李學(xué)紅 郝楠楠 張 露 高素利 李文舉

(鄭州輕工業(yè)大學(xué)食品與生物工程學(xué)院，鄭州 450001)

鷹嘴豆(chickpea)屬豆科鷹嘴豆屬(CicerarietinumL.)，一年生豆科草本植物，因具有尖如鷹嘴的突觸而得名[1]。鷹嘴豆蛋白質(zhì)含量平均為23.71%，且蛋白質(zhì)成分非常接近牛乳、雞蛋、魚和肉等動(dòng)物來源的優(yōu)質(zhì)蛋白；除此之外，氨基酸種類豐富，高達(dá)18種，包括人體必需的8種氨基酸[2，3]。因此，鷹嘴豆是一種很好的植物氨基酸補(bǔ)充劑，對(duì)兒童成長(zhǎng)期間智力發(fā)育、骨骼生長(zhǎng)及中老年人的身體健康有重要作用[4]。

蛋白質(zhì)按照其溶解性不同一般可分為水溶性清蛋白(albumin)、鹽溶性球蛋白(globulin)、溶于稀堿或稀酸的谷蛋白(glutelin)和溶于70%～80%醇溶液的醇溶蛋白(prolarmine)[5]。種子萌芽過程中，自身新陳代謝加強(qiáng)，一些營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)不斷被消耗和重新合成，蛋白質(zhì)在酶的作用下發(fā)生降解，各蛋白質(zhì)組分和氨基酸組成比例發(fā)生一定變化，且一些蛋白酶抑制劑和抗?fàn)I養(yǎng)物質(zhì)消失，使蛋白質(zhì)消化吸收率增加[6-7]。有研究發(fā)現(xiàn)，小扁豆在萌芽過程中分子質(zhì)量較大的酸性亞基降解，分子質(zhì)量較小的亞基條帶逐漸出現(xiàn)，但是一些原始亞基條帶并未發(fā)生變化，例如35、30、12、11 ku[8]。綠豆在萌芽過程中蛋白質(zhì)亞基條帶也存在顯著差異[9]。

關(guān)于鷹嘴豆的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值及理化特性的研究有很多，但是關(guān)于萌芽對(duì)鷹嘴豆蛋白質(zhì)組分含量及亞基結(jié)構(gòu)的影響卻鮮有報(bào)道。本實(shí)驗(yàn)主要研究了鷹嘴豆4種組分蛋白在萌芽過程中含量的動(dòng)態(tài)變化和亞基結(jié)構(gòu)的變化，及分離蛋白亞基結(jié)構(gòu)和界面性質(zhì)變化，以期提高鷹嘴豆的利用率和經(jīng)濟(jì)價(jià)值，為鷹嘴豆蛋白的加工利用提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

鷹嘴豆：產(chǎn)自烏魯木齊木壘縣；大豆油：一級(jí)。

GHP-9080隔水式培養(yǎng)箱，多功能電泳儀，UV2800雙光束紫外可見光分光光度計(jì)， FD-K-50冷凍干燥機(jī)， TDZ5-WS臺(tái)式高速離心機(jī)，XHF-DY高速分散器。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 萌芽鷹嘴豆樣品的制備

挑選顆粒飽滿的干鷹嘴豆種子加入10倍體積的去離子水，于室溫下浸泡過夜，后均勻平鋪在發(fā)芽盤上，置于(23±1) ℃下萌芽，期間定時(shí)澆水保濕取樣，共取8次。將所得樣品去皮，凍干。粉碎過100目篩，-18 ℃冷凍保存，備用。

1.2.2 萌芽鷹嘴豆粉的脫脂處理

參照周麗卿等[10]的方法并稍做修改。將鷹嘴豆粉與石油醚(沸點(diǎn)60～90 ℃)按比例1∶2混合，連續(xù)攪拌60 min，靜止至上層有機(jī)溶劑澄清，回收有機(jī)溶劑，重復(fù)上述操作至脫脂完全，后將鷹嘴豆粉自然風(fēng)干12 h，置于4 ℃冰箱中保存，備用。

1.2.3 萌芽鷹嘴豆粉分離蛋白的提取

參照葉健明等[11]的方法并稍加修改。脫脂豆粉與去離子水以1∶10比例混合，用0.5 mol/L NaOH溶液將pH調(diào)至10，30 ℃攪拌82 min，4 000 r/min離心15 min，重復(fù)上述步驟三次，保留上清液。然后將上清液pH調(diào)至5(0.5 mol/L HCL),析出蛋白沉淀。用去離子水洗滌沉淀三次，最后將溶液調(diào)pH至中性(0.5 mol/L NaOH)，溶液凍干后儲(chǔ)存于干燥器皿，備用。

1.2.4 萌芽鷹嘴豆粉4種組分蛋白的提取

采用Osborne連續(xù)分級(jí)提取工藝提取萌芽鷹嘴豆粉4種組分蛋白，略作修改[12]，具體操作步驟見圖1。

圖1 4種組分蛋白(清蛋白、球蛋白、醇蛋白、谷蛋白)分離操作流程圖

考馬斯亮藍(lán)法測(cè)定各蛋白組分含量[13]，利用牛血清白蛋白(BSA)作為標(biāo)準(zhǔn)品，標(biāo)準(zhǔn)曲線測(cè)定步驟如下：

準(zhǔn)確稱取牛血清白蛋白(BSA)10 mg于100 mL容量瓶?jī)?nèi)，加去離子水溶解并定容，即得到濃度為0.1 mg/mL的標(biāo)準(zhǔn)溶液，按照表1配置不同濃度的標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)溶液，測(cè)定標(biāo)準(zhǔn)曲線。

表1 牛血清白蛋白(BSA)標(biāo)準(zhǔn)曲線的測(cè)定

經(jīng)測(cè)定得標(biāo)準(zhǔn)曲線y=5.235x+0.0241.R2=0.991 6。

1.2.5 SDS-PAGE電泳

參照Laemmli的方法[14],并稍做修改。采用12%分離膠，5%濃縮膠，凝膠厚度1.0 mm，上樣量10 μL，垂直平板電泳儀進(jìn)行恒壓電泳，濃縮膠部分采用80 V電壓電泳，分離膠采用120 V電壓電泳，樣品跑至距底部0.5～1.0 cm時(shí)關(guān)閉電源停止電泳，后用考馬斯亮藍(lán)R-250進(jìn)行染色約0.5～1 h，脫色液脫色處理約1 h，最后用去離子水清洗至底部接近無色，用凝膠成像儀拍照分析。

1.3 鷹嘴豆分離蛋白界面性質(zhì)的測(cè)定

1.3.1 乳化活性(EAI)及乳化穩(wěn)定性(ESI)測(cè)定

取1%鷹嘴豆分離蛋白溶液15 mL，加入5 mL大豆油，8 000 r/min均質(zhì)2 min，制備乳液。立即取100 μL乳液加入至5 mL 0.1% SDS溶液中，渦旋混勻，在500 nm處測(cè)定吸光度。乳液靜置10 min，再次取100 μL乳液置5 mL 0.1% SDS溶液中，渦旋混勻，測(cè)定500 nm處吸光度。按照式(1)、式(2)分別計(jì)算乳化活性及乳化穩(wěn)定性[15]。

(1)

(2)

式中：EAI為乳化活性/m2/g；ESI為乳化穩(wěn)定性/min；N為稀釋倍數(shù)；A0為0 min時(shí)吸光度；A10為10 min時(shí)吸光度；c為蛋白濃度/g/mL；θ為油體積分?jǐn)?shù)。

1.3.2 起泡性(FA)及泡沫穩(wěn)定性(FS)測(cè)定

取5%鷹嘴豆分離蛋白溶液15 mL，8 000 r/min均質(zhì)2 min，然后快速轉(zhuǎn)入量筒內(nèi)，分別記錄2 min，30 min的泡沫體積。按照式(3)、式(4)分別計(jì)算起泡性和泡沫穩(wěn)定性[16]。

(3)

(4)

式中：FA為起泡性/%；FS為泡沫穩(wěn)定性/%；V0為2 min時(shí)泡沫體積/mL；V30為30 min時(shí)泡沫體積/mL。

1.4 數(shù)據(jù)處理

各組實(shí)驗(yàn)均平行3次，運(yùn)用Microsoft Excel整理各項(xiàng)指標(biāo)的測(cè)定結(jié)果，結(jié)果均采用平均值±標(biāo)準(zhǔn)差的形式表示，利用Origin 2018軟件繪圖。

2 結(jié)果與討論

2.1 鷹嘴豆在萌芽過程中各蛋白含量的變化

由圖2可知，隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)鷹嘴豆分離蛋白含量呈現(xiàn)先增加后降低的趨勢(shì)，萌芽96 h達(dá)到最大值，為25.22%，約是未萌芽鷹嘴豆種子的1.35倍。說明適當(dāng)?shù)拿妊靠梢栽黾愈椬於狗N子中分離蛋白的含量，提高其營(yíng)養(yǎng)價(jià)值。

圖2 萌芽過程中鷹嘴豆分離蛋白含量的變化

由圖3可知，鷹嘴豆蛋白主要為清蛋白(albumin)和球蛋白(globulin)，谷蛋白(glutelin)次之，醇溶蛋白(prolamin)含量最少。隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)，清蛋白含量先增加后減少，48 h質(zhì)量分?jǐn)?shù)最高為5.38%。球蛋白含量在萌芽前24 h變化不大，48 h急速下降且含量最低(2.85%)，隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)，球蛋白含量逐漸增加，144 h達(dá)到最大值4.23%。醇溶蛋白在鷹嘴豆種子中含量最低，隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)醇溶蛋白含量略有增加，96 h達(dá)到最大值1.87%。谷蛋白含量隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)逐漸增加，其質(zhì)量分?jǐn)?shù)由未萌芽的2.32%增加至3.81%(168 h)，約是未萌芽鷹嘴豆種子的1.64倍。

圖3 萌芽過程中鷹嘴豆各組分蛋白含量的變化

鷹嘴豆種子經(jīng)過萌芽后，對(duì)4種組分蛋白含量的影響從大到小依次是谷蛋白、球蛋白、清蛋白和醇溶蛋白。鷹嘴豆在萌芽過程中蛋白質(zhì)含量變化主要是由谷蛋白和清蛋白含量變化引起的。種子萌芽過程中，一些水解酶(蛋白酶、淀粉酶和植酸酶等)被激活，其中也有新合成的酶類，與種子中的儲(chǔ)存物質(zhì)一起作用于幼苗的生長(zhǎng)，這一過程導(dǎo)致蛋白質(zhì)不斷被水解和重新合成，進(jìn)而導(dǎo)致蛋白質(zhì)組分發(fā)生改變[17-19]。趙天瑤等[20]發(fā)現(xiàn)綠豆在萌芽過程中清蛋白含量降低，球蛋白含量先升高后降低，醇溶蛋白含量變化不大，谷蛋白含量整體也表現(xiàn)出上升趨勢(shì)[9]。張美莉等發(fā)現(xiàn)蕎麥在萌芽過程中清蛋白減少，谷蛋白增加，這與鷹嘴豆在萌芽過程中蛋白質(zhì)含量變化結(jié)果相一致。然而Loureno等[21]研究發(fā)現(xiàn)鷹嘴豆在萌芽過程中清蛋白含量呈現(xiàn)下降趨勢(shì)，球蛋白含量變化不大，鹽溶蛋白含量增加，與本研究結(jié)果略有不同，這可能是因?yàn)椴捎玫您椬於狗N子、實(shí)驗(yàn)方法不同導(dǎo)致的，研究證明種子萌芽過程中儲(chǔ)藏蛋白的降解具有很大種間差異性[22]。鷹嘴豆清蛋白含量在萌芽過程中降低可能是因?yàn)榍宓鞍自诜N子萌芽過程中發(fā)生降解供胚芽生長(zhǎng)發(fā)育[23]。且種子萌芽過程中清蛋白的降解可以代表球蛋白的儲(chǔ)存功能[21]，因此在鷹嘴豆萌芽48 h后清蛋白含量降低的同時(shí)球蛋白含量在逐漸升高，同樣的現(xiàn)象在其他物種間也有表述[24]。鷹嘴豆種子在萌芽過程中呼吸作用更密集消耗了其他成分，導(dǎo)致谷蛋白的相對(duì)含量增加[25]。

研究表明面筋蛋白的主要成分是醇溶蛋白和谷蛋白，但醇溶蛋白和谷蛋白在豆類中的含量普遍較低，這是影響食品粘彈性的主要因素[26]。經(jīng)過萌芽后鷹嘴豆中醇溶蛋白和谷蛋白含量的增加，可以改善鷹嘴豆種子的加工特性，提高其利用率。

2.2 鷹嘴豆在萌芽過程中各蛋白SDS-PAGE電泳分析

2.2.1 鷹嘴豆在萌芽過程中分離蛋白SDS-PAGE電泳分析

鷹嘴豆分離蛋白在萌芽過程中亞基結(jié)構(gòu)變化如圖4所示。未萌芽鷹嘴豆分離蛋白電泳圖譜從上到下一共8個(gè)條帶，亞基的相對(duì)分子質(zhì)量分布較廣，主要集中在約14.4～82.2 ku[27，28]。

圖4 鷹嘴豆分離蛋白在萌芽過程中SDS-PAGE電泳圖譜

根據(jù)萌芽鷹嘴豆分離蛋白的SDS-PAGE電泳圖譜可以發(fā)現(xiàn)，鷹嘴豆在萌芽過程中部分亞基條帶可以抵抗蛋白酶的水解，即在鷹嘴豆萌芽過程中分離蛋白在SDS-PAGE電泳圖譜上條帶不發(fā)生任何改變。依據(jù)條帶的寬度和強(qiáng)度可以發(fā)現(xiàn)，11 S堿性亞基和7 S β亞基在萌芽過程中始終保持完整，但條帶稍有下移這可能是因?yàn)樵诿妊窟^程中蛋白質(zhì)被酶水解成分子質(zhì)量稍低的多肽[25]。7 S α′和α亞基在萌芽48 h開始降解且隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)逐漸消失，同時(shí)在48 h時(shí)伴隨著新的亞基(約35 ku)的出現(xiàn)，之后隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)該條帶含量增加。11 S酸性亞基在萌芽至72 h時(shí)含量減少，且隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)逐漸被降解。他們分解的同時(shí)伴隨著新的亞基的產(chǎn)生，在14.4和35 ku處亞基含量增加。同樣的蛋白質(zhì)分解模式在小扁豆、綠豆、大豆和豌豆中均有發(fā)現(xiàn)[8，29，30]，在種子萌芽初期，蛋白質(zhì)降解以大分子為主且變化不明顯，隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)，幾乎所有的條帶都發(fā)生變化，大分子質(zhì)量的亞基含量減少，甚至在萌芽后期完全消失，小分子的亞基含量增加，甚至出現(xiàn)新的亞基條帶，這一現(xiàn)象與前人研究的在萌芽過程中儲(chǔ)藏蛋白在有限的區(qū)域內(nèi)降解的研究相符[31]。

種子萌芽過程不僅包含蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的變化，同時(shí)還伴隨著蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的變化。有研究發(fā)現(xiàn)萌芽可以降低大豆蛋白的過敏性，提高易過敏人群食用大豆的安全性，同時(shí)提高大豆的營(yíng)養(yǎng)品質(zhì)和加工特性[32，33]。如小扁豆在萌芽過程中溶解度、持水性等增加，加工性能得到顯著改善[8]。

2.2.2 鷹嘴豆在萌芽過程中清蛋白SDS-PAGE電泳分析

圖5所示為鷹嘴豆清蛋白在不同萌芽時(shí)間的電泳圖譜。由圖5可知鷹嘴豆清蛋白亞基分子量約在14～100 ku。根據(jù)亞基條帶重量和組成成分可知，在萌芽前48 h鷹嘴豆清蛋白幾乎不發(fā)生亞基條帶的降解，且在48 h亞基條帶較深，與清蛋白含量測(cè)定結(jié)果相一致。萌芽至72 h時(shí)，亞基條帶顏色變淺，尤其是大分子亞基條帶從72 h組成成分含量減少，且隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)，最大分子亞基條帶逐漸消失，其他亞基含量減少，表明鷹嘴豆種子萌芽過程中清蛋白被降解，以供鷹嘴豆幼苗的生長(zhǎng)發(fā)育。

圖5 鷹嘴豆清蛋白在萌芽過程中SDS-PAGE電泳圖譜

鷹嘴豆清蛋白的SDS-PAGE電泳圖譜的表達(dá)與鷹嘴豆粉在萌芽過程中清蛋白的含量測(cè)定結(jié)果相一致，在萌芽過程中清蛋白的含量先增加后降低。有研究發(fā)現(xiàn)綠豆清蛋白的消化率較低，因其對(duì)胃蛋白酶和胰蛋白酶不敏感，所以是較難消化的蛋白質(zhì),但是在萌芽后大分子亞基被降解，進(jìn)而清蛋白的消化率會(huì)提高[9]。萌芽后鷹嘴豆清蛋白大分子亞基被降解，可能有利于鷹嘴豆清蛋白在人體內(nèi)的消化吸收。

2.2.3 鷹嘴豆在萌芽過程中球蛋白SDS-PAGE電泳分析

圖6所示為鷹嘴豆球蛋白在不同萌芽時(shí)間的電泳圖譜。由圖6可知鷹嘴豆球蛋白亞基分子質(zhì)量約在17～90 ku，主要集中在約17～20.1 ku和31～43 ku，與鷹嘴豆分離蛋白主要亞基分子質(zhì)量相似。鷹嘴豆萌芽至48 h時(shí)亞基組成成分含量基本不變，但在48 h減小，這與球蛋白含量測(cè)定結(jié)果在48 h時(shí)球蛋白含量降低相一致。其中7 S α'亞基自72 h始逐漸減少，α亞基在萌芽過程中先增加后減少，約52～55 ku處亞基含量減少。但約31 ku處亞基含量在萌芽過程中逐漸增加，可能是因?yàn)? S α亞基及α'亞基含有二硫鍵，二硫鍵斷裂后形成低分子質(zhì)量的亞基[12]，約在31 ku處顯現(xiàn)，使該部分亞基含量增加。7 S β亞基及11 S酸性亞基和堿性亞基在萌芽過程中變化不大。根據(jù)亞基的組成成分含量變化，可判斷鷹嘴豆球蛋白在萌芽過程中降解變化。

圖6 鷹嘴豆球蛋白在萌芽過程中SDS-PAGE電泳圖譜

2.2.4 鷹嘴豆在萌芽過程中醇蛋白SDS-PAGE電泳分析

圖7所示為鷹嘴豆醇溶蛋白在不同萌芽時(shí)間的電泳圖譜。鷹嘴豆醇溶蛋白主要是小分子亞基(14.4 ku)，在萌芽過程中醇溶蛋白亞基組成成分幾乎不變，這與萌芽鷹嘴豆粉中醇溶蛋白含量測(cè)定結(jié)果相一致。有研究顯示14.4 ku的亞基中含硫氨基酸含量較高，在萌芽過程中一般很少被植物自身利用，因而在萌芽過程中得以積累[34]。

圖7 鷹嘴豆醇溶蛋白在萌芽過程中SDS-PAGE電泳圖譜

2.2.5 鷹嘴豆在萌芽過程中谷蛋白SDS-PAGE電泳分析

圖8所示為鷹嘴豆谷蛋白在不同萌芽時(shí)間的電泳圖譜。鷹嘴豆谷蛋白亞基分子質(zhì)量約在17～80 ku，主要亞基分布在約35～41 ku(酸性亞基)和17 ku(堿性亞基)處，這與大多數(shù)豆谷種子中谷蛋白主要亞基分布相一致[12,35]。萌芽24 h時(shí)各亞基組成成分含量增加，這與谷蛋白含量測(cè)定在萌芽24 h時(shí)增加相一致?？赡苁且?yàn)槊妊砍跗诘鞍酌傅让割惢钚员患せ睿瑢?dǎo)致24 h亞基含量較高。之后隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)其中一些大分子亞基不斷被降解消耗，另外，出現(xiàn)一些新的小分子亞基(32 ku)，且含量不斷增加。在整個(gè)萌芽過程中，約26 ku處的亞基組成成分含量先減小后增加，可能是因?yàn)樵诿妊窟^程中大分子亞基的降解彌補(bǔ)了小分子亞基的缺失。

圖8 鷹嘴豆谷蛋白在萌芽過程中SDS-PAGE電泳圖譜

有研究表明谷蛋白含量與種子加工特性(粘彈性)有密切關(guān)系[26]，萌芽后谷蛋白含量提高，有助于改善鷹嘴豆蛋白的加工特性，提高其利用率。

2.3 萌芽時(shí)間對(duì)鷹嘴豆分離蛋白界面性質(zhì)的影響

2.3.1 萌芽時(shí)間對(duì)鷹嘴豆分離蛋白乳化性的影響

圖9所示為不同萌芽時(shí)間鷹嘴豆分離蛋白乳化活性變化。由圖可知萌芽使鷹嘴豆乳化活性發(fā)生改變，在萌芽初期乳化活性及乳化穩(wěn)定性逐漸降低，72 h乳化活性最低為13.92 m2/g，之后隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)逐漸升高，在120 h達(dá)到最大值為17.55 m2/g，約是未萌芽鷹嘴豆分離蛋白的1.08倍。與此同時(shí)，乳化穩(wěn)定性也達(dá)到最值103.12 min，約是未萌芽的2.27倍。有研究證明分離蛋白乳化活性隨7 S/11 S比例增大而增大[36]。根據(jù)分離蛋白SDS-PAGE電泳結(jié)果來看，在萌芽至72 h前7 S蛋白含量略有降低，因此乳化活性下降；隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)，新的小分子亞基產(chǎn)生，促進(jìn)了乳化活性增強(qiáng)；但隨著萌芽時(shí)間的持續(xù)增加，7 S蛋白含量顯著下降，致使乳化活性再次下降。

圖9 萌芽時(shí)間對(duì)鷹嘴豆分離蛋白乳化性的影響

2.3.2 萌芽時(shí)間對(duì)鷹嘴豆分離蛋白起泡性的影響

圖10所示為不同萌芽時(shí)間鷹嘴豆分離蛋白起泡性變化。由圖可知鷹嘴豆分離蛋白起泡性在萌芽前96 h內(nèi)隨萌芽時(shí)間的增加逐漸降低，120 h時(shí)升高，后又逐漸下降。總體而言，萌芽使鷹嘴豆分離蛋白起泡性降低。分離蛋白的起泡性主要是可溶性蛋白吸附于水-空氣界面而降低界面張力的結(jié)果[36]。萌芽初期可溶性蛋白含量降低，使鷹嘴豆分離蛋白起泡性降低。在120 h新的小分子亞基條帶的出現(xiàn)可能致使起泡性增加。但在萌芽后期，分離蛋白被不斷降解，疏水基團(tuán)持續(xù)暴露，致使起泡性下降。

圖10 萌芽時(shí)間對(duì)鷹嘴豆分離蛋白起泡性的影響

萌芽使鷹嘴豆分離蛋白泡沫穩(wěn)定性先增加后下降，在96 h泡沫穩(wěn)定性最強(qiáng)(92.92%)。泡沫穩(wěn)定性主要取決于蛋白質(zhì)分子內(nèi)和分子間共價(jià)鍵和非共價(jià)鍵的作用。在萌芽初期，肽鏈間的作用力增強(qiáng)，致使泡沫穩(wěn)定性增加。但隨著萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)，肽鏈間的作用力逐漸下降，使其穩(wěn)定性下降[37]。

3 結(jié)論

鷹嘴豆分離蛋白和清蛋白的含量隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)呈現(xiàn)先增加后降低的趨勢(shì)，球蛋白含量在48 h最低(2.85%)，48 h后隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)逐漸增加，醇溶蛋白含量略有增加，谷蛋白含量呈現(xiàn)增加的趨勢(shì)。萌芽不同時(shí)期蛋白條帶呈現(xiàn)差異性，鷹嘴豆分離蛋白7 S α′和α亞基在萌芽過程中發(fā)生降解含量減少，11 S堿性亞基和7 S β亞基基本不變，11 S酸性亞基在萌芽后期減少，48 h出現(xiàn)新的亞基且含量不斷增加；鷹嘴豆清蛋白隨萌芽時(shí)間的延長(zhǎng)亞基含量減少；鷹嘴豆球蛋白大分子亞基減少，小分子亞基增加；鷹嘴豆醇溶蛋白亞基含量變化不大；鷹嘴豆谷蛋白各亞基含量在24 h增加，后大分子亞基降解，小分子亞基增加。鷹嘴豆分離蛋白乳化活性和乳化穩(wěn)定性均先降低后增加之后又逐漸降低，在120 h達(dá)到最大值17.55 m2/g和103.12 min；鷹嘴豆起泡性先降低后增加后又降低，泡沫穩(wěn)定性先增加后降低，在96 h達(dá)到最大值(92.92%)。適當(dāng)萌芽可以提高鷹嘴豆蛋白的加工特性，提高蛋白的消化吸收率，有利于鷹嘴豆蛋白功能性食品的開發(fā)與應(yīng)用。