張俊杰，鄭嘉琛，謝宜桐，羅文江，張 媛，何 熙，劉丹怡，韓建春,

（1.東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院，黑龍江哈爾濱 150030；2.哈爾濱酷豆食品科技有限公司，黑龍江哈爾濱 150028；3.北京銀星通達(dá)科技開發(fā)有限公司，北京 100088；4.黑龍江省綠色食品科學(xué)研究院，黑龍江哈爾濱 150028）

肉類是人類重要的食品資源，然而人口增加以及肉類生產(chǎn)導(dǎo)致環(huán)境變化和自然資源的枯竭使得人造肉作為肉類替代品成為趨勢。人造肉是動物肉的健康替代品，不含膽固醇，脂肪含量低，蛋白含量高，更加滿足現(xiàn)代人對健康飲食的需求。高水分?jǐn)D壓是生產(chǎn)人造肉的一種技術(shù)，它主要以植物蛋白為原料，生產(chǎn)出具有肉類纖維、口感和風(fēng)味的組織化植物蛋白（Texturized vegetable protein，TVP）。目前，國內(nèi)外市場上主要的產(chǎn)品是低水分?jǐn)D壓技術(shù)生產(chǎn)的植物組織化蛋白產(chǎn)品，比如辣條、豆干等。由于高水分?jǐn)D壓技術(shù)對原料、設(shè)備要求較高，市場上還未出現(xiàn)成熟的產(chǎn)品，對TVB 產(chǎn)品的開發(fā)仍然停留在試驗(yàn)階段。

綠豆富含蛋白質(zhì)、淀粉、維生素，是我國重要的食用豆類作物。目前，我國對綠豆利用主要是制取綠豆淀粉，而綠豆蛋白（Mung bean protein，MBP）粉作為加工副產(chǎn)物，常被用做動物飼料或丟棄，造成了蛋白資源的浪費(fèi)。綠豆蛋白約占綠豆（干重）的25%～28%，含有豐富的必需氨基酸，如賴氨酸、亮氨酸。MBP 具有多種生理活性，如抗癌、抗氧化和抗增殖。MBP 表現(xiàn)出優(yōu)異的功能特性，是各種食品加工中有潛力的原料。經(jīng)超聲處理過的綠豆蛋白具有良好的溶解性和穩(wěn)定性，可以作為高蛋白飲料的原料。喬寧等將綠豆蛋白添加到熟制速凍水餃中，改善了速凍水餃的品質(zhì)和儲藏性能。Fhb 等研究了加水量對組織化綠豆蛋白結(jié)構(gòu)和流變學(xué)性質(zhì)的影響，認(rèn)為49.3%的加水量有利于改善產(chǎn)品的特性。在高水分?jǐn)D壓過程中，通過改變螺桿轉(zhuǎn)速、喂料量、擠壓溫度等工藝參數(shù)可以得到不同質(zhì)地的產(chǎn)品。擠壓溫度是蛋白質(zhì)形成纖維結(jié)構(gòu)的重要因素，決定了蛋白質(zhì)變性的劇烈程度。目前，用大豆蛋白、豌豆蛋白和谷朊粉通過高水分?jǐn)D壓生產(chǎn)的TVP 較為常見，而關(guān)于綠豆蛋白在高水分?jǐn)D壓生產(chǎn)TVP 的研究很少。

綠豆蛋白比其它植物蛋白有較多優(yōu)點(diǎn)，以其作為食品原料開發(fā)新產(chǎn)品的潛力巨大，并且植物蛋白組織化機(jī)理尚未完全闡明，特別是在擠壓過程中蛋白質(zhì)之間發(fā)生的相互作用和蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)改變的機(jī)制。因此本試驗(yàn)以綠豆蛋白粉為原料，研究不同高水分?jǐn)D壓溫度對組織化綠豆蛋白結(jié)構(gòu)的影響，旨在為高水分組織化綠豆蛋白產(chǎn)品開發(fā)以及植物蛋白組織化形成機(jī)理提供一定的理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

綠豆蛋白粉（蛋白質(zhì)含量70.8%，脂肪0.6%、碳水化合物19.3%） 哈爾濱哈達(dá)淀粉有限公司；SDSPAGE 凝膠制備試劑盒、彩虹245plus 廣譜蛋白Marker、考馬斯亮藍(lán)G-250、EDTA、牛血清蛋白北京索萊寶科技有限公司；Tris、Gly（甘氨酸） 北京博奧拓達(dá)科技有限公司；DTNB（5,5-二巰基-2,2-二硝基苯甲酸） 上海源葉生物科技有限公司；磷酸二氫鈉、磷酸氫二鈉、尿素等試劑均為國產(chǎn)分析純。

FMHE36-40 高濕擠壓設(shè)備 湖南富馬科食品工程技術(shù)有限公司與黑龍江省綠色食品科學(xué)研究院聯(lián)合創(chuàng)制；ALPHA 1-2 LD plus 冷凍干燥機(jī) 德國Christ 公司；Nicolet is50 傅里葉變換紅外光譜儀賽默飛世爾科技（中國）有限公司；F-7100 熒光分光光度計(jì) 日本日立公司；3-18K 高速冷凍離心機(jī)Sigma 公司；SDS-PAGE 電泳儀 美國Bio-Rad 公司；TU-1810 紫外可見光分光光度計(jì) 北京普析通用儀器有限責(zé)任公司；S-3400N 鎢燈絲掃描電子顯微鏡 日本日立公司。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 樣品制備 以綠豆蛋白粉為原料，擠壓參數(shù)：固體喂料量6.5 kg/h、液體喂料量190%、螺桿轉(zhuǎn)速180 r/min，擠壓溫度從溫區(qū)2 到溫區(qū)6 以及溫區(qū)9、溫區(qū)10 保持不變，分別設(shè)置為50、80、100、120、130、120、120 ℃，控制溫區(qū)7、溫區(qū)8 的溫度同步變化（文中的擠壓溫度指溫區(qū)7、8 溫度），各水平設(shè)置為130、140、150、160 ℃。將擠壓出的組織化綠豆蛋白（Texturized mung bean protein，TMBP），迅速冷卻，真空包裝密封，放入4 ℃冰箱中保存。各取一部分TMBP 冷凍干燥，研磨后過80 目篩，于-20 ℃冰箱中保存?zhèn)溆?。在擠壓溫度為130、140、150、160 ℃條件下得到的TMBP 分別編號為：TMBP-130 ℃、TMBP-140 ℃、TMBP-150 ℃、TMBP-160 ℃。

1.2.2 化學(xué)作用力的測定 根據(jù)Wang 等的方法。取0.2 g MBP 和TMBP 凍干粉分別與10 mL 的0.05 mol/L NaCl（A）、0.6 mol/L NaCl（B）、0.6 mol/L NaCl+1.5 mol/L 尿素（C）、0.6 mol/L NaCl+8 mol/L尿素（D）溶液混合，振蕩均勻后，4 ℃冰箱靜置2 h，于10000×g 離心15 min，取上清液測定其吸光度。用雙縮脲法測定上清液中蛋白質(zhì)含量。離子鍵、氫鍵、疏水相互作用的大小用公式（1）～（3）計(jì)算：

式中：A、B、C、D 分別表示A、B、C、D 溶液上清液中蛋白質(zhì)含量（mg/mL）。

1.2.3 巰基、二硫鍵含量的測定 根據(jù)張媛等的方法?？値€基的測定：將75 mg MBP 和TMBP 凍干粉分別溶于15 mL Tris-Gly-Urea 緩沖液（0.086 mol/L Tris、0.09 mol/L Gly、8 mol/L Urea 和0.04 mol/L EDTA，pH8.0）中，加入0.1 mL Ellamn 試劑（0.2 g DTNB 溶于50 mL Tris-Gly-Urea 緩沖液），混勻，避光1 h，4 ℃下10000 g 離心15 min。取上清液測蛋白含量。另取上清液，412 nm 條件下用紫外分光光度計(jì)測其吸光度（A）。

游離巰基的測定：將75 mg MBP 和TMBP 凍干粉分別溶于15 mL Tris-Gly 緩沖液（0.086 mol/L Tris、0.09 mol/L Gly 和0.04 mol/L EDTA，pH8.0）中，加入0.1 mL Ellamn 試劑（0.2 g DTNB 溶于50 mL Tris-Gly 緩沖液），混勻，避光1 h，4 ℃下10000 g 離心15 min。取上清液測蛋白含量。另取上清液，412 nm 條件下用紫外分光光度計(jì)測其吸光度（A）。

根據(jù)公式（4）計(jì)算巰基含量：

式中：SH 為巰基含量；73.53—Ellamn 試劑摩爾消光系數(shù)；D 為稀釋倍數(shù)；C 為蛋白含量（mg/mL）。

根據(jù)公式5 計(jì)算二硫鍵含量：

式中：S-S 為二硫鍵含量。

1.2.4 傅里葉變換紅外光譜 根據(jù)Brishti 等的方法，用傅里葉變換紅外光譜儀對凍干的樣品在波長范圍4000～500 cm，分辨率為4 cm，掃描次數(shù)32 次。利用Omnic 8.0 和Peakfit 4.12 軟件進(jìn)行光譜圖分析，經(jīng)過基線校正、平滑處理、去卷積、對酰胺Ⅰ區(qū)（1700～1600 cm）的二階導(dǎo)數(shù)進(jìn)行Gaussian 曲線擬合，通過各子峰面積百分比，計(jì)算出樣品二級結(jié)構(gòu)組成。各子峰與二級結(jié)構(gòu)關(guān)系：1615～1640 cm為-折疊，1641～1649 cm為無規(guī)則卷曲，1650～1659 cm為-螺旋，1660～1688 cm為-轉(zhuǎn)角。

1.2.5 內(nèi)源熒光光譜 根據(jù)Qi 等的方法。將MBP和TMBP 凍干粉溶于磷酸鈉緩沖液（33 mmol/L，pH6.75）中，制備蛋白質(zhì)分散體（10 mg/mL），經(jīng) 8000 g離心15 min，收集上清液并用一次性針頭濾器（0.45 μm）過濾。熒光分光光度計(jì)在激發(fā)波長為295 nm、掃描速度為1200 nm/min、激發(fā)和發(fā)射狹縫寬度為5 nm 的條件下，記錄300～450 nm 范圍內(nèi)的發(fā)射光譜。

1.2.6 SDS-PAGE 測定 根據(jù)王超的方法。將MBP 和TMBP 凍干粉過80 目篩，分別取2 mg 溶于1 mL 上樣緩沖液中，然后在沸水浴中加熱10 min，8000 g 離心10 min。進(jìn)樣時(shí)取上清液10 μL，濃縮膠5%、分離膠13%，電壓采用濃縮膠80 V 和分離膠120 V 進(jìn)行電泳。

1.2.7 掃描電鏡觀察 根據(jù)楊竺紅的方法并做適當(dāng)?shù)男薷?。將新鮮的TMBP 樣品切片后，用戊二醛固定，在用pH6.8 磷酸緩沖液沖洗、乙醇脫水、置換、干燥處理后，將樣品固定在樣品臺上，然后鍍膜，最后用掃描電子顯微鏡將樣品放大1500 倍后，觀察其表觀形態(tài)。

1.3 數(shù)據(jù)處理

本研究采用軟件SPSS 22.0 和Origin 2019 對實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)用進(jìn)行分析與作圖，三次重復(fù)獨(dú)立試驗(yàn)結(jié)果表達(dá)形式為平均值±標(biāo)準(zhǔn)差（Means±SD），用SPSS 22.0 進(jìn)行差異顯著性分析，＜0.05 表示差異顯著。

2 結(jié)果與分析

2.1 化學(xué)作用力的測定

如圖1 可知，三種化學(xué)作用力由大到小依次為：疏水相互作用＞離子鍵＞氫鍵。疏水相互作用的可溶性蛋白含量均大于9 mg/mL，明顯高于氫鍵和離子鍵，表明在這三種化學(xué)作用力中疏水相互作用是維持組織化蛋白空間結(jié)構(gòu)的主要作用力。蛋白高水分?jǐn)D壓處理后，疏水相互作用顯著增加（＜0.05），擠壓過程促進(jìn)了蛋白質(zhì)疏水性基團(tuán)的暴露，導(dǎo)致了蛋白疏水相互作用的增強(qiáng)。隨著溫度的升高，TMBP 中疏水相互作用先增加后減小，可能是過高的溫度使得蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，更多的疏水基團(tuán)暴露并發(fā)生聚集，疏水基團(tuán)再次被包埋在蛋白內(nèi)部，結(jié)構(gòu)變得更加復(fù)雜，進(jìn)而導(dǎo)致蛋白疏水相互作用的降低。離子鍵在高水分?jǐn)D壓處理后，含量顯著增加，隨著擠壓溫度的升高，離子鍵含量呈先上升后下降的趨勢，但變化不顯著。離子鍵可以維持TMBP 的三級結(jié)構(gòu)，變化趨勢與疏水相互作用變化趨勢相同，離子鍵含量的減少，說明蛋白質(zhì)發(fā)生了聚集，驗(yàn)證了疏水相互作用下降的原因。高水分?jǐn)D壓后氫鍵的含量顯著增加，是因?yàn)楦咚謹(jǐn)D壓處理使得大量的水分子存在于組織化蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)中，有利于水分子之間、水分子和蛋白質(zhì)之間氫鍵的形成。在130 和140 ℃疏水相互作用含量較高，有利于蛋白組織化。

圖1 擠壓溫度對化學(xué)作用力的影響Fig.1 Effect of extrusion temperature on chemical force

2.2 巰基、二硫鍵含量的測定

在擠壓過程中，分子內(nèi)和分子間的巰基和二硫鍵相互轉(zhuǎn)化，影響著蛋白質(zhì)的構(gòu)象和穩(wěn)定性。擠壓溫度是影響組織化蛋白構(gòu)象變化的重要原因之一，由表1 可知，隨著擠壓溫度的升高，游離巰基含量先顯著降低（＜0.05），可能是由于巰基發(fā)生了氧化反應(yīng)形成了硫氧化物以及蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)之間發(fā)生了聚集。隨著擠壓溫度的增加，總巰基含量先顯著上升（＜0.05），游離巰基含量先顯著降低（＜0.05），表明隱藏在蛋白質(zhì)內(nèi)部的巰基暴露并且與游離巰基間相互交聯(lián)形成新的二硫鍵，從而導(dǎo)致二硫鍵含量先顯著上升（＜0.05）。隨著二硫鍵含量的增加，游離巰基的含量降低，表明巰基二硫鍵之間發(fā)生交換反應(yīng)，形成了新的二硫鍵。當(dāng)溫度繼續(xù)升高，新形成的二硫鍵會被破壞，導(dǎo)致了游離巰基含量的增加?？芍煌瑴囟忍幚頃?dǎo)致組織化蛋白的巰基暴露程度不同，通過巰基、二硫鍵的相互轉(zhuǎn)化以及巰基氧化所導(dǎo)致蛋白質(zhì)不同程度的聚集，影響著蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。在130 ℃時(shí)，二硫鍵含量最高，有利于蛋白質(zhì)組織化。

表1 MBP 和TMBP 的巰基、二硫鍵含量Table 1 Sulfhydryl group and disulfide bond contents of MBP and TMBP

2.3 傅里葉紅外光譜分析

傅里葉紅外光譜常用來表征蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和構(gòu)象，4000～400 cm范圍內(nèi)的紅外光譜是由于化學(xué)鍵的拉伸和彎曲運(yùn)動吸收能量產(chǎn)生的。圖2 顯示了TMBP 和MBP 的傅里葉紅外光譜。所有光譜都在3500～3000 cm范圍內(nèi)顯示出一個(gè)寬峰，說明有淀粉存在，同時(shí)峰的存在也與游離和結(jié)合的O-H 和NH 基團(tuán)有關(guān)。TMBP 與MBP 相比，在3269.24 cm處的吸收峰降低，說明淀粉結(jié)構(gòu)遭到破壞。在2990～2850 cm附近的峰通常與蛋白質(zhì)側(cè)鏈中的CH拉伸有關(guān)。在紅外光譜中，有典型的蛋白質(zhì)條帶：酰胺Ⅰ帶（1700～1600 cm）、酰胺Ⅱ帶（1580～1500 cm）、酰胺Ⅲ帶（1400～1200 cm）。

圖2 MBP 和TMBP 的紅外光譜圖Fig.2 Infrared spectrum of MBP and TMBP

樣品紅外光譜擬合的二級結(jié)構(gòu)含量如表2 所示，綠豆蛋白的-折疊含量高，-螺旋含量最低，表現(xiàn)出典型的植物蛋白結(jié)構(gòu)，這與Ma 等研究結(jié)果相一致。-折疊含量高，會導(dǎo)致蛋白水解酶的獲取率低，蛋白的消化率低。在不同溫度下，經(jīng)高水分?jǐn)D壓處理后的蛋白，二級結(jié)構(gòu)中各組成的含量都發(fā)生了變化。TMBP-130 ℃與MBP 相比，-折疊含量略微減小從33.423%±0.098%變?yōu)?3.401%±0.139%。TMBP-140 ℃與MBP 相比，-折疊含量顯著降低（＜0.05），-螺旋和-轉(zhuǎn)角含量顯著增加（＜0.05），無規(guī)則卷曲含量變化不顯著（＞0.05）。這表明部分-折疊結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)化成-螺旋結(jié)構(gòu)和-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)，表明蛋白結(jié)構(gòu)更加緊密。隨著溫度的繼續(xù)升高TMBP的-折疊含量和-轉(zhuǎn)角含量變化顯著（＜0.05），而-螺旋含量變化不顯著（＞0.05）。Hossain 等研究加水量對單螺桿擠壓綠豆蛋白二級結(jié)構(gòu)變化也有類似發(fā)現(xiàn)。-折疊含量的顯著降低，表明蛋白質(zhì)分子之間的化學(xué)鍵斷裂、原始構(gòu)象展開，提高蛋白的消化率，導(dǎo)致蛋白的變性以及隨后的聚集。-轉(zhuǎn)角含量的顯著增加，表明擠壓溫度繼續(xù)升高，在組織化過程中蛋白-蛋白發(fā)生聚集，結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定。

表2 MBP 和TMBP 的二級結(jié)構(gòu)Table 2 Secondary structure of MBP and TMBP

2.4 內(nèi)源熒光光譜分析

熒光光譜可以提供色氨酸、酪氨酸等熒光氨基酸的微環(huán)境信息，可被作為表征蛋白質(zhì)構(gòu)象的指標(biāo)。色氨酸熒光光譜用于研究蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的變化以及蛋白質(zhì)間的相互作用。

如圖3 所示，MBP 的熒光最大發(fā)射波長（λ）在354 nm，而高水分?jǐn)D壓處理后，130、140、150 和160 ℃條件下生產(chǎn)的TMBP 的λ分別在357.6、356.6、354 和353.4 nm。λ均大于330 nm，這表明擠壓前后，色氨酸殘留物均處于極性環(huán)境中。130 和140 ℃條件下處理TMBP 的最大發(fā)射波長發(fā)生紅移，表明蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)或四級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，蛋白質(zhì)內(nèi)部的色氨酸從非極性環(huán)境中暴露出來。而150 和160 ℃條件下處理的TMBP 與MBP有相似的λ，表明在擠壓過程中部分蛋白質(zhì)展開和變性，溫度過高導(dǎo)致了最終的組織化蛋白中的蛋白結(jié)構(gòu)不太緊湊，有一部分與天然的綠豆蛋白相似，因此在相似的波長處檢測到峰值。

圖3 MBP 和TMBP 熒光光譜圖Fig.3 Fluorescence spectra of MBP and TMBP

除了λ的變化，熒光強(qiáng)度（fluorescence intensity，F(xiàn)I）的變化也有助于檢測蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)在三級結(jié)構(gòu)上變化。與MBP 相比，除了130 ℃條件下的TMBP，高水分?jǐn)D壓處理降低了所有TMBP 樣品中的FI，這可能是通過增加分子間相互作用和蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)聚集引起的熒光猝滅的結(jié)果。隨著擠壓溫度的升高，蛋白質(zhì)的變性程度增大，暴露在表面的色氨酸殘基增多，發(fā)色團(tuán)電子躍遷所需能量減少，熒光量子產(chǎn)率降低，會導(dǎo)致FI 降低。而高水分?jǐn)D壓處理會使蛋白質(zhì)折疊結(jié)構(gòu)的展開從而降低蛋白質(zhì)熒光的內(nèi)部猝滅，會導(dǎo)致FI 升高。多因素共同影響，導(dǎo)致了在130 ℃條件下TMBP 的FI 沒有顯著變化。

2.5 SDS-PAGE

利用電泳圖可以觀察到綠豆蛋白的分子量以及高水分?jǐn)D壓后蛋白分子量的變化情況。如圖4 所示，在MBP 和TMBP 中主要有5 個(gè)主要的電泳條帶，分子量在15～65 kD 之間。該結(jié)果與Hossain 等的研究結(jié)果一致。與MBP 相比，所有TMBP 泳道頂端的濃縮膠顏色有不同程度的加深，條帶的寬窄也有不同程度的改變，說明高水分?jǐn)D壓處理后大分子物質(zhì)發(fā)生了聚集，不同溫度下，這些物質(zhì)聚集程度也不同。隨著擠壓溫度的增加，48 kD 附近的條帶顏色逐漸變淺、寬度也逐漸變窄，而泳道頂端的顏色加深，表明這部分蛋白發(fā)生了變性，形成了分子量較大的蛋白質(zhì)聚集體，也可能是這部分蛋白發(fā)生了美拉德反應(yīng)，生成的不溶性物質(zhì)無法穿過分離膠。

圖4 MBP 和TMBP 的電泳圖譜Fig.4 Electrophoresis patterns of MBP and TMBP

2.6 掃描電鏡

如圖5 掃描電鏡觀察結(jié)果可知，擠壓前綠豆蛋白粉中既有表面比較光滑的球形顆粒，也有表面光滑但表面向內(nèi)部凹陷的顆粒。在擠壓后，這些顆粒的結(jié)構(gòu)遭到破壞，樣品總體上呈現(xiàn)扁平狀，結(jié)構(gòu)比較致密，可以看到多層蛋白質(zhì)堆疊的現(xiàn)象，形成了纖維結(jié)構(gòu)。高水分?jǐn)D壓過程中，蛋白質(zhì)收到了機(jī)械作用力和高溫的影響，經(jīng)歷了分子鏈展開、團(tuán)聚、交聯(lián)的過程，從而使得蛋白質(zhì)在擠壓后可以出現(xiàn)組織化結(jié)構(gòu)。由此看來，綠豆蛋白可以作為高水分?jǐn)D壓產(chǎn)品的原料。

圖5 MBP 和TMBP 的掃描電鏡圖Fig.5 SEM pictures of MBP and TMBP

3 結(jié)論

本研究通過對高水分?jǐn)D壓后綠豆蛋白的結(jié)構(gòu)進(jìn)行研究，結(jié)果發(fā)現(xiàn)多種化學(xué)作用力共同維持了組織化蛋白的空間結(jié)構(gòu)，在130 ℃時(shí)，組織化綠豆蛋白二硫鍵含量最高，疏水相互作用含量高，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定，有利于蛋白組織化。擠壓溫度會對蛋白質(zhì)的二、三級結(jié)構(gòu)產(chǎn)生顯著影響（＜0.05），并且在擠壓過程在會發(fā)生美拉德反應(yīng)。溫度過高，會導(dǎo)致疏水相互作用、二硫鍵的含量和-折疊含量降低，導(dǎo)致蛋白結(jié)構(gòu)的不穩(wěn)定，不利于高水分?jǐn)D壓的進(jìn)行。樣品擠壓前后微觀結(jié)構(gòu)發(fā)生了顯著變化，高水分?jǐn)D壓破壞了蛋白質(zhì)的完整性使得蛋白質(zhì)重組形成了組織化結(jié)構(gòu)。由此可見，通過調(diào)節(jié)擠壓溫度可以改善組織化綠豆蛋白的結(jié)構(gòu)。本文研究了擠壓溫度對綠豆蛋白結(jié)構(gòu)的影響，后續(xù)需要進(jìn)一步探究不同加工參數(shù)對綠豆蛋白結(jié)構(gòu)的影響，為組織化綠豆蛋白品質(zhì)的調(diào)控以及綠豆蛋白的開發(fā)利用提供理論參考。