甘傳發(fā)，郭金英，白周亞

(河南科技大學(xué) 食品與生物工程學(xué)院，河南 洛陽 471023)

姜黃素是從姜科、天南星科等植物的根莖中提取的一種多酚類物質(zhì)，是植物界很稀少的具有二酮的酮類化合物[1]。姜黃素是世界上銷量最大的天然食用色素之一，是世界衛(wèi)生組織和美國食品藥品管理局等準(zhǔn)許使用的食品添加劑[2]。姜黃素不僅是一種非甾體類抗炎藥物，而且對疾病具有廣泛的預(yù)防特性[3]。

現(xiàn)代醫(yī)學(xué)研究發(fā)現(xiàn)人體眾多疾病的發(fā)生與自由基形成、炎癥反應(yīng)的參與有關(guān)，姜黃素抗氧化活性和抗炎作用已引起國內(nèi)外學(xué)者的廣泛關(guān)注[4]。姜黃素還具備抗氧化、抗凝血、降血脂、抗動脈粥樣硬化、抗肝纖維化、抗腫瘤、抗炎、抗病毒等生物活性，且毒性低，廣泛應(yīng)用于食品加工與醫(yī)療行業(yè)[5-6]。研究表明,姜黃素作為一種食品添加劑，具有多種藥理活性和生物活性，而且姜黃素的毒副作用小，功能多樣且強大，這些都表明姜黃素在未來的應(yīng)用前景非常廣闊[7]。但姜黃素水溶性差，在體外易被氧化，且溶解度低、代謝快，導(dǎo)致生物利用度低，限制了姜黃素的深入利用[8]。

多酚類物質(zhì)與蛋白質(zhì)的相互作用是小分子化合物與生物大分子相互作用領(lǐng)域中研究的熱點。本文介紹了姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用對姜黃素理化性質(zhì)的影響，探討了姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用機(jī)理及影響因素，分析了姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用的分析技術(shù)，以期為姜黃素和蛋白質(zhì)相互作用研究提供理論依據(jù)和方法，為姜黃素的利用提供參考。

1 姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用對姜黃素理化性質(zhì)的影響

姜黃素是一種具備多種生物活性，且極有利用價值的脂溶性多酚，但遇光容易分解，不耐熱，溶出速率慢，在腸道的堿性環(huán)境中不穩(wěn)定，難以被機(jī)體吸收利用，從而限制了姜黃素的生物利用度[9]，進(jìn)而極大限制了姜黃素在食品工業(yè)中的應(yīng)用及活性功能的體內(nèi)發(fā)揮[10]。攻克姜黃素理化性質(zhì)的缺點、充分利用姜黃素的生物活性成為現(xiàn)階段研究的熱點。

由于姜黃素溶解度較低、溶出速率慢,極大限制了其藥理作用，提高姜黃素的溶解度就可能提升其生物利用率，從而最大程度發(fā)揮姜黃素的生物活性。Moghadam等[11]研究發(fā)現(xiàn)姜黃素與核桃蛋白形成絡(luò)合物后，不僅對核桃蛋白的化學(xué)結(jié)構(gòu)沒有明顯影響，而且改善了姜黃素的溶解度，這是因為核桃蛋白分子包封姜黃素分子使其溶出速率變快，可以更好地利用姜黃素的抗氧化活性。這與Vijayan等[12]的研究相似，他們利用豌豆分離蛋白和乳清分離蛋白復(fù)配后再與姜黃素絡(luò)合，形成的絡(luò)合物不僅能更好地保護(hù)姜黃素，而且解決了姜黃素水溶性差和生物可及性有限的問題，使得姜黃素具有較好的溶解度。同樣有研究表明姜黃素能與大豆分離蛋白通過疏水作用絡(luò)合形成穩(wěn)定的復(fù)合物，使姜黃素的水溶性增加，同時會提高其在胃液和腸液中的穩(wěn)定性，為腸道吸收提供足夠的時間，大大提高了姜黃素的生物利用率[13]。這一結(jié)果說明姜黃素的穩(wěn)定性同樣能影響其生物活性的發(fā)揮，正如Okagu等[14]利用姜黃素與琥珀?；鞍捉j(luò)合形成穩(wěn)定的復(fù)合物，結(jié)果表明反應(yīng)形成的復(fù)合物能保護(hù)姜黃素，增強了姜黃素在胃期間的穩(wěn)定性，使其有充足的時間被吸收利用[15]。這一結(jié)果同樣也被Wang等[16]發(fā)現(xiàn)，姜黃素與蛋清分離蛋白形成的復(fù)合物在一定程度上可以保持姜黃素的穩(wěn)定性，保護(hù)姜黃素不被熱降解，進(jìn)而提高姜黃素的保留率。出現(xiàn)這種情況可能是因為姜黃素與蛋白質(zhì)結(jié)合后導(dǎo)致蛋白質(zhì)的非極性基團(tuán)暴露而誘導(dǎo)蛋白質(zhì)變性，使復(fù)合物更加穩(wěn)定[17]，這樣更有利于姜黃素的充分利用。這也說明溫度能影響姜黃素和蛋白質(zhì)相互作用，從而改善姜黃素的穩(wěn)定性和溶解度，進(jìn)而提高生物利用率。此外，研究表明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)同樣可以改進(jìn)姜黃素的穩(wěn)定性和溶解性。Solghi等[18]將姜黃素包封在乳清蛋白分離物中，形成穩(wěn)定的球形復(fù)合物，能將姜黃素的氧化穩(wěn)定性從10%提高到70%，這是提高姜黃素生物利用度的有效途徑[19]，使得姜黃素的生物活性得到最大的運用。這是因為球形的復(fù)合物可以使其接觸面積更大，有益于它的溶解，而球形具有更穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，可以提升穩(wěn)定性。這與Cai等[20]的研究非常相似，他們制備了太子參蛋白-姜黃素納米復(fù)合物，因所制得的復(fù)合物具有均勻的球形結(jié)構(gòu)，使得復(fù)合物擁有良好的穩(wěn)定性，不但改進(jìn)了姜黃素的穩(wěn)定性和抗氧化性，而且有助于細(xì)胞吸收?？偟膩碚f，蛋白質(zhì)可以與姜黃素相互作用而改善其溶解度、穩(wěn)定性以及生物可及性，而外部環(huán)境也會影響兩者相互作用，如溫度、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)等。

2 姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用機(jī)理及影響因素

2.1 姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用機(jī)理

姜黃素與蛋白質(zhì)的相互作用主要是通過氫鍵、疏水作用力、范德華力、靜電引力等非共價鍵作用發(fā)生的可逆性結(jié)合，在結(jié)合過程中往往會伴隨對蛋白固有熒光的猝滅機(jī)理。氫鍵和疏水作用力是姜黃素與蛋白質(zhì)之間的主要作用力，而范德華力和靜電引力次之。Ying等[21]研究發(fā)現(xiàn)姜黃素與胃蛋白酶之間會相互作用，導(dǎo)致胃蛋白酶熒光產(chǎn)生靜態(tài)猝滅機(jī)制，而熱力學(xué)參數(shù)表明除氫鍵外，疏水作用在穩(wěn)定姜黃素-胃蛋白酶復(fù)合物中也起著重要作用。相似的結(jié)果也被Yi等發(fā)現(xiàn)，他們利用熒光實驗證實了姜黃素與乳清分離蛋白-海藻酸鈉復(fù)合物之間的自發(fā)相互作用主要是由疏水作用和氫鍵引起的。除此之外，姜黃素與蛋白質(zhì)間可能會有其他作用力，如范德華力、靜電引力等。陳寧生等[22]用光譜法研究姜黃素與牛血清白蛋白的作用機(jī)理，先測定出兩者的結(jié)合常數(shù)，再由結(jié)合反應(yīng)的焓變和熵變推測范德華力和氫鍵是主要的內(nèi)在結(jié)合力。路東亮等[23]也證實了姜黃素與牛血清白蛋白主要以氫鍵和范德華力相結(jié)合，同樣也造成蛋白熒光的靜態(tài)猝滅。目前研究發(fā)現(xiàn)，盡管研究材料相同，但如果改變了反應(yīng)體系的環(huán)境，會發(fā)現(xiàn)姜黃素與蛋白質(zhì)間相互作用機(jī)理不同。張曉星等[24]在堿性條件下通過反應(yīng)前后熱力學(xué)變化分析姜黃素與牛血清白蛋白的作用機(jī)理，得出反應(yīng)體系中主要作用力是靜電引力。趙悅等[25]通過多種熒光光譜結(jié)合電化學(xué)法，發(fā)現(xiàn)姜黃素與牛血清白蛋白的相互作用是自發(fā)的疏水作用。這些結(jié)果表明，不同的蛋白質(zhì)與姜黃素之間作用機(jī)理不盡相同，相同蛋白也會因不同環(huán)境和不同研究方式而呈現(xiàn)出新的作用機(jī)理。隨著科學(xué)技術(shù)的發(fā)展，越來越多的分析技術(shù)用于研究姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用，會發(fā)現(xiàn)更多作用機(jī)理。

2.2 影響因素

目前對影響姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用的主要因素的研究主要包括反應(yīng)體系濃度比[26]、溫度[27]、pH[28]、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和動能[29]、超聲[30]等。不同濃度比會產(chǎn)生不同的效應(yīng)，王晶晶等[31]研究姜黃素與豬脂肪氧化酶相互作用對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的影響，結(jié)果表明，姜黃素濃度越高，對脂肪氧化酶的抑制作用越強，反之則抑制作用越弱。類似的結(jié)果被Zhan等[32]發(fā)現(xiàn)，通過親水性乳清蛋白分離物與疏水性玉米蛋白制備蛋白基復(fù)合納米顆粒包封姜黃素，當(dāng)改變兩種蛋白的質(zhì)量比時，姜黃素的溶解度也隨之改變。這些結(jié)果表明，反應(yīng)體系中濃度比對兩者相互作用影響較大，同樣，反應(yīng)體系的物質(zhì)狀態(tài)也會影響姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用，Ye等[33]證實了通過噴霧干燥后，姜黃素-乳清蛋白分離物的絡(luò)合被增強，使得干燥后未結(jié)合的姜黃素含量降低，比原液具有更好的水溶性、穩(wěn)定性和生物可及性，進(jìn)而提高了生物利用率。反應(yīng)體系的環(huán)境同樣會影響兩者之間的相互作用，而最為典型的環(huán)境變化就是體系中pH值的變化。Wang等[34]以豬血漿蛋白為載體通過pH漂移法提高姜黃素的穩(wěn)定性和分散性，而隨著最終pH值的增加，姜黃素-豬血漿蛋白復(fù)合物的穩(wěn)定性提高，且結(jié)合復(fù)合物的抗氧化性與天然姜黃素相當(dāng)。不同蛋白質(zhì)會呈現(xiàn)不同的結(jié)構(gòu)與功能，它們與姜黃素的相互作用也會不同，Peng等[35]分別利用乳清蛋白、大豆蛋白對姜黃素納米顆粒進(jìn)行包覆，得出不同的最大承載能力，表明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的不同會造成兩者相互作用的強弱不同。

3 姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用的分析技術(shù)

姜黃素與蛋白質(zhì)結(jié)合方式可通過測定二者的結(jié)合常數(shù)和結(jié)合位點數(shù)、作用力類型，分析結(jié)合前后蛋白構(gòu)象的變化等方式進(jìn)行表征。除了紫外可見吸收光譜、熒光光譜、傅里葉紅外光譜等常規(guī)方法外，近年來圓二色性光譜法、量熱法、分子對接模擬、分子動力學(xué)等新方法正逐漸應(yīng)用于分析姜黃素與蛋白質(zhì)的相互作用。

3.1 紫外可見吸收光譜

紫外可見吸收光譜儀具有應(yīng)用廣泛、成本低、操作簡便快速、準(zhǔn)確度高、靈敏度高的特點。紫外可見吸收光譜是由于分子中的某些基團(tuán)吸收了紫外可見輻射光后，發(fā)生了電子能級躍遷而產(chǎn)生的吸收光譜，可用于探索蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)變化和研究蛋白質(zhì)小分子復(fù)合物的形成[36]。

張秋蘭等[37]運用紫外可見光譜結(jié)合計量學(xué)研究姜黃素與人血清白蛋白的相互作用，表明姜黃素可以通過π-π堆積吸附在人血清白蛋白的表面而形成復(fù)合物。Zhang等[38]通過紫外可見光譜證實了姜黃素-肌球蛋白復(fù)合物的存在，并結(jié)合穩(wěn)態(tài)熒光光譜研究結(jié)果顯示姜黃素與肌球蛋白的結(jié)合具有靜態(tài)猝滅作用。

3.2 熒光光譜

蛋白固有熒光歸因于色氨酸(Trp)和酪氨酸(Tyr)，可以用于闡明配體與蛋白的相互作用后蛋白的猝滅機(jī)制和構(gòu)象變化。熒光光譜是被測的熒光物質(zhì)在激發(fā)光照射下所發(fā)出的熒光經(jīng)放大后輸出的發(fā)射光譜，其中穩(wěn)態(tài)熒光光譜表明蛋白的猝滅機(jī)制，而同步熒光光譜則反映蛋白的構(gòu)象變化[39]。熒光光譜可以分析多種元素，包括固體、粉末、熔珠、液體等樣品，同時它還具有靈敏度高、分析速度快、測量范圍寬、干擾小等優(yōu)點，但不宜用于測定熒光持續(xù)時間較短的物質(zhì)，且熒光發(fā)散不集中，強度不高。

Jahanshahtalab等[40]利用穩(wěn)態(tài)熒光光譜分析α-乳清蛋白與白藜蘆醇和姜黃素的相互作用，表明α-乳清蛋白的熒光是以靜態(tài)機(jī)制進(jìn)行猝滅的，兩種多酚共同作用猝滅效果更佳；并通過同步熒光光譜分析表明α-乳清蛋白的構(gòu)象發(fā)生了改變。林堅濤等[41]也通過穩(wěn)態(tài)熒光光譜研究發(fā)現(xiàn)姜黃素與牛血清白蛋白的相互作用致使蛋白熒光發(fā)生靜態(tài)猝滅。方瑞萍等[42]研究發(fā)現(xiàn)，隨著姜黃素濃度的增大，牛血清白蛋白中色氨酸殘基和酪氨酸殘基均表現(xiàn)出一定的熒光猝滅作用，色氨酸殘基猝滅較明顯。這是因為姜黃素的加入改變了色氨酸所處的微環(huán)境，使其極性減小，疏水性增加，改變了牛血清白蛋白的內(nèi)部構(gòu)象。熒光光譜除了包含穩(wěn)態(tài)熒光光譜和同步熒光光譜外，同時還有三維熒光光譜?，F(xiàn)階段在對多酚與蛋白質(zhì)的相互作用的研究中，三維熒光光譜技術(shù)在熒光分析時得到了越來越多的應(yīng)用，因其可以提供更詳細(xì)的多酚與蛋白質(zhì)相互作用時構(gòu)象變化的信息[43]。

3.3 傅里葉變換紅外光譜

傅里葉變換紅外光譜是通過測量干涉圖和對干涉圖進(jìn)行傅里葉變化的方法來測定紅外光譜。在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析的常用方法中，紅外光譜有其突出的優(yōu)點，它適用于不同狀態(tài)、不同濃度及不同環(huán)境中蛋白質(zhì)和多肽的測定。

傅里葉變換紅外光譜往往都是與熒光光譜配合使用，共同說明蛋白質(zhì)-配體復(fù)合物的形成，Razzak等[44]的熒光實驗表明，隨著姜黃素濃度的增加，蠶蛋白的固有熒光逐漸被猝滅，說明姜黃素分子與蛋白質(zhì)中熒光團(tuán)氨基酸殘基(Tyr和Trp)進(jìn)行了分子絡(luò)合。結(jié)合傅里葉變換紅外光譜分析表明，姜黃素與蠶蛋白是通過特定的氨基酸殘基形成絡(luò)合物，從而有效抑制姜黃素的降解，使姜黃素的抗氧化活性提高30%。最終表明蠶蛋白可用于遞送水不溶性生物活性藥物。

3.4 圓二色性光譜

圓二色性光譜是以摩爾橢圓度或吸光率之差為縱坐標(biāo)、波長為橫坐標(biāo)所制作的曲線，可用于觀測蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)變化，常被用于表征多酚與蛋白質(zhì)相互作用，并估算蛋白的二級結(jié)構(gòu)含量變化，如α-螺旋、β-折疊、γ-轉(zhuǎn)角和無規(guī)則卷曲[45]。圓二色性光譜儀具有樣品耗量少且數(shù)據(jù)處理量小等特征，它常常與其他技術(shù)聯(lián)用來研究小分子與蛋白質(zhì)結(jié)合過程中的結(jié)構(gòu)變化，如同步、三維熒光。

Mohammadi等[46]用圓二色性光譜研究姜黃素與人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)的結(jié)合。根據(jù)圓二色性光譜的微小變化計算出供體(HSA和BSA)二級結(jié)構(gòu)含量發(fā)生部分變化，而這兩種白蛋白的二級結(jié)構(gòu)的微小變化表明配體誘導(dǎo)的構(gòu)象變化只局限在結(jié)合位點上，并不涉及蛋白質(zhì)折疊的顯著變化。鄧楚君等[47]利用圓二色性光譜分析天然和熱變性乳鐵蛋白與姜黃素的復(fù)合物，發(fā)現(xiàn)乳鐵蛋白的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了不可逆的改變，說明姜黃素的添加能夠顯著改變?nèi)殍F蛋白的二級結(jié)構(gòu)。

3.5 量熱法

量熱法具有靈敏度高、重復(fù)性好的優(yōu)點，可一次性測定多個結(jié)合參數(shù)，受沉淀影響小，但也有加熱效應(yīng)弱、測試耗時等缺點。目前用于研究多酚與蛋白質(zhì)相互作用的量熱法是差示掃描量熱法和等溫滴定量熱法。差示掃描量熱法是測量輸入到試樣和參比物的功率差與溫度的關(guān)系，而等溫滴定量熱法主要用于檢測多酚與蛋白質(zhì)相互作用過程中完整的熱力學(xué)參數(shù)，如結(jié)合親和力、熵、焓、比熱容以及動力學(xué)的信息等[48]。最終利用熱力學(xué)參數(shù)得出作用力類型。

劉宇佳[49]將差示掃描量熱和X射線衍射實驗聯(lián)用，發(fā)現(xiàn)姜黃素和卵清蛋白形成的復(fù)合體系中姜黃素的晶體結(jié)構(gòu)消失，蛋白更容易受到熱分解作用，但復(fù)合體系改善了姜黃素的溶解度，提高了約370倍，表現(xiàn)出更好的抗氧化活性和光穩(wěn)定性。研究表明，等溫滴定量熱法相比差示掃描量熱法更精確、更廣泛，現(xiàn)階段研究多酚與蛋白質(zhì)相互作用更多的是通過等溫滴定量熱法，如Wang等[50]利用等溫滴定量熱法并結(jié)合穩(wěn)態(tài)熒光光譜得出結(jié)合常數(shù)、結(jié)合位點數(shù)以及焓變和熵變，最后通過計算得出鱈魚蛋白與姜黃素的結(jié)合主要受疏水相互作用驅(qū)動，導(dǎo)致靜態(tài)熒光猝滅和能量釋放。

3.6 分子對接

分子對接模擬已成為研究分子間相互作用的重要手段之一，該技術(shù)是一種基于生物信息學(xué)的分析方法，其原理基于“鎖鑰模型”和“誘導(dǎo)契合學(xué)說”原理[51]，通過計算機(jī)軟件，建立小分子配體與蛋白質(zhì)受體結(jié)構(gòu)，模擬二者結(jié)合的分子行為與結(jié)構(gòu)變化。分子對接技術(shù)分為三類：剛性對接、半柔性對接、柔性對接。其中半柔性對接通常用于研究小分子與蛋白質(zhì)的相互作用，半柔性對接允許對接過程中小分子構(gòu)象發(fā)生一定程度的變化，但通常會固定大分子的構(gòu)象，這會使小分子構(gòu)象的調(diào)整也可能受到一定程度的限制。

分子對接技術(shù)通常與光譜學(xué)、量熱法聯(lián)用，用于驗證光譜實驗或量熱實驗的結(jié)果。Ying等采用多光譜法和分子對接技術(shù)研究在胃的生理pH值下，姜黃素可以通過聯(lián)合猝滅過程有效地猝滅胃蛋白酶的熒光。熒光實驗表明兩者的結(jié)合主要通過疏水作用力，而圓二色性光譜和紫外可見吸收光譜研究表明，兩者的結(jié)合導(dǎo)致胃蛋白酶構(gòu)象變化，最后通過分子對接驗證光譜實驗結(jié)果，并揭示姜黃素還可能與胃蛋白酶形成氫鍵，進(jìn)一步穩(wěn)定了姜黃素-胃蛋白酶復(fù)合物。類似的研究結(jié)果被Mehranfar等[52]揭示，熒光實驗研究表明姜黃素在酪蛋白分子上存在一個單獨的結(jié)合位點，具有較高的親和力，而且酪蛋白的熒光猝滅可能是靜態(tài)猝滅機(jī)制。分子對接研究結(jié)果表明，姜黃素可能在疏水核心與酪蛋白結(jié)合，并進(jìn)一步驗證熒光實驗結(jié)果。

3.7 分子動力學(xué)

分子動力學(xué)主要是依靠牛頓力學(xué)來模擬分子體系的運動，在由分子體系的不同狀態(tài)構(gòu)成的系統(tǒng)中抽取樣本，從而計算體系的構(gòu)型積分，并以構(gòu)型積分的結(jié)果為基礎(chǔ)進(jìn)一步計算體系的熱力學(xué)量和其他宏觀性質(zhì)[53]。

通常將分子動力學(xué)與光譜學(xué)或者分子對接結(jié)合使用。Zhang等基于光譜技術(shù)研究姜黃素與肌球蛋白相互作用的分子動力學(xué)模擬，通過分子動力學(xué)觀察并結(jié)合圓二色性光譜研究表明，姜黃素與肌球蛋白的相互作用使蛋白的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了輕微的變化。而且通過分子動力學(xué)模擬技術(shù)觀察到疏水作用和氫鍵促進(jìn)了姜黃素-肌球蛋白復(fù)合物的形成。張?zhí)煲坏萚54]則是運用分子對接和分子動力學(xué)模擬的方式，對姜黃素與高危型人乳頭瘤病毒的E6蛋白相互結(jié)合模式研究發(fā)現(xiàn)E6蛋白與姜黃素可以通過疏水作用特異性結(jié)合而形成復(fù)合物。

姜黃素與蛋白質(zhì)的相互作用復(fù)雜，需要多種研究方法的結(jié)合使用。光譜學(xué)、量熱學(xué)、分子模擬等的發(fā)展，為我們研究姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用提供了有力的技術(shù)保障。除此之外，研究多酚與蛋白質(zhì)相互作用的方法還有很多，如高效液相色譜、核磁共振波譜、拉曼光譜等，但這些方法是否可以用于研究姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用中還有待探討。

4 結(jié)論與展望

目前研究表明，對于研究姜黃素與蛋白質(zhì)相互作用來改善姜黃素水溶性差、代謝快、熱穩(wěn)定性差等理化性質(zhì)造成其生物利用率較低方面取得了一定的成效，但兩者間相互作用的具體機(jī)制尚不明確。另外，分子間相互作用會受到諸多因素的影響，不僅要注意反應(yīng)體系環(huán)境中的影響因素，更要考慮在機(jī)體消化環(huán)境下姜黃素與蛋白質(zhì)、消化酶之間存在的各種競爭相互作用關(guān)系，而這種競爭相互作用關(guān)系是否會影響機(jī)體消化吸收及姜黃素生物活性尚不清楚。此外，雖然姜黃素與蛋白質(zhì)之間相互作用的分析技術(shù)較多，但往往只是選擇部分技術(shù)用于研究，所以建立穩(wěn)定可靠的研究方式是必然趨勢。

因此，今后的研究方向可以從以下兩個方面進(jìn)行探討：一方面，可以借助更多的分析技術(shù)方法，如生物信息學(xué)、分子生物學(xué)等技術(shù)，采用多種分析技術(shù)聯(lián)用的方法研究姜黃素與蛋白質(zhì)之間的相互作用，更全面地揭示兩者間交互作用機(jī)制，為進(jìn)一步闡明姜黃素的生物活性機(jī)制提供基礎(chǔ)。另一方面，研究人員進(jìn)一步研究姜黃素在機(jī)體內(nèi)與不同蛋白的結(jié)合特性，進(jìn)而明確機(jī)體內(nèi)各種蛋白與姜黃素的交互作用機(jī)制，從而為改善姜黃素生物利用率和生物活性的表達(dá)提供理論條件。