李 斌,付桂明,*,劉成梅,萬 茵,鄒 彬,童火艷

(1.南昌大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,江西南昌 330047;2.南昌大學(xué)食品學(xué)院,江西南昌 330031;3.南昌大學(xué)中德食品工程中心,江西南昌 330047)

谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶對(duì)食品中蛋白質(zhì)改性研究進(jìn)展

李 斌1,2,3,付桂明1,2,3,*,劉成梅1,2,3,萬 茵1,2,鄒 彬1,2,3,童火艷1,2,3

(1.南昌大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,江西南昌 330047;2.南昌大學(xué)食品學(xué)院,江西南昌 330031;3.南昌大學(xué)中德食品工程中心,江西南昌 330047)

谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶是一類可以催化酰基轉(zhuǎn)移反應(yīng)的酶,能夠促進(jìn)蛋白質(zhì)分子間發(fā)生交聯(lián)反應(yīng),催化蛋白質(zhì)之間異肽鍵的形成,并廣泛應(yīng)用于食品加工過程中蛋白質(zhì)的改性。本文通過查閱近年來國內(nèi)外研究進(jìn)展,對(duì)谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶的酶來源、酶學(xué)性質(zhì)、酶的催化機(jī)理及其對(duì)食品蛋白質(zhì)的改性、在食品中的應(yīng)用進(jìn)行了綜述。

谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶,食品,蛋白質(zhì),改性

谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶是一種可以催化蛋白質(zhì)或者多肽的谷氨酰胺殘基的γ-甲酰胺基團(tuán)與伯氨基化合物之間的酰基發(fā)生轉(zhuǎn)移反應(yīng)的酶，可以提升蛋白質(zhì)功能特性和營養(yǎng)價(jià)值，影響產(chǎn)品的感官，廣泛存在于哺乳動(dòng)物、植物、魚類、細(xì)菌、真菌、綠藻等生物中。由于其具有很好的交聯(lián)特性，被稱為“21世紀(jì)的超級(jí)粘合劑”，在食品、紡織、醫(yī)藥等領(lǐng)域有著廣泛的應(yīng)用。

1 谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶簡(jiǎn)介

谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶(Transglutaminase,TGase,EC 2.3.2.13)是二十世紀(jì)五十年代首先從豚鼠肝臟中分離得到的一類催化?；D(zhuǎn)移反應(yīng)酶,可以催化谷氨酰胺殘基中γ-甲酰胺基團(tuán)(供體)與不同化合物的ε-胺類基團(tuán)(酰胺殘基的受體)之間異肽鍵的形成,并誘導(dǎo)蛋白質(zhì)之間發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)[1]。這種催化作用會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)理化性質(zhì)發(fā)生顯著改變,如溶解性、乳化性、發(fā)泡性和凝膠性等。

TGase按來源主要可分為兩類:一類來自于哺乳動(dòng)物(如幾內(nèi)亞豬和豚鼠)的肝臟、表皮等,其中來源于豚鼠肝臟的TGase已研究得比較透徹。另一類來自于鏈霉菌(Streptomyces)和枯草芽孢桿菌(Bacillussubtilis)等微生物,其中研究較多的是鏈霉菌來源的TGase。盡管這兩類TGase有著相似的催化性質(zhì),但它們?cè)诎被峤M成、酶學(xué)性質(zhì)等方面存在較大差異。與動(dòng)物來源的TGase相比,微生物TGase(MTG)表現(xiàn)出很多優(yōu)勢(shì):酶活不依賴于Ca2+[2],對(duì)溫度和pH的穩(wěn)定性更高[3],可以通過微生物發(fā)酵來獲取,成本低、產(chǎn)量大,現(xiàn)已廣泛應(yīng)用于食品加工中[4-5]。

2 TGase催化蛋白質(zhì)改性機(jī)理

TGase可通過胺的導(dǎo)入、分子內(nèi)和分子間的交聯(lián)、脫胺基作用三種途徑來使蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)發(fā)生改變,從而可以使蛋白質(zhì)形成高分子的聚合物或者改變其疏水性,導(dǎo)致蛋白質(zhì)的凝膠性、乳化性、起泡性、粘度和持水能力等發(fā)生改變(如圖1)[6]。其堿基受體可以是以下三種:

圖1 谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶的作用機(jī)理Fig.1 The mechanism of transglutaminase

(a)酰胺基發(fā)生轉(zhuǎn)移反應(yīng)

當(dāng)TGase作用于蛋白質(zhì)分子時(shí),它可催化在蛋白質(zhì)及肽鍵中的谷氨酰胺殘基γ-羰基(胺基供體)和伯胺(胺基受體)之間的酰胺基發(fā)生轉(zhuǎn)移反應(yīng),利用該反應(yīng)可將賴氨酸引入蛋白質(zhì)以改善蛋白質(zhì)營養(yǎng)特性。

(b)共價(jià)交聯(lián)作用

TGase以蛋白質(zhì)中賴氨酸殘基γ-氨基作為?；荏w,在蛋白質(zhì)分子之內(nèi)或分子之間形成 ε-(γ-谷氨酰胺基)賴氨酸(G-L)共價(jià)交聯(lián)。通過該反應(yīng)蛋白質(zhì)分子發(fā)生交聯(lián),可以形成穩(wěn)定的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),對(duì)蛋白質(zhì)凝膠的形成具有重要意義[6]。另外,由于蛋白質(zhì)分子發(fā)生交聯(lián),改變了蛋白質(zhì)的表面疏水性,從而引起與蛋白質(zhì)表面疏水性相關(guān)的蛋白質(zhì)性質(zhì)發(fā)生改變,如蛋白質(zhì)的乳化性、起泡性和粘性等[7]。

(c)脫去胺基反應(yīng)

當(dāng)不存在伯胺時(shí),水會(huì)成為酰基受體,谷氨酰胺殘基脫去胺基生成谷氨酸殘基。該反應(yīng)改變蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)和溶解性[8]。

3 TGase對(duì)蛋白質(zhì)改性作用與在食品加工中應(yīng)用

谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶要作為重要的蛋白質(zhì)改性酶類,其主要功能如下:谷氨酰胺轉(zhuǎn)移酶可以催化蛋白質(zhì)之間發(fā)生交聯(lián)作用,從而可以改善蛋白質(zhì)的溶解性、凝膠性、乳化性、起泡性、持水能力和粘度等性質(zhì),被廣泛的應(yīng)用在食品工業(yè)中。

3.1 TGase對(duì)蛋白質(zhì)溶解性的影響及在食品中應(yīng)用

蛋白質(zhì)的溶解性與蛋白質(zhì)氨基酸殘基上的親水基團(tuán)和疏水基團(tuán)有著密切的聯(lián)系。一般來說,蛋白質(zhì)分子表面疏水基團(tuán)越少,蛋白質(zhì)的溶解性越大。蛋白質(zhì)固有的物理化學(xué)特性和外在因素(如pH、離子強(qiáng)度、溫度、有機(jī)溶劑等)均會(huì)影響蛋白質(zhì)的溶解性,而且蛋白質(zhì)溶解性的改變會(huì)引起蛋白質(zhì)乳化性、起泡性和凝膠性發(fā)生相應(yīng)的改變。

在低溶度蛋白質(zhì)溶液中,TGase處理蛋白質(zhì)可以誘發(fā)蛋白質(zhì)的谷氨酰胺殘基脫去胺基以提高蛋白質(zhì)的溶解性,進(jìn)而改善蛋白質(zhì)的乳化性和起泡性[9]。Agyare等[10]研究發(fā)現(xiàn),在特定的條件下(55 ℃ 1 h或5 ℃ 18 h),用TGase處理后水解小麥蛋白的溶解性可以提高3～29倍。Ali等[11]研究發(fā)現(xiàn)即使在高鹽濃度下,添加TGase可以使豆科蛋白的溶解性得到明顯的改善,溶液濁度分別由0.36和0.31均下降到了0.2左右。這主要是由于大豆分離蛋白具有TGase的識(shí)別位點(diǎn),經(jīng)過TGase處理后,形成的聚合物的游離氨基數(shù)水平較低。而且還降低了聚合物分子表面的疏水性,從而提高了蛋白質(zhì)的溶解度。

而對(duì)于溶解性較高的蛋白,經(jīng)TGase處理會(huì)降低其溶解度。在pH4.0和5.0條件下,在5%的乳清分離蛋白中加入50U/g的TGase,發(fā)現(xiàn)經(jīng)過處理的乳清分離蛋白溶解性明顯低于未經(jīng)TGase處理的乳清分離蛋白。這歸因于經(jīng)TGase處理后乳清分離蛋白中的β-乳球蛋白熱穩(wěn)定性提高,使其更容易發(fā)生聚集。此外,TGase的交聯(lián)作用使得賴氨酸殘基的ε基胺類基團(tuán)減少,顯著改變了蛋白質(zhì)分子表面疏水基團(tuán)和親水基團(tuán)的比例,導(dǎo)致蛋白質(zhì)在其等電點(diǎn)pH處易形成沉淀,溶解度降低[12]。并且在乳清蛋白和羧甲基殼聚糖制備的食品包裝膜(WPC-CMC膜)中加入10U/g的TGase,37 ℃孵育4 h后,由于TGase的交聯(lián)作用而生成了大分子聚合物,導(dǎo)致WPC-CMC膜的溶解度顯著降低[13]。

3.2 TGase對(duì)蛋白質(zhì)凝膠性的影響及在食品中應(yīng)用

凝膠性是蛋白質(zhì)最重要的功能特性之一,蛋白質(zhì)凝膠類型主要決定于凝膠的分子形狀,而凝膠的形成是一個(gè)動(dòng)態(tài)過程,受溶液pH、離子強(qiáng)度、溫度等影響。通過TGase的交聯(lián)作用可以使蛋白質(zhì)形成穩(wěn)定、高彈性、不可逆的凝膠,即使在較低的蛋白濃度下,也可以達(dá)到同樣效果。

TGase在生物大分子形成的凝膠基質(zhì)中可以發(fā)揮關(guān)鍵作用[14],尤其是以肉類蛋白為主要基質(zhì)通過TGase誘導(dǎo)交聯(lián)形成凝膠[15-16]。將TGase加入明膠-CaCO3礦物質(zhì)膜中,成膜的凝膠強(qiáng)度增加了17.24%[17]。對(duì)于不同種類的肉類蛋白,TGase對(duì)其交聯(lián)形成凝膠的能力存在差異,如TGase易使肌球蛋白重鏈發(fā)生交聯(lián)形成凝膠,但是很難使肌動(dòng)蛋白形成凝膠[18]。對(duì)于非肉類蛋白,姜燕[19]等在可食用性PPI(花生分離蛋白)膜中加入8 U/g的TGase中后,凝膠強(qiáng)度得到了極大的增加,而不添加TGase的PPI膜則無法從制膜板上剝離。Tsevdou等[20]研究發(fā)現(xiàn)在高溫高壓條件下,將TGase加入到酸奶中可以加快牛奶中乳清蛋白和酪蛋白以及乳清蛋白與乳清蛋白的交聯(lián)速率,其所制產(chǎn)品的凝膠強(qiáng)度和持水性也得到明顯改善。凝膠強(qiáng)度增加是由于TGase促進(jìn)蛋白間發(fā)生交聯(lián)和聚合作用。TGase添加量過高,會(huì)引起凝膠強(qiáng)度降低。這是因?yàn)檫^度的交聯(lián)會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)所形成的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)遭到破壞[21]。

3.3 TGase對(duì)蛋白質(zhì)乳化性和起泡性的影響及在食品中應(yīng)用

蛋白質(zhì)是天然兩性物質(zhì),具有很好的乳化性,許多動(dòng)物蛋白都通過乳化作用,形成水包油體系,如蛋黃醬、牛奶等。另外,蛋白質(zhì)也是很好的發(fā)泡劑,在水相體系中蛋白質(zhì)可以形成液膜包裹周圍的氣體,最終形成氣泡。經(jīng)過TGase的作用可以改善蛋白質(zhì)的乳化性和起泡性。

Agyare等[22]發(fā)現(xiàn)經(jīng)TGase處理的水解小麥面筋蛋白乳化能力提高了四倍以上。另外,在55 ℃、pH6.5、TGase處理1 h的水解小麥面筋蛋白與未經(jīng)TGase處理的小麥面筋蛋白相比,其乳化活性指數(shù)提高了15倍。對(duì)于起泡能力,TGase處理使小麥面筋蛋白的等電點(diǎn)由pH5.5～6.0下降到了pH4.0,且蛋白在其等電點(diǎn)附近時(shí)起泡能力最好[23]。說明小麥面筋蛋白在特定pH條件下可以提高其起泡能力。對(duì)于面包的起泡性,Renzetti[9]等研究發(fā)現(xiàn),在玉米面粉中加入10 U/g的TGase可以提高面包的抗形變能力,而面包的抗形變能力與起泡性有著很大的關(guān)系。Hong等[24]報(bào)導(dǎo)TGase可通過交聯(lián)作用使豬肉肌原纖維蛋白的分子量增大,從而增加了其乳狀液的穩(wěn)定性。導(dǎo)致乳化能力的提高可能是由于TGase的脫胺基作用,使得谷氨酰胺殘基、天冬氨酰胺殘基脫去氨基,導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子的負(fù)電荷增加,從而改變了蛋白質(zhì)親水基團(tuán)和疏水基團(tuán)的比例,油水界面的表面張力降低,持水能力和乳化能力增強(qiáng)。

3.4 TGase對(duì)蛋白質(zhì)持水性的影響及在食品中應(yīng)用

持水性是蛋白質(zhì)非常重要的性質(zhì)之一,是指蛋白質(zhì)分子通過物理方式截留并阻止自由水和結(jié)合水滲出的能力,與蛋白質(zhì)的凝膠性、乳化性和起泡性也有著密切的聯(lián)系,對(duì)肉類制品的顏色、多汁性、柔嫩程度以及面包類產(chǎn)品的質(zhì)構(gòu)品質(zhì)有直接影響。

Renzetti等[9]研究發(fā)現(xiàn)添加TGase可以減少蕎麥粉和大米粉烘烤過程中的損失,表明蕎麥粉和大米粉中所含蛋白持水性增強(qiáng)。在大豆分離蛋白和面筋中加入TGase可以增加形成凝膠的持水能力[25]。馬景球[26]通過正交實(shí)驗(yàn)發(fā)現(xiàn)在調(diào)理雞肉中加入0.4%(w/w)的TGase,35 ℃保溫1.5 h后,調(diào)理雞肉的持水性能最佳。這也歸因于TGase的脫胺基作用使蛋白質(zhì)親水性增強(qiáng),同時(shí)TGase的交聯(lián)作用使蛋白質(zhì)間發(fā)生交聯(lián)形成凝膠,這兩者均有利于蛋白質(zhì)持水能力的增強(qiáng)。但是Han等[27]研究發(fā)現(xiàn)在肌原纖維蛋白中添加過量的TGase會(huì)使得蛋白質(zhì)分子間過度交聯(lián),影響了蛋白質(zhì)與水之間相互作用力,破壞了蛋白質(zhì)的持水能力。因此,TGase的適量添加能更好產(chǎn)生穩(wěn)定的蛋白凝膠,更有效地將水截留于蛋白質(zhì)分子所構(gòu)成的基體,增強(qiáng)蛋白質(zhì)的持水能力。

3.5 TGase對(duì)蛋白質(zhì)黏度的影響及在食品中應(yīng)用

在許多食品如酸奶、冰激凌中,黏度被作為最重要的指標(biāo)之一。黏度與蛋白質(zhì)的乳化性和凝膠性有著密切的聯(lián)系。

Hong等[28]研究發(fā)現(xiàn),TGase添加有助于豬肌原纖維蛋白表觀黏度增加,并且在添加TGase的同時(shí),添加0.3 mol/L NaCl可使豬肌原纖維蛋白表觀黏度增加更加明顯。Farnsworth[29]等在羊奶制備的酸奶中加入0.25U/g的TGase,與沒有添加TGase的酸奶相比,其粘度增加了75%。馬景球等[26]將TGase加入到調(diào)理雞肉制品中后,隨著反應(yīng)溫度升高,粘度由0.45上升到了0.58。主要的原因是由于TGase促使蛋白發(fā)生交聯(lián),使蛋白的表觀粘度增加,從而增加了產(chǎn)物的粘度。

4 結(jié)論與展望

隨著現(xiàn)代科學(xué)技術(shù)的發(fā)展,已經(jīng)有越來越多的酶制劑應(yīng)用在蛋白類食品的改良中,以此來提高蛋白類食品的加工性能、感官品質(zhì)和營養(yǎng)特性,TGase無疑是其中最有潛力和發(fā)展前途的酶之一[30-31]。但是現(xiàn)階段也存在著TGase原產(chǎn)菌株產(chǎn)量有限、酶的溫度穩(wěn)定性差[32]等缺點(diǎn),所以異源表達(dá)和分子改造TGase已經(jīng)成為了近年來的研究趨勢(shì),但是生產(chǎn)水平距離產(chǎn)業(yè)化還有較大差距[33]。而隨著酶的保護(hù)劑、酶的固定化等技術(shù)的發(fā)展,將為TGase在食品行業(yè)中的應(yīng)用提供巨大的幫助,并且有望解決現(xiàn)階段TGase在食品行業(yè)應(yīng)用中存在的問題。

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Research progress on modification ofprotein in food with transglutaminase

LI Bin1,2,3,FU Gui-ming1,2,3,*,LIU Cheng-mei1,2,3,WAN Yin1,2,ZOU Bin1,2,3,TONG Huo-yan1,2,3

(1.State Key Laboratory of Food Science and Technology,Nanchang University,Nanchang 330047,China; 2.Food Science and Technology College,Nanchang University,Nanchang 330031,China; 3.Sino-German Food Engineering Center,Nanchang University,Nanchang 330047,China)

Transglutaminase(TGase)is an enzyme of the class of transferases widely known to modify protein functional properties in food systems. The main mechanisms of action are polymerisations,in which lead to the formation of isopeptide bond between protein-protein. This article reviews sources,characteristics,catalytic mechanism of transglutaminase,its application in protein modification and food field by summrizing the present study on transglutaminase in China and abroad.

transglutaminase;food;protein;modification

2016-10-19

李斌(1990-)，男，碩士研究生，研究方向：發(fā)酵工程，E-mail:17698312959@163.com。

*通訊作者:付桂明(1972-)，男，博士，教授，研究方向：食品科學(xué)、發(fā)酵工程，E-mail:fuguiming@ncu.edu.cn。

TS201.1

A

1002-0306(2017)07-0381-04

10.13386/j.issn1002-0306.2017.07.065