董建云 鐘昔陽 羅水忠 蔡 靜 姜紹通 鄭 志

（安徽省農(nóng)產(chǎn)品精深加工重點實驗室合肥工業(yè)大學(xué)生物與食品工程學(xué)院，合肥 230009）

小麥蛋白（俗稱谷朊粉）是小麥淀粉加工的副產(chǎn)物，其蛋白質(zhì)質(zhì)量分?jǐn)?shù)達72%～85%，是營養(yǎng)豐富、物美價廉的純天然植物性蛋白源[1]。在食品中小麥蛋白通常作為食品添加劑，品質(zhì)改良劑（主要為面筋增筋劑），還可以作為某些食品的替代品。由于小麥蛋白以疏水性氨基酸組成為主，在水中分散性較差，導(dǎo)致其凝膠性較弱且不穩(wěn)定，限制了其在食品中的大規(guī)模應(yīng)用。因此，需要對小麥蛋白進行適當(dāng)改性，以拓寬其應(yīng)用范圍，提高產(chǎn)品的附加值。

目前，對植物蛋白的改性方法主要有化學(xué)改性[2]、物理改性[3]、酶法改性等。酶法改性由于可控性強、條件溫和、耗能少、專一性強及副產(chǎn)物少，易于實現(xiàn)工業(yè)化生產(chǎn)而成為近年來研究的熱點[4]。谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（TG酶）是一種能催化多肽或蛋白質(zhì)的谷氨酰胺殘基的γ-羥胺基團與賴氨酸上的ε-氨基之間交聯(lián)反應(yīng)的酶，通過共價鍵的形成，可使蛋白質(zhì)分子質(zhì)量變大，形成強有力凝膠，從而改善各種蛋白制品的彈性、黏和性、保水性等品質(zhì)，同時由于賴氨酸的引入使蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值得到了提高。TG酶用于大豆分離蛋白改性時，能夠顯著改善大豆蛋白的凝膠性[5-6]及熱穩(wěn)定性[7-8]。酪蛋白和乳清蛋白經(jīng)TG改性后其硬度和膠黏性都會得到一定程度的改善[9]。張崟等[10]研究表明在鳙魚魚糜中添加不同濃度的TG酶，均可使鳙魚魚糜形成致密、均勻的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，其凝膠的破斷強度、凹陷深度、凝膠強度及持水性增加，而對其顏色、白度無不良影響?？梢姡琓G酶催化交聯(lián)已成為提高大豆蛋白、乳蛋白、魚肉蛋白等凝膠性能的一種高效、簡單、實用的方法。當(dāng)前，針對小麥蛋白的改性研究主要以改善其溶解度、乳化性等功能特性及酶解制備小分子活性肽為主，改善其凝膠特性的研究相對較少[11]。

本研究采用TG酶改性小麥蛋白，分析工藝參數(shù)對改性小麥蛋白凝膠特性的影響，并通過響應(yīng)面分析法優(yōu)化最佳改性加工條件，提高TG酶生物改性效果，獲得凝膠性能良好的小麥蛋白產(chǎn)品，拓寬其應(yīng)用范圍，研究結(jié)果為小麥粉精深加工提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

1.1.1 試驗材料

小麥蛋白：安徽瑞福祥食品有限公司；測定其組成如表1所示。

表1 小麥蛋白的組成／%

谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（來源微生物鏈霉菌屬，酶活120 U／g）：南寧東恒華道生物科技有限公司。

1.1.2 儀器設(shè)備

721G可見分光光度計：上海精科儀器有限公司；JJ-1型數(shù)顯電動攪拌器：江蘇金壇市金城國勝實驗儀器廠；TA-XT2i質(zhì)構(gòu)儀：美國TA儀器公司；FS-2可調(diào)高速分散器：江蘇金壇市金城國勝實驗儀器廠。

1.2 試驗方法

TG酶改性小麥蛋白工藝：稱取小麥蛋白，邊攪拌邊加到一定量的水中，配成一定濃度的懸浮液，用1 mol／L的NaOH調(diào)節(jié)反應(yīng)體系pH值為所需值，添加TG酶，維持pH、溫度不變，震蕩水浴反應(yīng)一定時間后取出。迅速置入冰箱冷凍結(jié)冰，真空冷凍干燥機干燥24 h，粉碎，過60目篩，即得TG酶改性小麥蛋白，密閉保藏。

通過單因素及響應(yīng)面試驗研究小麥蛋白濃度、TG酶濃度、反應(yīng)溫度、時間和pH值對小麥蛋白凝膠性的影響。試驗指標(biāo)為凝膠強度、持水性、黏度值。單因素試驗初步參數(shù)：小麥蛋白質(zhì)量濃度20 g／100 mL，酶濃度10 U／g小麥蛋白，溫度30℃，反應(yīng)時間2 h，反應(yīng)pH 7.0。

1.3 分析方法

1.3.1 小麥蛋白組分測定方法

水分測定：GB 5009.3—2010；蛋白質(zhì)測定：GB／T 5009.5—2010；灰分測定：GB 5009.4—2010；粗脂肪測定：GB 5009.6—2008；淀粉測定：GB／T 5009.9—2008。

1.3.2 蛋白溶解度的測定

采用雙縮脲法[12]。

1.3.3 乳化性及乳化穩(wěn)定性測定

參照文獻[13]并略加修改。在燒杯中用0.05 mol／L的磷酸緩沖溶液（pH值為7.0）配制質(zhì)量分?jǐn)?shù)為1%的改性前和改性后小麥蛋白溶液100 mL，加入精制大豆油35 mL，室溫下在高剪切分散乳化機中10 000 r／min均質(zhì)1 min，重復(fù)均質(zhì)1次。迅速從容器底部取0.05 mL乳狀液到標(biāo)號為1的試管中，0號試管為空白對照，加入0.05 mL蒸餾水，用5 mL 0.1%SDS溶液稀釋，500 nm處測定光吸收值A(chǔ)1。靜置20 min后重復(fù)上述操作得吸光值A(chǔ)2，其中A1代表乳化性，A2與A1的比值表示其乳化穩(wěn)定性。

1.3.4 起泡性及起泡穩(wěn)定性測定

參照文獻[14]并略加修改。配制質(zhì)量分?jǐn)?shù)1%的改性前和改性后小麥蛋白溶液，取200 mL在高速組織搗碎機中攪打2min，迅速倒入500mL量筒中，記錄泡沫體積V1，靜置10 min后再次測量泡沫體積V2，起泡性和起泡穩(wěn)定性測定見公式：

式中：V1為第1次泡沫體積／mL；V2為10 min后泡沫體積／mL。

1.3.5 保水性的測定

采用離心法[15]。

1.3.6 凝膠持水性的測定

酶促反應(yīng)結(jié)束后，置于95℃恒溫水浴鍋中45 min熱凝膠處理，取出后迅速冷卻到室溫，放入4℃冰箱冷凍過夜，即得改性小麥蛋白凝膠。參照文獻[16]檢測凝膠持水性。

1.3.7 凝膠性及黏度的測定

采用質(zhì)構(gòu)儀穿刺試驗法[7，15]。

按照1.3.6中方法得到改性小麥蛋白凝膠。25℃下采用質(zhì)構(gòu)儀測定改性小麥蛋白的凝膠強度及黏度，穿刺試驗操作條件：P 0.5探頭，測試前速度：5.0 mm／s，測試速度：2.0 mm／s，測試后速度：10.0 mm／s，出發(fā)力10 g，下壓凝膠5 mm所需力為凝膠強度，單位 g／cm2，負(fù)峰面積表示黏度，單位 g·s，重復(fù)試驗3次，以平均值作為測定結(jié)果。

1.3.8 數(shù)據(jù)分析

所有試驗進行3次重復(fù)，試驗結(jié)果以平均值表示，采用Excel 2007對試驗數(shù)據(jù)進行處理；響應(yīng)面分析軟件為Design-Expert8.0.5b。

2 結(jié)果與分析

2.1 不同條件下TG酶對小麥蛋白凝膠特性的影響

2.1.1 小麥蛋白濃度對其凝膠性的影響

TG酶改性小麥蛋白反應(yīng)體系中，控制酶濃度10 U／g小麥蛋白，溫度 30℃，反應(yīng)時間 2 h，反應(yīng)pH 7.0，檢測其凝膠強度、持水性和黏度，結(jié)果如圖1所示。

圖1 小麥蛋白濃度對其凝膠性的影響

由圖1可知，隨著小麥蛋白濃度的增加，其凝膠性先增大后減小，黏度隨著小麥蛋白濃度的增加呈逐漸下降的趨勢，凝膠持水性隨著小麥蛋白濃度的增加而升高。當(dāng)小麥蛋白質(zhì)量濃度為20 g／100 mL時，凝膠強度達到最大值117.460 g／cm2，隨后，凝膠強度開始下降。已有研究表明，要達到一定的濃度，蛋白質(zhì)才能成膠，濃度不足時則維持溶膠狀，不能形成凝膠[17]。當(dāng)小麥蛋白質(zhì)量濃度低于20 g／100 mL時，TG酶與小麥蛋白只有少量交聯(lián)，凝膠形成后均有水分析出，凝膠持水性低，相應(yīng)的凝膠強度小，黏度相對較大。當(dāng)小麥蛋白質(zhì)量濃度為20 g／100 mL時，小麥蛋白能夠最大程度的與TG酶交聯(lián)，使得凝膠強度達到最大值，凝膠表面變得光滑，無水分析出，凝膠持水性增大，黏度降低。但是當(dāng)濃度過大時，小麥蛋白不能均勻分散，易形成氣泡，不利于與TG酶發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)，相應(yīng)的凝膠強度降低。根據(jù)結(jié)果得到小麥蛋白質(zhì)量濃度在19～21 g／100 mL時，可以得到凝膠強度較好的小麥蛋白凝膠。

2.1.2 TG酶濃度對小麥蛋白凝膠性的影響

適量的酶不僅可以提高酶促反應(yīng)的速度，縮短反應(yīng)時間，而且可以避免因為加酶量過多而造成酶的浪費。在TG酶改性小麥蛋白反應(yīng)體系中，控制小麥蛋白濃度20 g／100 mL，溫度30℃，反應(yīng)時間2 h，反應(yīng)pH 7.0，研究TG酶的不同添加量對小麥蛋白凝膠強度的影響，如圖2所示。

圖2 TG酶濃度對小麥蛋白凝膠性的影響

由圖2可知，隨著TG酶濃度的增加，其凝膠性先增大后減小。當(dāng)TG酶濃度為14 U／g小麥蛋白時，凝膠強度達到最大值 119.711 g／cm2，比對照76.984 g／cm2提高 55.5%，隨后，凝膠強度開始下降。黏度隨著TG酶濃度的增加呈逐漸下降的趨勢，凝膠持水性無明顯變化。試驗表明，在確定的小麥蛋白濃度下，谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶能夠提高小麥蛋白的凝膠強度，但對其持水性影響不大，并且隨著小麥蛋白凝膠強度的增加，黏度降低。Yang等[8]研究表明：谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶催化小麥蛋白賴氨酸上的ε-氨基和谷氨酸上的γ-酰胺基結(jié)合形成ε-（γ-glutamy）Lys共價鍵，具有比氫鍵和二硫鍵更強的連接力，其強度是氫鍵和疏水鍵的20倍，同時小麥蛋白分子質(zhì)量增大，更有利于凝膠的形成，從而使得小麥蛋白凝膠強度增大。所以TG酶的添加量為14 U／g小麥蛋白時，可得到凝膠性較好的小麥蛋白。

2.1.3 反應(yīng)溫度對小麥蛋白凝膠性的影響

在TG酶改性小麥蛋白反應(yīng)體系中，控制小麥蛋白質(zhì)量濃度20 g／100 mL，酶濃度14 U／g小麥蛋白，反應(yīng)時間2 h，反應(yīng)pH 7.0，研究反應(yīng)溫度對小麥蛋白凝膠強度的影響，如圖3所示。

圖3 反應(yīng)溫度對小麥蛋白凝膠性的影響

由圖3可知，隨著反應(yīng)溫度的增加，其凝膠性先增大后減小，當(dāng)反應(yīng)溫度為30℃時，凝膠強度達到最大值為119.129 g／cm2，隨后，凝膠強度開始下降。在20℃到50℃時，小麥蛋白黏度無明顯變化，50℃到60℃時，黏度不斷提高，表明反應(yīng)溫度的提高有利于小麥蛋白黏度的增大，但是不利于其凝膠強度的提高。在20℃到40℃時，凝膠持水性保持不變，大于40℃時，隨著溫度的升高，小麥蛋白凝膠持水性不斷下降。有研究表明，溫度對改性小麥蛋白凝膠性的影響主要還是對其酶促反應(yīng)的影響，進而引起凝膠性的變化[17]。Ando等[18]曾報道，以氧肟酸為底物時，微生物TG酶在pH 7.0時，最佳酶促反應(yīng)溫度是40℃，但是試驗中當(dāng)反應(yīng)溫度為30℃時，小麥蛋白的凝膠性最強，而40～45℃時形成的凝膠強度較30℃低，原因是較高的溫度下交聯(lián)反應(yīng)速度較快，使得蛋白質(zhì)表面的作用位點很快被交聯(lián)，降低了蛋白質(zhì)分子間交聯(lián)的幾率，而TG酶催化小麥蛋白形成凝膠的主要作用是分子間形成的空間網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，導(dǎo)致TG酶作用不完全，凝膠強度降低[18]。所以TG酶改性小麥蛋白溫度為30℃時，可得到凝膠性較好的小麥蛋白。

2.1.4 反應(yīng)時間對小麥蛋白凝膠性的影響

在TG酶改性小麥蛋白反應(yīng)體系中，控制小麥蛋白質(zhì)量濃度20 g／100 mL，酶濃度14 U／g小麥蛋白，反應(yīng)溫度30℃，反應(yīng)pH 7.0，研究反應(yīng)時間對小麥蛋白凝膠強度的影響，如圖4所示。

圖4 反應(yīng)時間對小麥蛋白凝膠性的影響

由圖4可知，隨著反應(yīng)時間的增加，其小麥蛋白凝膠性先增大，反應(yīng)0.5 h凝膠性達到最大值并保持基本不變。在反應(yīng)的前1 h，黏度不斷下降，1 h時黏度值最低。隨著反應(yīng)時間的延長，黏度值略有上升。在開始反應(yīng)的0.5 h內(nèi)凝膠持水性隨著時間的增加而增加，在0.5 h到1.0 h保持在最大值，1 h后小麥蛋白凝膠持水性不斷下降。可能的原因是，開始反應(yīng)的0.5 h內(nèi)，TG酶與小麥蛋白不斷發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)，0.5 h后TG酶催化蛋白分子表面的賴氨酸上的ε-氨基和谷氨酰胺上的γ-酰胺基反應(yīng)完全，凝膠強度不再變化，并且有少量水分析出，持水性下降。所以固定TG酶改性小麥蛋白的時間為0.5 h，此時，凝膠強度及持水性達到最大，黏度相對較高。所以0.5 h后，時間因素影響不顯著，固定反應(yīng)時間為0.5 h。

2.1.5 反應(yīng)pH對小麥蛋白凝膠性的影響

在TG酶改性小麥蛋白反應(yīng)體系中，控制小麥蛋白質(zhì)量濃度20 g／100 mL，酶濃度14 U／g小麥蛋白，反應(yīng)溫度30℃，反應(yīng)時間2 h，研究反應(yīng)pH對小麥蛋白凝膠強度的影響，如圖5所示。

圖5 反應(yīng)pH對小麥蛋白凝膠性的影響

由圖5可知，隨著反應(yīng)pH的增加，其凝膠性先增大后減小，當(dāng)反應(yīng)pH為7時，凝膠強度達到最大值為120.718 g／cm2，隨后凝膠強度開始下降。隨著反應(yīng)pH的增加小麥蛋白黏度緩慢上升，凝膠持水性不斷下降。這是因為改變反應(yīng)體系的pH會影響蛋白質(zhì)分子的離子化作用和靜電荷值，影響蛋白質(zhì)相互作用過程中的疏水作用和靜電作用之間的平衡，進而影響凝膠的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)和凝膠性質(zhì)[7，19]。當(dāng) pH為5時，小麥蛋白分散性較差，易結(jié)塊，不能較好的形成有序的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，同時不能與TG酶均勻接觸，阻礙了其催化蛋白質(zhì)分子間的交聯(lián)反應(yīng)，導(dǎo)致小麥蛋白的凝膠強度較低。當(dāng)pH大于6時，凝膠強度增大，在pH 6～8時，凝膠性相對達到最大值，當(dāng)pH大于8時，小麥蛋白凝膠強度下降，可能是因為TG酶不穩(wěn)定發(fā)生空間構(gòu)象改變而部分失活，交聯(lián)反應(yīng)減少[20]。

2.2 TG酶改性小麥蛋白的響應(yīng)面優(yōu)化結(jié)果與分析

由上述單因素試驗結(jié)果可知，小麥蛋白濃度、加酶量、反應(yīng)溫度、反應(yīng)pH值4個因素對小麥面筋蛋白的凝膠特性影響顯著，因此，選取上述4個因素作響應(yīng)面分析。響應(yīng)面試驗因素與水平設(shè)計見表2，響應(yīng)面試驗結(jié)果見表3。

利用Design-Expert 8.0.5b軟件對表3中的凝膠強度進行二次回歸擬合并剔除不顯著項，得綜合評分對小麥蛋白濃度（A）、加酶量（B）、反應(yīng)溫度（C）、反應(yīng)pH值（D）的回歸方程如下：

凝膠強度＝120.10＋1.91A＋2.45B＋1.56C＋0.37D-4.33AB-0.021AC-0.35AD＋1.09BC-1.45BD＋6.17CD-2.94A2-4.42B2-3.47C2-6.68D2

P值常用來檢驗相關(guān)系數(shù)的顯著性，主要反映自變量的交互作用。P值越小，對應(yīng)因素的顯著性越大。方差分析（表4）顯示，模型P值小于0.000 1，失擬項（P＞0.05）不顯著，表明回歸模型高度顯著，說明該方法準(zhǔn)確可靠，能模擬真實的四因素三水平可行性分析。

表2 響應(yīng)面試驗因素與水平

由表4可以看出，在所選各因素水平范圍內(nèi)，小麥蛋白濃度、加酶量、反應(yīng)溫度對凝膠性影響極顯著，反應(yīng)pH值對凝膠性影響不顯著，且4個因素對綜合評分影響的大小順序為加酶量＞小麥蛋白濃度＞反應(yīng)溫度＞反應(yīng)pH值。交互作用AB、CD影響極顯著，AC、AD、BC、BD影響不顯著。二次項 A2、B2、C2、D2影響高度顯著。

表3 響應(yīng)面試驗設(shè)計及結(jié)果

表4 響應(yīng)面回歸模型的方差分析

利用響應(yīng)面試驗設(shè)計，根據(jù)Box-Benhnken的中心組合試驗設(shè)計原理，得到的最佳改性工藝條件為：小麥蛋白質(zhì)量濃度20.14 g／100 mL，加酶量14.45 U／g小麥蛋白，反應(yīng)溫度32.20℃，反應(yīng)pH值7.2，該條件下凝膠強度的理論值為120.894 g／cm2。根據(jù)試驗的可操作性結(jié)果修訂為：小麥蛋白質(zhì)量濃度20 g／100 mL，加酶量14 U／g小麥蛋白，反應(yīng)溫度30℃，反應(yīng)pH值7.0。

圖6 各因素間交互作用對綜合評分影響的響應(yīng)面圖

由圖6可知：在溫度30℃、作用時間0.5 h和pH 7.0時，研究小麥蛋白濃度和TG酶濃度的交互作用對凝膠強度的影響。固定小麥蛋白濃度和TG酶濃度條件之一，小麥蛋白凝膠性的變化趨勢與單因素試驗一致，這說明小麥蛋白濃度和TG酶濃度對凝膠強度的變化起到了較大作用。在小麥蛋白質(zhì)量濃度20 g／100 mL、TG酶濃度為14 U／g小麥蛋白時，凝膠強度最大。在小麥蛋白質(zhì)量濃度20 g／100 mL、TG酶濃度為14 U／g小麥蛋白、作用時間0.5 h時，研究反應(yīng)溫度和反應(yīng)pH的交互作用對凝膠強度的影響。固定溫度和pH條件之一，小麥蛋白凝膠性的變化趨勢與單因素試驗一致，這說明反應(yīng)溫度和pH對小麥蛋白凝膠強度的變化起到了較大作用。在反應(yīng)溫度30℃、pH 7.0時，凝膠強度最大。

2.3 TG酶改性前后小麥蛋白功能性質(zhì)的比較分析

由表5可知，小麥蛋白經(jīng)TG酶改性后，凝膠性、乳化性、起泡性顯著增加，分別比未改性小麥蛋白提高55.5%、83%和56.25%；起泡穩(wěn)定性和保水性稍有增加，分別比未改性小麥蛋白提高5%和8.5%；但是溶解度和乳化穩(wěn)定性分別比未改性小麥蛋白降低9.91%和12.41%。其原因是TG通過催化蛋白質(zhì)的Gln殘基和Lys殘基間的交聯(lián)反應(yīng)，促進面筋蛋白分子內(nèi)和分子間的交聯(lián)，可以增加面筋蛋白中的大分子數(shù)量，優(yōu)化面筋的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)，這些對改善小麥蛋白的口感，提高其彈性、黏性、乳化性、起泡性和持水性等具有重要意義[11]；但是由于TG酶對小麥蛋白的交聯(lián)作用，小麥蛋白的分子質(zhì)量增加，凝膠結(jié)構(gòu)增強使得其溶解性有所降低。表明谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶可以改善小麥蛋白的乳化性、起泡性及保水性，拓寬其應(yīng)用范圍。

表5 改性前后小麥蛋白功能性質(zhì)對比分析

3 結(jié)論

試驗通過谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶改性小麥蛋白可明顯提高其凝膠特性。通過小麥蛋白濃度、加酶量、反應(yīng)溫度、反應(yīng)時間、反應(yīng)pH值5個單因素對其凝膠性的影響研究及響應(yīng)面優(yōu)化試驗可知：當(dāng)小麥蛋白質(zhì)量濃度為20 g／100 mL，TG酶用量14 U／g小麥蛋白，pH 7.0，30℃反應(yīng)30 min時，谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對小麥蛋白的凝膠性改善效果最強，凝膠強度達到最大值為120.099 g／cm2，比未改性小麥蛋白提高55.5%。同時乳化性、起泡性顯著增加，分別比未改性提高83%和56.25%；乳化穩(wěn)定性、起泡穩(wěn)定性變化不顯著；吸水性稍有增加，比未改性小麥蛋白提高8.5%。TG酶改性對于拓寬小麥蛋白的應(yīng)用范圍具有重要意義。

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