許 威,趙昕梅,袁紅雨,李佩憶,羅登林,李瑩瑩

(1.信陽師范學(xué)院生命科學(xué)學(xué)院,河南信陽 464000;2.大別山農(nóng)業(yè)生物資源保護(hù)與利用研究院,河南信陽 464000;3.河南科技大學(xué)食品科技學(xué)院,河南洛陽 471023)

食源性蛋白質(zhì)自組裝及其應(yīng)用

許 威1,2,趙昕梅1,2,袁紅雨1,2,李佩憶1,羅登林3,李瑩瑩1

(1.信陽師范學(xué)院生命科學(xué)學(xué)院,河南信陽 464000;2.大別山農(nóng)業(yè)生物資源保護(hù)與利用研究院,河南信陽 464000;3.河南科技大學(xué)食品科技學(xué)院,河南洛陽 471023)

天然、無毒、可降解及較好的生物相容性,使得基于食源性蛋白質(zhì)自組裝體系在食品及材料領(lǐng)域占據(jù)越來越重要的地位。本文介紹了常見的蛋白質(zhì)自組裝形式,包括常見蛋白質(zhì)的自組裝、蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)自組裝、蛋白質(zhì)-多糖自組裝、蛋白質(zhì)糖基化自組裝及蛋白質(zhì)-無機(jī)材料自組裝形式,并簡(jiǎn)介了蛋白質(zhì)自組裝的應(yīng)用。

蛋白質(zhì),自組裝,納米凝膠,應(yīng)用

食源性大分子自組裝利用可食性食品大分子之間非共價(jià)鍵的相互作用,實(shí)現(xiàn)在納米、微米等不同尺寸上的規(guī)則結(jié)構(gòu)的構(gòu)建,該技術(shù)簡(jiǎn)便易行,已經(jīng)引起了越來越多研究者的興趣,特別在蛋白質(zhì)電荷調(diào)節(jié)、凝膠特性的研究方向,更是受到食品與材料研究者的青睞。近年來多種食源性植物蛋白質(zhì)、動(dòng)物蛋白質(zhì),由于原料天然無毒,自組裝方式綠色,已被廣泛研究。該方面的研究不僅可以拓展食品理念、改善食品結(jié)構(gòu),對(duì)建立新型食品體系有重要的實(shí)際指導(dǎo)意義,同時(shí)也豐富了食品材料學(xué)的外沿,為其綠色合成提供更多空間,符合我國(guó)“環(huán)境低負(fù)荷、低能耗、低成本、綠色天然”的發(fā)展理念。

1 蛋白質(zhì)自組裝

1.1 酪蛋白

牛乳中95%以上酪蛋白以膠束形式存在,尺寸一般在148～220 nm[1]。膠束的內(nèi)部結(jié)構(gòu)及組成十分復(fù)雜,目前只能依靠一些模型來描述和解釋,比較成熟的結(jié)構(gòu)模型有套核模型、內(nèi)部結(jié)構(gòu)模型、亞單元模型及Holt模型等電荷[2]。該膠束可以作為藥物等載送體系,如β-酪蛋白自組裝納米凝膠包載紫杉醇、葉酸等,使其在溶液中具有較好的穩(wěn)定性、抗消化性、低毒性及緩釋特性[3-4]。許多方法已被用于酪蛋白的改性,包括物理、化學(xué)及酶的方法等,進(jìn)而改變其自組裝特性。如在酪蛋白上接枝甲基丙烯酸甲酯,制備80～130 nm,以聚甲基丙烯酸甲酸為核,酪蛋白為殼的納米粒子[5]。作為天然自組裝體的酪蛋白具有先天優(yōu)勢(shì),使其在蛋白質(zhì)自組裝體研究中占有非常重要的地位。

1.2 白蛋白

白蛋白納米載體具有高度靶向、藥物控制釋放性,可提高難溶藥物的溶解度;當(dāng)藥物與白蛋白結(jié)合后,可阻止藥物從注射部位的釋放,使藥物緩慢釋放從而延長(zhǎng)藥效。作為目前應(yīng)用最廣泛的藥物載體白蛋白納米粒的制備方法很多,最常應(yīng)用的方法有乳化固化法、去溶劑化法及超臨界溶液法等[6]。如用戊二醛與單抗偶聯(lián)制備成免疫納米球,當(dāng)藥物濃度達(dá)到0.3 μmol/mL可對(duì)M3細(xì)胞有特異性殺傷作用,而對(duì)正常人細(xì)胞殺傷效果不明顯,具有一定的靶向性[7]。劉海等也合成葉酸偶聯(lián)牛血清白蛋白,并用去溶劑法制備白蛋白納米,選用肺癌細(xì)胞為靶細(xì)胞,也研究了偶聯(lián)藥物納米的靶向性[8]。

1.3 轉(zhuǎn)鐵蛋白

轉(zhuǎn)鐵蛋白受體是一類很好的腫瘤靶向分子,這是因?yàn)槟[瘤細(xì)胞表面含有104～105轉(zhuǎn)鐵蛋白受體分子,轉(zhuǎn)鐵蛋白可以通過受體調(diào)控的細(xì)胞內(nèi)吞作用進(jìn)入細(xì)胞,而且還可與藥物結(jié)合[9]。Yang等通過巰基乙酸將轉(zhuǎn)鐵蛋白共價(jià)連接到金納米粒子表面形成了100 nm左右的粒子,在生理?xiàng)l件下進(jìn)行培養(yǎng)觀察發(fā)現(xiàn)偶聯(lián)轉(zhuǎn)鐵蛋白的金納米粒子可通過人鼻咽癌細(xì)胞內(nèi)吞作用被細(xì)胞吸收[10]。Tanaka等利用戊二酸酐與絲裂霉素合成戊二酸絲裂霉素,再與轉(zhuǎn)鐵蛋白作用,通過受體介導(dǎo)的細(xì)胞內(nèi)吞作用增強(qiáng)了絲裂霉素的Hep-G2肝癌細(xì)胞攝取率[11]。

1.4 其它蛋白質(zhì)

大豆蛋白、溶菌酶等的自組裝體也常作為營(yíng)養(yǎng)和藥物輸送體系。如利用大豆蛋白熱誘導(dǎo)下自組裝體,研究其界面吸附動(dòng)力學(xué)及穩(wěn)定乳液的行為[12]。我們課題組也利用溶菌酶、低密度脂蛋白與羧甲基纖維系自組裝并分別對(duì)5氟尿嘧啶和阿霉素進(jìn)行包載,研究體外控釋行為及分析藥物毒性,并探究其抗癌活性[13-14]。

蛋白質(zhì)可通過去溶劑、熱處理、超聲等多種方法形成自組裝體,在自組裝過程中,食源性蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)發(fā)生變化。特別是熱處理后的蛋白質(zhì)自組裝體表現(xiàn)出一定的抗消化性和凝膠特性,使之在營(yíng)養(yǎng)及藥物遞送體系中不僅僅表現(xiàn)出尺寸效應(yīng),還能起到控制和緩釋的效應(yīng)。

2 蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)自組裝

19世紀(jì)末Kossel首次發(fā)現(xiàn)雞蛋蛋白和魚精蛋白相互作用后會(huì)產(chǎn)生沉淀,從而揭開了陰陽聚電解質(zhì)靜電相互作用研究的序幕。白蛋白和溶菌酶在弱酸性溶液中混合時(shí),在溶菌酶的等電點(diǎn)附近二者可形成靜電絡(luò)合物,并發(fā)生分子重排,加熱后兩種蛋白質(zhì)變性并在疏水和二硫鍵作用下自組裝形成穩(wěn)定的納米凝膠[15-16]。卵轉(zhuǎn)鐵蛋白和白蛋白,在pH及熱聯(lián)合效應(yīng)下可形成納米水凝膠,將卵轉(zhuǎn)鐵蛋白與白蛋白分子偶聯(lián)后再進(jìn)行組裝,獲得廣泛pH條件下穩(wěn)定的納米凝膠。Nigen等利用多種顯微技術(shù)對(duì)乳白蛋白和溶菌酶微球的組成、形成機(jī)制進(jìn)行了研究,通過蛋白質(zhì)標(biāo)記等技術(shù)發(fā)現(xiàn)兩種蛋白微球的組成是隨時(shí)間變化的,且微球的形成與蛋白濃度有很大關(guān)系,遵從聚集-重組規(guī)律,這一點(diǎn)與Ostwald熟化現(xiàn)象很相似[17]。蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)在其互作的基礎(chǔ)上可自發(fā)自組裝,也可能量誘發(fā)自組裝行為的發(fā)生,可充分利用食源性蛋白質(zhì)電解質(zhì)特性的差異性,在靜電復(fù)合體系的基礎(chǔ)上進(jìn)一步組裝,組裝原理逐漸被提示,為蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)組裝行為的預(yù)判提供了理論依據(jù)。

3 蛋白質(zhì)-多糖自組裝

蛋白質(zhì)能迅速被胃腸道消化酶降解破壞,臨床應(yīng)用受到較大限制。使用帶電荷的多糖,如殼聚糖、羧甲基纖維素等,既可通過電荷,又可通過其疏水基團(tuán)與蛋白質(zhì)藥物的脂溶性基團(tuán)相互作用,雙重作用更有利于納米載體對(duì)蛋白質(zhì)、肽類等藥物的負(fù)載。兩親性殼聚糖衍生物與牛血清蛋白的自組裝體在藥物輸送方面的表現(xiàn)出良好的效果,并隨著多糖濃度升高藥物包封率進(jìn)一步提高[18]。Qi等研究牛血清蛋白接枝葡聚糖,并與殼聚糖制備核殼結(jié)構(gòu)納米膠束具有較低的毒性,同時(shí)還有較好的藥物載送能力[19]。通過加熱制備乳鐵蛋白納米粒子,再與果膠、藻酸鹽及卡拉膠等通過靜電結(jié)合,在胃液、胰液均表現(xiàn)出抗消化行為,說明多糖修飾可以調(diào)控蛋白質(zhì)的消化性。溶菌酶與肝素形成復(fù)合物后有助提高溶菌酶的穩(wěn)定性,維持溶菌酶原有結(jié)構(gòu),保持其活性[20]。多糖的引入一方面可改善蛋白質(zhì)單一特性,如消化性,為載送體系的多方面應(yīng)用奠定基礎(chǔ);同時(shí)還可以增加自組裝的疏水性,提高載運(yùn)物的包封率和緩釋性能。

4 蛋白質(zhì)-糖基自組裝

Malllard反應(yīng)和蛋白質(zhì)加熱凝膠化實(shí)現(xiàn)球狀蛋白和葡聚糖的組裝,蛋白質(zhì)在加熱條件下變性并發(fā)生凝膠化,通過結(jié)合到蛋白質(zhì)上的葡聚糖抑制了蛋白質(zhì)宏觀聚集,從而在生理pH和離子強(qiáng)度下賦予其更高的穩(wěn)定性。如李娟實(shí)現(xiàn)基于球狀蛋白和親水性多糖制備核殼結(jié)構(gòu)的納米凝膠的制備方法,制備了溶菌酶-葡聚糖共價(jià)結(jié)合物,然后通過熱誘導(dǎo)得到200 nm的溶菌酶-葡聚糖納米凝膠粒子,具有較好的穩(wěn)定性和分散性。潘曉贊研究了Malllard反應(yīng)制備酪蛋白-葡聚糖接枝共聚物及其膠束化行為,研究表明共價(jià)接枝的葡聚糖阻止了膠束宏觀沉淀的形成,酪蛋白共聚物的膠束具有球狀外貌,接枝、葡聚糖的分子量決定了膠束的尺寸,該膠束較強(qiáng)的疏水性可以包埋芘等疏水化合物[21]。白蛋白-葡聚糖共價(jià)結(jié)合物并包載阿霉素,整個(gè)制備過程在全水相環(huán)境中進(jìn)行,得到呈球形、單分散182 nm載藥納米粒子,藥物包埋量和包埋效率可達(dá)到30%和90%以上,能夠有效抑制腫瘤的增長(zhǎng)以及延長(zhǎng)小鼠的存活壽命[22]?；瘜W(xué)接枝多糖可賦予蛋白質(zhì)及其自組裝更加豐富的特性,如殼聚糖具有pH敏感性,殼聚糖的引入可改善蛋白質(zhì)-殼聚糖自組裝體pH的敏感性,為環(huán)境響應(yīng)性自組裝體的制備提供多種可能性。

5 蛋白質(zhì)-無機(jī)納米自組裝

磁性-蛋白質(zhì)自組裝中,四氧化三鐵(Fe304)是被研究得最多的一種磁性粒子。如Peng等證實(shí)Fe3O4磁性納米粒子對(duì)溶菌酶在很寬pH范圍內(nèi)有良好的吸附性,特別是在其等電點(diǎn)時(shí)有最大吸附量[23]。蛋白質(zhì)也常與其它貴金屬發(fā)生自組裝行為,Liu等巧用酪蛋白的自組裝行為,用膠束來穩(wěn)定金納米離子,研究酪蛋白濃度及pH對(duì)金納米離子粒徑的影響,并研究其仿生催化的行為[24]。Lee則利用微波法制備溶菌酶/金納米材料并對(duì)其進(jìn)行表征,發(fā)現(xiàn)能較好的降低細(xì)胞毒性,并討論其機(jī)制[25]。溶菌酶對(duì)金的穩(wěn)定性具有較好的穩(wěn)定效果,低溫下儲(chǔ)藏一個(gè)月仍然具有較好的穩(wěn)定性,有趣的是納米金-溶菌酶溶液在室溫條件下放置一個(gè)星期,可形成均一的微米管結(jié)構(gòu),該微管是由于溶菌酶分子相互氫鍵作用連接而成[26]。蛋白質(zhì)豐富的活性基團(tuán)可其與無機(jī)納米材料的自組裝提供各種便利,如氨基、羧基、巰基等,蛋白質(zhì)-無機(jī)納米自組裝不僅可改善無機(jī)材料的生物毒性,也可把無機(jī)材料光學(xué)、電學(xué)、熱學(xué)及成像等特性賦予其自組裝體,從而實(shí)現(xiàn)自組裝體的多功能化。

6 蛋白質(zhì)自組裝體的應(yīng)用

6.1 載送體系

蛋白質(zhì)自組裝體在藥物及營(yíng)養(yǎng)素載送方面展現(xiàn)了極大的應(yīng)用前景,受到廣泛關(guān)注。聚乙二醇修飾的白蛋白納米粒子比單獨(dú)白蛋白納米粒子有更好的穩(wěn)定性,還能降低血漿蛋白的吸附[27]。溶菌酶與果膠通過自組裝形成納米凝膠具有良好的生物相容性和pH響應(yīng)性,對(duì)癌細(xì)胞的增殖抑制作用較游離氨甲喋呤明顯增強(qiáng),對(duì)HepG2細(xì)胞具有更高的細(xì)胞毒性,可促進(jìn)細(xì)胞凋亡,增強(qiáng)抗癌活性[28]。其次,利用蛋白質(zhì)自組裝行為可對(duì)功能性成分進(jìn)行增溶、保護(hù)及遞送,包括類胡蘿卜素、脂肪酸、甾醇等。特別是對(duì)外界環(huán)境較為敏感的活性成分,不僅起到增溶的作用,還能抵抗保存、加工過程中不良環(huán)境對(duì)其活性成分的破壞,研究較多有姜黃素、葉酸等[29]。

6.2 治療腫瘤

蛋白質(zhì)納米除了可以載抗腫瘤藥物,抑制腫瘤細(xì)胞的生長(zhǎng),還能對(duì)腫瘤做早期診斷,通過磁性材料及葉酸的修飾,可實(shí)現(xiàn)對(duì)腫瘤細(xì)胞靶向治療作用。如傅曉源等制備熒光量子點(diǎn)標(biāo)記的葉酸偶聯(lián)白蛋白納米粒,實(shí)現(xiàn)該納米粒對(duì)人結(jié)腸癌細(xì)胞的靶向性,直觀的證實(shí)了葉酸修飾的白蛋白/量子點(diǎn)納米顆粒能通過細(xì)胞膜上的葉酸受體內(nèi)吞入細(xì)胞,可顯著靶向于葉酸受體豐富的腫瘤細(xì)胞[30]。腫瘤組織內(nèi)的血管會(huì)發(fā)生一些變異,納米顆粒可被動(dòng)靶向到腫瘤組織,以通過擴(kuò)散和流動(dòng)由高滲透性的腫瘤血管外滲到腫瘤間隙,達(dá)到腫瘤成像的目的[31]。另外用糖類、葉酸、轉(zhuǎn)鐵蛋白、親和素等材料修飾納米顆粒,依據(jù)不同修飾特性可實(shí)現(xiàn)主動(dòng)靶向治療腫瘤的目的。

6.3 傳感器

納米材料具備優(yōu)異的物理、化學(xué)、電催化等性能,加之其量子尺寸效應(yīng)和表面效應(yīng),可將傳感器的性能提高到一個(gè)新的水平。利用自組裝技術(shù)和靜電吸附作用,將帶殼聚糖及葡萄糖氧化酶組裝于L-半胱氨酸修飾的金電極表面,用于葡萄糖的檢測(cè),不僅增強(qiáng)了靈敏度,還降低了檢測(cè)下限[32]。利用生物識(shí)別自組裝方法能很好地保持分子的原有形態(tài)。金膠體標(biāo)記人血清蛋白,然后將其固定在硅片上,單層金納米顆粒標(biāo)記的蛋白分子復(fù)合體可提高了復(fù)合體的表面覆蓋度,同時(shí)提供了一種研究蛋白分子的表面增強(qiáng)拉曼散射活性基底[33]。

7 展望

蛋白質(zhì)是一類具有獨(dú)特三維空間結(jié)構(gòu)的生物高分子,其分子內(nèi)部非共價(jià)鍵協(xié)同作用是形成三維空間結(jié)構(gòu)的重要驅(qū)動(dòng)力。蛋白質(zhì)和高分子化合物結(jié)構(gòu)的復(fù)雜性使它們?cè)谌芤籂顟B(tài)下的構(gòu)象變化、分子重排規(guī)律尚不明確,因此研究它們之間的非共價(jià)鍵作用難度較大,不確定性因素較多。對(duì)于多種自組裝體系而言,種類之多,結(jié)構(gòu)之復(fù)雜,目前未有統(tǒng)一的規(guī)律性。從動(dòng)力學(xué)和熱力學(xué)的角度研究高分子與蛋白質(zhì)混合體系自組裝行為及多糖與蛋白質(zhì)形成的自組裝體的機(jī)理尚不明確,如何人為有效控制納米材料的物理、化學(xué)性質(zhì),如粒徑大小、穩(wěn)定性、抗消化性、載藥能力等,均是食源性蛋白質(zhì)需要克服的難題。

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Self-assembly of foodborne protein and their applications

XU Wei1,2,ZHAO Xin-mei1,2,YUAN Hong-yu1,2,LI Pei-yi1,LUO Deng-lin3,LI Ying-ying1

(1. College of Life Science,Xinyang Normal University,Xinyang 464000,China;2. Institute for Conservation and Utilization of Agro-bioresources in Dabie Mountains,Xinyang 464000,China;3. College of Food and Bioengineering,Henan University of Science and Technology,Luoyang 471023,China)

Protein self-assembly plays a much more important role in food and material field due to its natural advantage,non-toxic,better biodegradable and good biocompatibility. In this paper,we introduced several common protein self-assembly forms,including common protein self-assembly,protein-protein self-assembly,protein-polysaccharide self-assembly,protein glycosylation self-assembly,and protein inorganic self-assembly nanometer materials. Finally,the application of the protein self-assembly was briefly introduced.

protein;self-assembly;nanogel;application

2016-07-29

許威 (1986-)，男，博士，講師，研究方向：食品大分子互作及配料穩(wěn)態(tài)化，E-mail：toxuwei1986@163.com。

信陽師范學(xué)院青年科學(xué)基金(16050)；國(guó)家自然科學(xué)基金面上項(xiàng)目(31371832)。

TS201

A

:1002-0306(2017)03-0386-04

10.13386/j.issn1002-0306.2017.03.068