosstalk）是指在同一蛋白質或不同蛋白質之間發(fā)生的多種PTMs可以相互影響，并協(xié)調蛋白最終的功能[1]。在生物體內，蛋白質PTM
中國運動醫(yī)學雜志 2022年8期2022-11-25
- 大葉桉木材乙?；?/span>改性性能研究
進行改性。木材乙?；?/span>技術是研究最早且技術成熟的木材改性方法。木材乙酰化是采用乙?；–HCO-）與木材細胞壁中羥基（-OH）發(fā)生反應生成羧基, 使木材細胞壁發(fā)生充脹的改性處理方法。乙?；?/span>處理可以大幅提高木材的疏水性和尺寸穩(wěn)定性。當乙?；?/span>木材增重率達到20%時, 其抗脹縮率（ASE）可達70%以上。木材乙?；?/span>可以獲得良好的尺寸穩(wěn)定性, 木材的耐腐蝕性增強。速生桉木是我國主要人工林樹種之一, 桉樹種植面積已達 450×10hm, 年產木材 3000×10m,
廣西農學報 2022年3期2022-09-28
- 抑癌蛋白p53乙?；?/span>修飾的調控網(wǎng)絡
要包括磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化和類泛素化修飾等[5-7]。其中，乙酰化修飾不僅能夠調控p53蛋白質的穩(wěn)定性、p53與DNA結合的親和力以及p53的總體轉錄活性，還能決定p53依賴的靶基因轉錄的選擇性。越來越多的研究發(fā)現(xiàn)，在不同的細胞應激條件下，乙?；?/span>修飾在調控p53依賴的細胞命運決定的過程中發(fā)揮至關重要的作用。本文圍繞p53乙?；?/span>修飾的建立、去除和識別的過程，以及乙?；?/span>依賴的p53翻譯后修飾調控網(wǎng)絡，對p53功能調控的關鍵歷史脈絡及最新進展進行綜述。
中國生物化學與分子生物學報 2022年8期2022-09-08
- 哺乳動物卵母細胞成熟及早期胚胎發(fā)育中組蛋白修飾研究進展
氨基酸位點發(fā)生乙酰化、磷酸化、巴豆?；⒓谆?、琥珀?；刃揎椷^程。組蛋白修飾主要表現(xiàn)為染色體結構發(fā)生變化，在基因激活、卵母細胞成熟以及細胞重編程等方面起著非常重要的作用。組蛋白甲基化和乙?；?/span>是2 種非常重要的表觀遺傳修飾標記，組蛋白甲基化主要發(fā)生在賴氨酸（K）和精氨酸（R）殘基，組蛋白乙?；?/span>修飾主要是發(fā)生在組蛋白H3 和H4，重要位點包括組蛋白H4K5、K8、K12、K16 與H3K9、K14 等。有研究表明，在哺乳動物卵母細胞成熟及早期胚胎發(fā)育過程中存
中國畜牧雜志 2022年4期2022-04-15
- 微管蛋白乙?；?/span>修飾與生物學功能
微管在細胞質的乙?；?/span>修飾發(fā)生在α-Tubulin的賴氨酸第40 位(Lys-40,K40)上，該乙?；?/span>位點暴露在微管腔中。1 微管蛋白的乙?；?/span>修飾微管蛋白的乙?；?/span>修飾通常是指α-Tubulin K40被乙?；?/span>修飾。在四膜蟲中導入α-Tubulin K40R 突變體，發(fā)現(xiàn)野生型α-Tubulin K40，而非突變體α-Tubulin K40R 會被α-Tubulin 乙酰轉移酶1(α-Tubulin acetyltransferase 1,αTAT1)乙?；?/span>
南通大學學報（醫(yī)學版） 2022年5期2022-03-12
- 香菇柄多糖乙酰化修飾及其抗氧化活性
生新的活性,如乙?；?/span>青錢柳多糖可激活樹突細胞,提高抗突變能力[6]；硫酸化修飾枸杞多糖可顯著促進免疫淋巴細胞增殖,提高免疫力[7]等。目前,常用的多糖化學修飾方法有乙?；?/span>、硫酸酯化、羧甲基化等[8-12]。多糖經過乙?；?/span>修飾后生物活性顯著提高[8,13-14]。TANG等[15]研究發(fā)現(xiàn)羊肚菌多糖經乙?；?/span>修飾后的抗氧化活性以及對肝癌細胞和結腸癌細胞的抑制活性高于其硫酸化修飾多糖和羧甲基化修飾多糖。本文以香菇柄為原料,經水提醇沉等工藝制得香菇柄多糖,對其進行
食品與發(fā)酵工業(yè) 2022年3期2022-02-23
- 蛋白質乙?；?/span>修飾對自噬的調控作用
，許師明蛋白質乙?；?/span>修飾對自噬的調控作用劉靜，易聰，許師明浙江大學醫(yī)學院，杭州 310020自噬是一種依賴于液泡或溶酶體，從酵母到人類都高度保守的物質降解途徑，其在維持細胞穩(wěn)態(tài)過程中起重要作用。自噬功能的異常與人類多種重大疾病如神經退行性疾病、代謝性疾病及惡性腫瘤的發(fā)生發(fā)展密切相關。作為維持生物體內穩(wěn)態(tài)平衡的重要生物學過程，細胞自噬的發(fā)生受到精密的調控。乙酰化修飾作為一種可逆的蛋白翻譯后修飾(post-translational modification,
遺傳 2022年1期2022-02-12
- Aspirin乙?；?/span>HDAC2抑制腫瘤細胞增殖
200438)乙?；?/span>修飾是一種極其重要的蛋白質翻譯后修飾，高度保守且可逆，能夠調控體內諸多蛋白的功能，如代謝酶、組蛋白、轉錄因子等[1-2].乙酰化修飾最早發(fā)現(xiàn)存在于組蛋白，隨著研究的深入，大量非組蛋白的乙?；?/span>修飾被發(fā)現(xiàn)且廣泛分布于各個亞細胞器中.乙?；?/span>通過影響蛋白活性、定位、穩(wěn)定性及蛋白相互作用等參與調控細胞的代謝、衰老、凋亡、炎癥反應和免疫反應等幾乎所有的細胞生物學過程.乙?；D移酶和去乙?；?/span>酶共同調節(jié)乙?；?/span>和去乙酰化的動態(tài)平衡，乙酰化調控的異常與腫瘤
復旦學報（自然科學版） 2021年5期2021-11-17
- 乙?；?/span>處理對不同木材性能影響的研究
。國內外對木材乙?；?/span>的研究很多，乙?；?/span>過程一般分為：①用有機溶劑提取木材中有機小分子；②往木材中注入醋酸鉀作催化劑；③在一定溫度和壓力下乙?；?/span>反應；④烘干處理后木材；⑤回收乙酸酐，分離乙酸等步驟[8-10]。本文通過化學“裁剪-接枝”工藝，對木材進行乙?；?/span>處理，以憎水性乙?；〈剂u基，來降低木材吸水性，提高木材尺寸穩(wěn)定性和耐腐蝕性能。1 實驗部分1.1 實驗原料木粉，浙江元森態(tài)家具有限公司；乙酸酐、醋酸鉀、甲苯、乙醇，國藥集團化學試劑有限公司；楓木，瑞澄
遼寧化工 2021年9期2021-10-08
- 蛋白質乙?；?/span>修飾在運動改善胰島素抵抗中的作用研究進展
理生理學基礎。乙?；?/span>修飾是一種常見的蛋白質翻譯后修飾（post-translation?al modification，PTM），參與細胞內轉錄、代謝、信號傳導、應激反應、蛋白質水解、細胞凋亡等過程[1]。近些年來，蛋白乙?；?/span>在代謝中的重要作用逐漸明朗，有研究提出IR 可能與胰島素靶器官（如骨骼肌、肝臟、脂肪組織）的乙?；?/span>失調密切相關[2]。運動是治療代謝性疾病的有效手段，可調節(jié)機體能量代謝并促使其產生適應性改變[3]。既往研究發(fā)現(xiàn)，運動通過調控細胞內去乙
中國運動醫(yī)學雜志 2021年6期2021-09-24
- 慢加急性肝衰竭小鼠肝組織組蛋白去乙酰化酶mRNA水平變化*
梁旭競組蛋白去乙?；?/span>酶(histone deacetylase，HDAC)是機體組蛋白乙?；?/span>調節(jié)的重要組成部分，乙酰化修飾是目前抗炎治療研究的新方向[1-3]。HDAC抑制劑被廣泛應用于抗炎治療[4-7]。本文采用D-氨基半乳糖(D-Gal)和脂多糖(LPS)聯(lián)合誘導建立小鼠慢加急性肝衰竭(acute-on-chronic liver failure，ACLF)模型[8]，觀察了HDAC抑制劑干預對小鼠肝組織HDAC mRNA水平的影響，以探討HDAC在A
實用肝臟病雜志 2021年3期2021-05-06
- 蛋白質乙?；?/span>對宰后肉品質調控的研究進展
酸化、泛素化、乙?；?/span>、甲基化、糖基化等，它作為一種重要的細胞調控機制，通過調節(jié)蛋白質的折疊、構象以及活性等多種特性從而調節(jié)蛋白質功能[2]。生物中幾乎所有的蛋白質都經歷了特定的PTMs來獲得生物活性。蛋白質乙?；?/span>作為蛋白質翻譯后修飾之一，普遍存在于動物、植物、微生物及人類在內的各種自然界生命中[3]。近年研究發(fā)現(xiàn)，蛋白質乙?；?/span>可能在調控宰后肌肉品質中發(fā)揮著重要作用，該研究領域已成為蛋白質領域的研究熱點，它可能通過調節(jié)宰后肌肉糖酵解、肌肉收縮、細胞凋亡等，從
食品與發(fā)酵工業(yè) 2021年4期2021-03-06
- 植物非組蛋白賴氨酸乙?；?/span>修飾的蛋白質組學研究進展
）蛋白質賴氨酸乙酰化（Nε-lysine acetylation）是一種在原核生物和真核生物都廣泛存在的重要的蛋白質翻譯后修飾（Post-translational modifications，PTMs）［1-4］。賴氨酸乙?；?/span>酶（Lysine acetyltransferases）催化乙?；D移到賴氨酸的ε-氨基側鏈形成蛋白質的乙?；?/span>修飾，同時這一反應可以被賴氨酸去乙?；?/span>酶（Lysine deacetylases）逆轉。植物線粒體中一些賴氨酸乙?；?/span>修飾也
生物技術通報 2021年1期2021-01-22
- 乙酰化修飾對天然免疫調節(jié)機制研究取得進展
激活。非組蛋白乙?；?/span>修飾（non-histone acetylation）對調控蛋白穩(wěn)定性、酶活性、亞細胞定位和蛋白與蛋白/DNA 間相互作用十分重要。近年來，非組蛋白乙?；?/span>修飾在天然免疫應答中發(fā)揮的功能也逐漸被關注。但乙?；?/span>協(xié)同其它翻譯后修飾對天然免疫應答中信號分子活性的調控仍需探索。近日，中國科學院武漢病毒研究所、病毒學國家重點實驗室、生物安全大科學研究中心陳繼征、陳新文團隊發(fā)現(xiàn)HDAC3 在體內外水平都可正調天然免疫應答，作用于信號通路中TBK1，并
醫(yī)藥前沿 2020年29期2020-12-04
- 賴氨酸乙?；?/span>與相關疾病研究
013）賴氨酸乙酰化是在真核細胞幾乎所有細胞過程中都涉及的翻譯后修飾[1]，其中主要包括中心代謝、染色質重塑、轉錄激活、蛋白質穩(wěn)定化和亞細胞定位等[2]。賴氨酸乙酰化反應主要是組蛋白/賴氨酸乙酰轉移酶（HATs/KATs）能夠將賴氨酸殘基乙?；?/span>，也能在組蛋白/賴氨酸去乙?；福℉DACs/KDACs）作用下去除[3]，同時在線粒體基質中也可以發(fā)生非酶促反應的乙?；?/span>或去乙?；?/span>過程。酶促乙?；?/span>過程是通過HAT將乙?；鶑腁cCoA轉移到賴氨酸殘基中的ε氨基而發(fā)生
福建輕紡 2020年3期2020-11-29
- 全纖維素復合材料的制備及性能研究
。這里首先利用乙酰化化學改性和超聲物理分離相結合的方法制備得到了不同乙?；?/span>程度的納米纖維素作為力學增強填料，然后與塑化的醋酸纖維素母體通過熱混方式制備出全醋酸纖維素復合材料。經研究發(fā)現(xiàn)，當乙?；?/span>反應時間為5min時，納米纖維素的乙?；?/span>取代度為0.3左右，結晶度為68.5%，此時納米纖維素在保證與醋酸纖維素母體有良好的界面相容性的同時又較好地保留了其晶體結構，因此制備得到的全纖維素復合材料的抗拉強度和楊氏模量分別可達到36.9MPa和2.9GPa，展示了廣闊
科技風 2020年27期2020-10-20
- 博來霉素誘導的小鼠肺纖維化組織中組蛋白3和組蛋白4乙?；?/span>變化
istone)乙?；?/span>/去乙?；?/span>與臟器纖維化的研究逐漸進入人們的視線。臟器纖維化動物模型及臨床試驗均表明,組蛋白乙酰化是臟器保護機制[1-3]。肺纖維化初步研究證實,體外培養(yǎng)的肺纖維化患者肺成纖維細胞,組蛋白乙?；?/span>水平下降[4]。因而,為深入探討肺纖維化發(fā)病機制提供了全新的理念。本研究擬通過博來霉素氣管給藥建立模擬肺纖維化的小鼠模型,在病程進展過程中,動態(tài)監(jiān)測肺組織炎癥/纖維化程度及組蛋白3和組蛋白4乙?；?/span>水平,以明確肺纖維化過程中組蛋白3和組蛋白4乙?；?/span>在
山西醫(yī)科大學學報 2020年8期2020-09-16
- 高糖微環(huán)境下小鼠晶狀體上皮細胞中賴氨酸乙?；?/span>的蛋白質組學分析
究對象。其中，乙?；?/span>在生物體的炎癥反應［5］、腫瘤發(fā)展［6］、糖尿病進程［7］中起著關鍵作用［8］。乙?；?/span>可以影響蛋白質的各種生理過程 （細胞周期、線粒體生物學過程、染色質重塑和核轉運等）［9］。研究［10-12］顯示，白內障是導致失明的主要原因之一。糖尿病性白內障是1型糖尿病患者視力障礙的主要原因［13］。已有研究［14］顯示2型糖尿病患者白內障發(fā)病率比正常人顯著增加?？梢姼邼舛妊鞘谴龠M白內障發(fā)生發(fā)展的重要誘因。但糖尿病性白內障的發(fā)病機制尚未明確。目前
中國醫(yī)科大學學報 2020年8期2020-08-11
- 輔激活因子及組蛋白協(xié)同乙酰化修飾對NF-κB亞基轉錄調控的影響
位點的磷酸化、乙?；?/span>、甲基化以及泛素化等翻譯后修飾，在NF-κB的亞細胞定位、DNA結合力、轉錄活性等方面起著重要的調節(jié)作用，這些修飾決定了NF-κB在特定刺激下的輸出和應答時間[1]。輔激活因子作為轉錄起始復合物組裝的組成部分和橋梁，其募集通過多種機制促進或抑制靶基因的轉錄，從而參與調控目的基因的表達。組蛋白尾部的氨基酸殘基也可被共價修飾，進而重塑染色質，從而參與調控基因的表達。在組蛋白的多種共價修飾中，以賴氨酸殘基的乙?；?/span>修飾最常見，并且在組蛋白上均可
醫(yī)學綜述 2020年3期2020-02-16
- 組蛋白脫乙酰酶6脫乙酰催化域的底物蛋白及功能*
12）蛋白質的乙?；?/span>修飾是蛋白功能調節(jié)的重要機制，影響細胞增殖、遷移、凋亡等多方面功能。靶蛋白的乙?；?/span>狀態(tài)受組蛋白脫乙酰酶（histone deacetylases，HDACs）和組蛋白乙酰轉移酶（histone acetyltransferases，HATs）的共同調節(jié)。乙?；?/span>和脫乙酰化狀態(tài)失衡可影響細胞正常的生命活動。HDACs通過對組蛋白及某些非組蛋白的賴氨酸（lysine，Lys）殘基脫乙?；?/span>修飾，調控細胞的病理生理過程，參與多種疾病的發(fā)生發(fā)展。目
中國病理生理雜志 2020年7期2020-01-13
- 組蛋白乙?；?/span>在消化系統(tǒng)腫瘤中的研究進展
強[1]，其中乙?；?/span>是一種較常見的修飾類型，組蛋白的N 端通常被認為是表觀遺傳翻譯后修飾的一個特定的靶點[2]，在多種腫瘤的發(fā)生發(fā)展中都起到重要作用。1 組蛋白乙?；?/span>修飾的調控組蛋白H3 及H4 賴氨酸殘基N-端的乙酰化修飾是與轉錄、染色質重塑和DNA 表達及修復相關的組蛋白修飾方式。組蛋白的乙酰化過程是可逆的，組蛋白賴氨酸殘基帶正電荷，當其乙?；?/span>后，則正電荷被中和，使其與帶負電荷的DNA 結合力減低，導致染色體結構松弛，利于轉錄因子進入，從而促進基因轉錄
中國醫(yī)藥科學 2020年24期2020-01-11
- HDAC2與乙?；?/span>P53k320在胃癌細胞中的表達及對其療效的評價
中，細胞組蛋白乙?；?/span>受到組蛋白去乙酰化酶(HDACs)和組蛋白乙?；?/span>轉移酶的共同調控，當HDACs呈現(xiàn)為病理活性和異常表達后會引發(fā)機體免疫紊亂、肌營養(yǎng)不良以及癌癥的發(fā)生。有研究表明[2]，HDAC2的目標蛋白為抑癌基因P53，其過度表達與惡性腫瘤發(fā)生相關，其表達的高低可作為臨床上獨立的預后指標，也可作為組蛋白去乙酰化酶抑制劑(HDACi)療效的標志。本研究分析HDAC2、乙?；?/span>P53k320在胃癌組織和癌旁組織細胞中的表達，探討其對療效的評價作用。1 資料
山東醫(yī)學高等專科學校學報 2019年6期2020-01-03
- 旋毛蟲賴氨酸乙?；?/span>修飾組學的分析研究
酰化、糖基化和乙?；?/span>，其在許多原核和真核蛋白質的功能調節(jié)中發(fā)揮作用[4]。這些PTM形成一個復雜的監(jiān)管系統(tǒng)，用于在各種條件下細胞的動態(tài)調控。研究表明，乙?；?/span>可以調節(jié)寄生蟲的發(fā)育和抗原變異，這主要是由強選擇壓力決定的[5]。旋毛蟲的完整生命周期發(fā)生在單一宿主體內，可分為3個主要階段：肌幼蟲期(ML)，成蟲期(AD)和新生幼蟲期(NBL)。它們占據(jù)了2個不同的細胞內龕：腸細胞和骨骼肌細胞[6]。在這些發(fā)育階段，旋毛蟲已進化出適應不同環(huán)境并成功建立感染(例如寄生
中國人獸共患病學報 2019年10期2019-11-05
- 乙?；?/span>、能量代謝與肉品品質的關聯(lián)
修飾有磷酸化、乙?；?/span>、泛素化、糖基化及甲基化等，這些修飾普遍存在于包括植物、酵母、小鼠及人類在內的各種生命形式。蛋白質翻譯后修飾主要通過在特定的氨基酸側鏈上添加新的基團來改變蛋白質的結構和功能，賦予蛋白質新的性質，如改變酶活性、亞細胞定位、蛋白質相互作用及蛋白質的穩(wěn)定性等[1]。蛋白質賴氨酸乙酰化是一種非常重要且普遍的翻譯后修飾，自20世紀60年代文森特·奧弗雷在組蛋白上發(fā)現(xiàn)了賴氨酸殘基上的可逆乙?；?/span>后，蛋白質乙酰化就一直備受關注[2]。進入21世紀后，隨
肉類研究 2019年8期2019-09-11
- 乙?；?/span>麥醇溶蛋白溶液及與麥谷蛋白共混液流變性能的研究
化和糖基化等，乙?；?/span>可以提高蛋白材料的疏水性和機械性能[4]，研究相對較少，乙?；?/span>改性是利用乙酰基將小麥蛋白質分子鏈上具有較高反應活性的賴氨酸ε-氨基進行替換[5]，較高相對分子質量的麥谷蛋白不適宜進行乙酰化改性處理。因此作者首先選擇利用乙?；?/span>對麥醇溶蛋白進行化學改性。小麥蛋白溶液的流變學性能對其應用具有重要影響，但研究較少。宋義虎[6]對小麥蛋白溶液的流變性能的研究結果表明：麥醇溶蛋白溶液在偏離等電點（pH 7.5）的條件下黏度增大。柳翠青[7]對小麥蛋
食品與生物技術學報 2019年1期2019-03-14
- 兩種乙?；?/span>馬鈴薯淀粉流變及凝膠特性的對比研究
、透明度高等.乙?；?/span>淀粉是淀粉與乙?；?/span>試劑發(fā)生酯化反應將乙?；鶊F(CH3CO-)引入淀粉中得到的一類淀粉酯，其糊化溫度低、抗凝沉性和凍融穩(wěn)定性好[1]，使其部分性質更優(yōu)于原淀粉，從而使其更加適用于工業(yè)化應用.乙酸乙烯和乙酸酐是工業(yè)上常用的兩種乙酰化試劑.目前對于乙?；?/span>淀粉的研究主要包括對其在掛面、速凍水餃等食品[2,3]中的應用；乙?；?/span>淀粉的制備方法[4]；乙酸酐制備的乙?；?/span>淀粉在分子結構、顆粒結構等方面的研究[5,6]，對乙?；?/span>淀粉在流變和凝膠特性方面的
陜西科技大學學報 2018年6期2018-12-07
- 結腸癌中組蛋白乙酰化修飾水平的變化
白甲基化修飾及乙?；?/span>修飾在腫瘤方面的研究更為常見。組蛋白乙?；?/span>修飾可影響細胞內染色質的結構，從而參與了相應位點的基因轉錄及調控，在腫瘤細胞生長和分化過程中起重要作用。因此，本實驗著重觀察結腸癌細胞株SW480及結腸癌組織中組蛋白乙?；?/span>修飾的相應位點的變化情況，以期了解組蛋白乙?；?/span>修飾在結腸癌中的修飾情況，為后續(xù)進一步的有關結腸癌在組蛋白乙酰化修飾方面更深入的研究做好前期實驗基礎。1 材料與方法1.1 實驗材料人正常結腸上皮細胞株NCM460及人結腸癌細胞株
中國普通外科雜志 2018年10期2018-11-08
- 不同品種黨參游離糖成分的氣相色譜-質譜研究
，游離糖成分經乙?；?/span>后利用氣相色譜-質譜法分析其組成、結構。結果 通過氣相色譜-質譜分析結合標準品數(shù)據(jù)以及相關文獻，鑒別出3種黨參中7種游離糖成分，分別為山梨糖、半乳糖、葡萄糖、D-甘露糖、果糖、肌醇、蔗糖，游離糖含量存在差異。結論 氣相色譜-質譜聯(lián)用技術可以對黨參游離糖成分進行定性及定量分析，為黨參品質分析提供科學依據(jù)。〔關鍵詞〕 黨參;乙?；?/span>;游離糖;氣相色譜-質譜聯(lián)用〔中圖分類號〕R284.1? ? ? ?〔文獻標志碼〕A? ? ? ?〔文章編號〕d
湖南中醫(yī)藥大學學報 2018年12期2018-09-10
- 組蛋白乙?；?/span>對衰老雌鼠胚胎發(fā)育影響的研究
轉移酶、組蛋白乙?；?/span>酶等。我們的研究是通過比較不同年齡雌鼠的受精胚胎的發(fā)育能力發(fā)現(xiàn)衰老雌鼠的生殖能力出現(xiàn)明顯下降，并出現(xiàn)流產、妊娠率低等現(xiàn)象。該研究通過在體內和體外模擬方式明確了乙?；?/span>升高是卵母細胞衰老造成動物流產、妊娠率低的一個重要原因，并且乙?；?/span>的升高改變了眾多基因的表達，從而為人們提高對卵母細胞衰老認識、進行胚胎質量控制提供重要的證據(jù)。2 方法2.1 CD-1雌鼠受精卵的獲取我們選取了 8～10周齡的CD-1雌鼠獲取受精卵和實驗用卵母細胞。2.2體外
科技創(chuàng)新與品牌 2018年5期2018-07-24
- 常溫下乙酰化小麥秸稈纖維制備高效溢油吸附劑的研究
的]研究常溫下乙?；?/span>小麥秸稈纖維制備高效溢油吸附材料。[方法]在常溫、不加催化劑條件下，以小麥秸稈纖維為原料，利用琥珀酸酐為酰化劑，在二甲基亞砜（DMSO）和N-甲基咪唑（NMI）體系中進行乙?；?/span>反應，制備高效溢油吸附劑。[結果]在常溫、反應時間1 h、琥珀酸酐用量比4∶1的乙?；?/span>反應條件下，成功制備出高吸油倍率、良好懸浮性、較好重復利用性和可生物降解的溢油吸附材料，并用紅外光譜（FTIR）、X-射線衍射（XRD）和掃描電鏡（SEM）對改性前后小麥秸稈纖維
安徽農業(yè)科學 2018年8期2018-05-14
- 大鼠腎系膜細胞飾膠蛋白聚糖乙?；?/span>可增強其蛋白質穩(wěn)定性和功能
200032)乙?；?/span>作為蛋白質翻譯后修飾的一種方式,在參與染色體結構、DNA損傷修復、維持蛋白質的穩(wěn)定,以及在蛋白質相互作用中具有十分重要的功能[1-3]。其主要修飾形式是在乙?；D移酶的作用下將乙?；砑拥降鞍踪|分子中賴氨酸殘基的ε-NH2上。研究顯示,由于同樣作用于蛋白質的賴氨酸,乙?；?/span>還與蛋白質泛素化修飾有交叉作用或競爭作用,從而影響蛋白質的代謝和活性[4]。如在信號分子Smad7乙酰化研究中發(fā)現(xiàn),Smad7 的K64和K70位點的賴氨酸發(fā)生乙?；?/span>后
復旦學報(醫(yī)學版) 2018年2期2018-04-12
- 植物病理學領域蛋白乙酰化修飾研究進展
9）1 蛋白質乙?；?/span>修飾概述及研究歷程蛋白質乙酰化是蛋白翻譯后修飾的一種，包括組蛋白和非組蛋白的乙?；?/span>修飾，是一種普遍存在的動態(tài)、可逆的蛋白質翻譯后修飾方式。它參與了包括轉錄調控、信號通路調控、蛋白質穩(wěn)定性調控、細胞代謝和病原微生物感染調控等多個生理病理過程［1］。蛋白乙?；?/span>分為乙?；?/span>和去乙?；?/span>兩個過程，分別由乙?；D移酶（Histone/Lysine acetyltransferase，HATs/KATs） 和去乙酰化酶（Histone/Lysine d
生物技術通報 2018年2期2018-04-01
- 蛋白去乙?；?/span>酶SlRT2可通過調節(jié)代謝穩(wěn)態(tài)抑制衰老相關心肌肥厚
的保護性蛋白去乙酰化酶（SIRT2 Acts as a Cardioprotective Deacetylase in Pathological Cardiac Hypertrop-hy）”的研究論文，揭示蛋白去乙?；?/span>酶SIRT2可以通過調節(jié)代謝穩(wěn)態(tài)抑制衰老相關心肌肥厚。劉德培院士實驗室長期致力于衰老相關重大疾病、尤其是心血管疾病的研究。2016年，劉德培院士課題組揭示蛋白去?；窼IRT1可以抑制衰老相關的腹主動脈瘤（Circ Res. 2016 Oct
首都食品與醫(yī)藥 2018年2期2018-03-18
- 質譜法分析大腸癌組織中親核蛋白A的蛋白質變體
白主要存在N端乙酰化（Ac1Met及脫去N端甲硫氨酸后的Ac2Val）、 5Thr的磷酸化等修飾狀態(tài)，這些修飾形式單獨或者相互組合構成了親核蛋白的主要蛋白質變體。此外，在親核蛋白中還發(fā)現(xiàn)一些氧化修飾和脫氨基修飾的情況。研究表明，利用質譜及串聯(lián)質譜技術，能夠快速、 準確地鑒定人大腸癌組織中分離得到的親核蛋白的幾種蛋白質變體。關鍵詞 質譜； 親核蛋白； 大腸癌； 乙酰化； 磷酸化1 引 言親核蛋白在從細菌到人類的幾乎所有生物體內普遍存在， 是具有多種生物學活性
分析化學 2018年2期2018-03-02
- 組蛋白乙?；?/span>在某些風濕免疫疾病中變化的研究進展
編輯等。組蛋白乙?；?/span>是表觀遺傳學中的重要機制之一。組蛋白N端賴氨酸殘基在組蛋白乙?；?/span>酶(histone acetylases，HATs)的作用下結合乙?；菇M蛋白所帶的負電荷增加，導致其與同樣帶負電荷的DNA作用力減弱，DNA易于解聚，有利于基因的轉錄；相反地，組蛋白在去乙酰化酶(histone deacetylases，HDACs)的作用下解離乙?；谷旧|結構緊密，從而抑制基因的轉錄。HDACs可根據(jù)它們的結構、功能、定位和表達分為4類(class
基礎醫(yī)學與臨床 2018年11期2018-02-13
- 乙酰化慈竹的制備及其尺寸穩(wěn)定性研究
210037)乙?；?/span>慈竹的制備及其尺寸穩(wěn)定性研究張曉春1，朱芋錠1，蔣身學2，張文標1，吳 強1(1.浙江農林大學，浙江 臨安 311300；2.南京林業(yè)大學，江蘇 南京 210037)借助實驗設計軟件Design-Expert(Ⅴ.7.0)探討了處理時間、處理溫度和藥劑濃度3個變量對慈竹乙酰化工藝及尺寸穩(wěn)定性的影響進行了正交實驗研究。結果表明：乙?；?/span>慈竹的吸水厚度膨脹率和吸水率均隨乙?；?/span>增重率(WPG)的增加而下降；處理時間和處理濃度對慈竹乙酰化處理有顯
竹子學報 2017年2期2017-09-15
- EGCG乙?；?/span>分子修飾取代度影響因素分析
81）EGCG乙酰化分子修飾取代度影響因素分析張建勇1，江和源1,*，崔宏春2，王偉偉1，施莉婷1,3（1.中國農業(yè)科學院茶葉研究所，農業(yè)部茶樹生物學與資源利用重點實驗室，浙江省茶葉加工工程重點實驗室，杭州 310008；2.杭州市農業(yè)科學研究院茶葉研究所，杭州 310024；3.中國農業(yè)科學院研究生院，北京 100081）為改善表沒食子兒茶素沒食子酸酯（epigallocatechin gallate，EGCG）的脂溶性和生物利用度，在乙酸乙酯體系中化學
食品科學 2017年5期2017-03-31
- 急性腦梗死患者外周血單個核細胞中組蛋白H3乙?；?/span>水平的變化
胞中組蛋白H3乙酰化水平的變化林秀潔 黃禮傳 張 俊(福州神經精神病防治院神經科，福建 福州 350008)目的 探討急性腦梗死患者外周血單個核細胞(PBMC)中組蛋白H3乙?；?/span>水平變化與急性腦梗死的臨床關系。方法 選取2015年1～12月該院神經內科收治的發(fā)病后不同時間段的急性腦梗死患者206例為腦梗死組；選取同期在該院腦卒中篩查門診就診的60名健康志愿者為對照組。密度梯度法離心分離PBMC，提取全組蛋白，Western印跡檢測組蛋白H3乙?；?/span>水平；根據(jù)
中國老年學雜志 2017年2期2017-02-14
- 乙酰化羥丙基淀粉改性次序及程度研究
150076)乙?；?/span>羥丙基淀粉改性次序及程度研究趙 凱 劉麗艷 劉寧(哈爾濱商業(yè)大學食品工程學院；食品科學與工程省級重點實驗室，哈爾濱 150076)為確定復合改性對淀粉性質的影響，從而為復合改性淀粉在食品中的應用提供參考。以玉米淀粉為原料，在羥丙基淀粉及乙?；?/span>淀粉2種單一改性淀粉研究的基礎上，采用分光光度法確定單一改性淀粉取代度，并以復合取代度為指標，探討乙酰化羥丙基復合改性淀粉的改性次序及改性程度對復合改性淀粉制備的影響。結果表明：水解作用與空間位阻是
中國糧油學報 2016年12期2016-12-26
- 活化的大鼠肝星狀細胞賴氨酸乙酰化蛋白質組學分析
星狀細胞賴氨酸乙?；?/span>蛋白質組學分析翟穎真1丁笛2侯陳建1陶麗麗4劉秀萍1,3 △(1復旦大學基礎醫(yī)學院病理學系上海200032;2復旦大學附屬中山醫(yī)院病理科上海200032;3復旦大學附屬上海市第五人民醫(yī)院病理科上海200240;4北京大學深圳醫(yī)院病理科深圳518000)目的對活化的大鼠肝星狀細胞(hepatic stellate cells,HSCs)進行賴氨酸乙?；?/span>(lysine acetylation,Kac)蛋白質組學分析。方法于清潔級雄性SD 大
復旦學報(醫(yī)學版) 2016年5期2016-11-02
- 蛋白質乙?；?/span>與精子DNA穩(wěn)定性和精子活力
崔毓桂?蛋白質乙酰化與精子DNA穩(wěn)定性和精子活力張蓓，崔毓桂△【摘要】表觀遺傳學參與調節(jié)精子發(fā)生和精子形成，其中組蛋白及非組蛋白乙酰化對生精細胞染色質結構重建以及精子活力起關鍵作用。環(huán)磷酸腺苷（cAMP）反應元件連接蛋白（CREB）的結合蛋白（CREB-binding protein，CBP）和p300是兩個乙?；?/span>酶，能使核心組蛋白發(fā)生乙?；?/span>，其乙?；?/span>作用能被乙?；?/span>酶抑制劑（INHAT）所抑制。睪丸特異的布羅莫結構域（BRDT）蛋白為保守的核蛋白，能夠識別
國際生殖健康/計劃生育雜志 2016年2期2016-03-11
- 組蛋白乙?；?/span>修飾失衡在心肌肥厚中的作用
田 杰?組蛋白乙?；?/span>修飾失衡在心肌肥厚中的作用彭 昌 田 杰心肌肥厚是多種心血管疾病發(fā)生發(fā)展過程中的一個重要階段。組蛋白乙?；?/span>修飾失衡參與了心肌肥厚的發(fā)病過程，多種組蛋白乙?；?/span>酶可調控心臟發(fā)育相關轉錄因子的轉錄活性，而組蛋白乙?；?/span>酶特異性抑制劑能夠逆轉組蛋白高乙?；?/span>狀態(tài)并修復這一病理過程。該文主要介紹表觀遺傳學中組蛋白乙?；?/span>酶介導的組蛋白乙?；?/span>修飾失衡對心肌肥厚的影響。表觀遺傳學；組蛋白乙?；?/span>；心肌肥厚心肌肥厚是多種心血管疾病發(fā)生發(fā)展過程中的重要階段，是誘
國際心血管病雜志 2016年5期2016-03-09
- 蛋白質Nα-末端乙?；?/span>的功能研究進展
白質Nα-末端乙?；?/span>的功能研究進展劉佳，陳建華蛋白質 Nα-末端乙?；?/span>修飾是由 Nα-末端乙酰轉移酶（NATs）所催化的酶促反應過程，其結果是蛋白質 N-末端的 α氨基接受來自于乙酰輔酶A（AcCoA）的乙?；Ｔ谡婧松镏?Nα-末端乙?；?/span>是一種廣泛存在的蛋白質修飾方式，大約有 68%的酵母蛋白質和 85%人蛋白質是 Nα-乙?；?/span>修飾的［1］，但原核和古細菌蛋白卻很少發(fā)生乙?；?/span>。目前已發(fā)現(xiàn)在真核生物中存在 6個 NATs亞型（NatA～NatF），每一亞
中國醫(yī)藥生物技術 2015年2期2015-11-25
- 沉默信息調節(jié)因子1去乙?；?/span>對核因子κB功能的影響
1]?？赡嫘缘?span id="syggg00" class="hl">乙?；?/span>-去乙?；?/span>就是NF-κB 一種重要的翻譯后修飾， 可以調控多種生理活動，包括染色質聚集以及基因轉錄[2]。 NF-κB/P65可以通過組蛋白乙酰轉移酶（histone acetyltransferases，HAT）以及組蛋白去乙?；?/span>酶（histone deacetylase，HDAC）來精確調控NF-κB 轉錄激活[3]。在芽殖酵母體內發(fā)現(xiàn)的沉默信息調節(jié)因子2（silent informationregulator 2，Sir2）的同源
中國醫(yī)藥導報 2015年16期2015-08-14
- 蛋白質乙?；?/span>修飾研究進展
109）蛋白質乙酰化修飾研究進展呂斌娜 梁文星（青島農業(yè)大學農學與植物保護學院，青島 266109）蛋白質乙?；?/span>是一種普遍存在的、可逆而且高度調控的蛋白質翻譯后修飾方式，主要發(fā)生在蛋白質賴氨酸殘基的ε-NH2位。乙?；?/span>的研究歷史已達50多年，目前已成為國際上蛋白質領域的研究熱點。乙?；?/span>修飾由乙?；D移酶和去乙?；?/span>酶共同調節(jié)，且參與了幾乎所有的生物學過程，如轉錄、應激反應、新陳代謝以及蛋白合成與降解等。近年來，乙?；?/span>修飾的檢測技術發(fā)展迅速，從已廣泛應用的質譜
生物技術通報 2015年4期2015-04-09
- 外周血CD4+T細胞組蛋白乙?；?/span>在狼瘡性腎炎中的作用*
+T細胞組蛋白乙?；?/span>在狼瘡性腎炎中的作用*劉抗寒,劉 芳,梁玉梅△,饒 慧,陳 瑩,曾清華(湖南省人民醫(yī)院腎臟風濕免疫科,長沙 410005)目的研究狼瘡性腎炎(LN)患者外周血CD4+T細胞組蛋白乙?；?/span>水平，探究其在LN發(fā)病中的作用。方法18例LN患者均來自該科病房，全部患者都達到美國風濕學會1997年推薦的系統(tǒng)性紅斑狼瘡(SLE)的分類診斷標準。滿足以下條件為活動性的LN，蛋白尿大于0.5 g/d，或活動性尿沉渣改變(血尿紅細胞超過5個/Hp，或膿尿白
重慶醫(yī)學 2015年30期2015-01-07
- 小鼠卵母細胞減數(shù)分裂期間組蛋白乙酰化及其對卵母細胞成熟質量的影響
041)組蛋白乙?；?/span>是表觀遺傳修飾的重要組成部分，在有絲分裂和減數(shù)分裂過程中發(fā)揮了重要的生物學功能［1-2］。組蛋白乙?；?/span>與組蛋白去乙?；?HDACs)密切相關，HDACs分為 I、II、III、IV 4 類亞型［3］，主要負責組蛋白去乙酰化，并在活性受到抑制后乙酰化水平升高。哺乳動物中的研究多集中于廣譜性HDACs抑制劑處理卵母細胞改變乙?；?/span>狀態(tài)［4-7］，對減數(shù)分裂過程中具體調控組蛋白乙?；?/span>的HDACs亞型知之不多。哺乳動物中，生發(fā)泡(Germina
江蘇農業(yè)學報 2014年2期2014-07-07
- 蛋白質乙?；?/span>修飾在腫瘤發(fā)生、治療中的作用研究進展
程稱為蛋白質的乙?；?/span>修飾，是一種普遍存在的翻譯后修飾現(xiàn)象。蛋白質(包括組蛋白和非組蛋白)的乙酰化修飾主要發(fā)生在賴氨酸上。隨后的功能研究［1］顯示，蛋白質乙酰化修飾對蛋白質的功能可以產生很大的影響，包括酶的活化與失活、蛋白質穩(wěn)定性、亞細胞結構定位和特殊功能復合體的形成等。最近有研究發(fā)現(xiàn)，大部分組蛋白在腫瘤細胞呈低乙?；?/span>狀態(tài)，組蛋白乙?；?/span>修飾能夠調控基因的表達，并且其在腫瘤發(fā)生、發(fā)展中扮演重要角色。蛋白質乙?；?/span>修飾在腫瘤發(fā)生中的作用逐漸成為研究熱點，已有研究者
山東醫(yī)藥 2014年27期2014-04-07
- 蛋白質α-N-末端乙?；?/span>修飾研究進展
華α-N-末端乙酰化修飾（α-N-terminal acetylation）是一種蛋白質 N-末端的修飾形式，是真核生物中最為普遍的蛋白質修飾方式之一。雖然 α-N-末端乙?；?/span>修飾早在 20 世紀70年代就被科學家所發(fā)現(xiàn)，但是到目前為止，其廣泛存在的意義仍未有定論。近年來，研究人員發(fā)現(xiàn)了 α-N-末端乙酰化修飾發(fā)生的規(guī)律，總結出了（X）PX 法則，探明了 α-N-末端乙酰化修飾對多種蛋白質起著特異性的重要作用，使得人們更加清楚地了解細胞內一些生化反應發(fā)生的
中國醫(yī)藥生物技術 2013年4期2013-11-30
- 低取代度乙?；?/span>大米淀粉的性質研究
09)低取代度乙?；?/span>大米淀粉的性質研究司富美 熊 柳 孫慶杰(青島農業(yè)大學食品科學與工程學院，青島 266109)以大米淀粉為原料，乙酸酐為酯化劑，制備了5種取代度分別為0.056、0.079、0.091、0.098和0.124的乙?；?/span>淀粉。結果表明乙?；?/span>大米淀粉的透明度隨著取代度的增大而增加。大米淀粉經酯化后，凝沉性明顯減弱，不易回生。乙?；?/span>大米淀粉的溶解度和膨潤力隨溫度的升高而增加，且明顯高于原大米淀粉;糊化溫度顯著降低，衰減值也降低。乙?；?/span>大米淀粉凝
中國糧油學報 2011年8期2011-11-20