甘 瀟，趙 玲，吳 倩，陳希文,*

（1.綿陽師范學院生命科學與技術學院，四川 綿陽 621000；2.動物疫病防控與健康養(yǎng)殖工程技術研究中心，四川 綿陽 621000）

肉及肉制品風味特點是衡量其品質特征的重要指標之一，在很大程度上影響了消費者對肉及肉制品的接受情況。蛋白質是繼脂肪組織外影響肉制品風味的又一重要組分。肌肉蛋白對肉及肉制品風味形成的貢獻主要表現(xiàn)在兩個方面：一是蛋白質的降解氧化作用，在這個過程中蛋白質可以降解為小肽、氨基酸和醛類等風味前體物質，而風味前體物質可以通過進一步的Strecker 降解反應或美拉德反應生成風味化合物[1]。這些風味化合物與脂肪氧化形成的風味物質及非揮發(fā)性化合物等共同構成肉及肉制品的整體風味[2]。蛋白質對風味的影響更多的是通過物理或化學方式結合和釋放風味物質，從而影響肉品基質呈現(xiàn)出來的整體風味。國內外學者通過研究初步了解肉品基質結合與釋放風味物質的機制從而調節(jié)產品風味，改變產品感官品質特性[3]。大量的研究也表明肌肉蛋白質本身是沒有味道的，之所以呈現(xiàn)出風味是因為蛋白與風味物質的交互作用從而影響肉制品的風味[4]。為了更加全面地了解蛋白質-風味物質之間的相互作用機制，很多研究[5-6]報道了關于模型體系研究蛋白質對風味物質結合的機理。總結國內外的研究報道可以看出，蛋白質和風味物質本身的結構及種類、反應體系的離子強度、外部溫度、pH 等因素都會影響蛋白對風味物質的結合[7]。根據前期的研究發(fā)現(xiàn)，臘肉加工過程中蛋白質經歷了氧化和降解過程，而氧化降解的蛋白質除了本身會產生風味物質外，還會發(fā)生結構改變從而改變對風味物質的結合能力，以至于呈現(xiàn)出不同的風味[8]。在肉及肉制品的加工和貯藏過程中，隨著蛋白質氧化過程的發(fā)生，其結構也隨之發(fā)生變化。離子強度改變如目前倡導的低鹽肉制品體系中，鈉離子的部分替代也導致肉品體系離子種類和強度的改變，這些都會影響蛋白質與風味物質的結合。

因此，為了探究肉及肉制品的蛋白質-風味物質結合機理，本文構建了豬肉肌原纖維蛋白的氧化體系，了解氧化引起的蛋白質結構變化，并采用頂空自動進樣（HS）結合氣相色譜（GC）法分析氧化后豬肉肌原纖維蛋白在不同離子強度下與特征風味物質的結合特性。本研究為肉及肉制品在加工及貯藏過程中風味的保持，食鹽部分替代肉制品風味分析機制提供了理論基礎。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

豬里脊肉 購于綿陽市高薪區(qū)永輝超市；磷酸二氫鉀鈉、磷酸氫二鈉、疊氮化鈉、氯化鎂、氫氧化鈉、乙二胺四乙酸二鈉、氯化鈉、氯化鉀、氯化鈣、三氯乙酸等 均購于成都市科龍化工試劑廠；5,5'-二硝基（2-硝基苯甲酸）、2,4-二硝基苯肼（DNPH）、尿素、鹽酸胍、十二烷基硫酸鈉（以上試劑均為分析純）、三甲基丁醛、正己烷、己醛、辛醛、芳樟醇、苯乙酮（以上試劑均為GC 純）等 購于上海阿拉丁生化科技股份有限公司。

XHF-D 內切式勻漿機 寧波新芝生物科技股份有限公司；Avanti J-30I 冷凍離心機 美國貝克曼庫爾特公司；722 型可見分光光度計 上海元析儀器有限公司；F-2500 熒光分光光度計、UV-2450 紫外分光光度計、GC-2010 Plus 氣相色譜 日本島津公司。

1.2 實驗方法

1.2.1 肌原纖維蛋白（MP）的提取 參考Wang 等[9]的方法適當修改后提取MP。取10 g 絞碎的新鮮豬肉樣品，加入4 倍體積10 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含0.1 mol/L 的NaCl，1 mmol/L 的乙二胺四乙酸二鈉，2 mmol/L 的氯化鎂，pH7.0）7000 r/min 均質30 s，暫停3 min 再均質30 s，4 ℃ 2000×g 下離心15 min，去除上清液，重復上述操作3 次。沉淀中加入40 mL 0.1 mol/L 的NaCl 溶液，7000 r/min 均質30 s，2000 g條件下離心15 min，重復操作2 次，最后一次離心用20 mmol/L 的pH6.0 磷酸鹽緩沖液離心，沉淀即為MP，以上操作均在冰浴條件下進行。

1.2.2 MP 氧化體系的制備 提取的MP 最終用含0.6 mol/L NaCl 的20 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（pH6.0）分散并稀釋至濃度為15 mg/mL（含0.5 mg/mL NaN3）并分成4 等份，然后添加2,2-偶氮二（2-甲基丙基咪）二鹽酸鹽（AAPH），使其在MP 中的濃度分別為0、10、20、50 mmol/L。將各MP 溶液在37 ℃反應1.5 h。樣品溶液在冰浴中冷卻至4 ℃并離心（2000×g，10 min，4 ℃），使用蒸餾水將所得沉淀物洗滌兩次并在相同條件下離心終止反應。不含MP 且未經氧化處理的緩沖液試劑瓶為對照樣。

1.2.3 蛋白羰基的測定 參考Wang 等[10]的方法適當修改后測氧化處理MP 的羰基含量。經氧化處理的MP 用20 mmol/L 的緩沖液（pH6.0，含0.6 mol/L NaCl）調至5 mg/mL。分別取兩份400 μL 的MP 溶液，一份加入800 μL 的HCl （2 mol/L，內含0.2% （w/v）的DNPH）處理，另一份樣品加入800 μL 的HCl（2 mol/L）處理后作為空白。放置30 min 后，加入400 μL 的三氯乙酸溶液（40%），在5000×g 條件下離心5 min。隨后沉淀中加入1 mL 乙醇-乙酸乙酯（1:1[v/v]）混合液并在10000×g 條件下離心處理5 min。重復上述操作3 次后，在沉淀中加入1.5 mL 的磷酸鹽溶液（pH6.5，20 mmol/L，含有6 mol/L 的鹽酸胍）。待蛋白質溶解后在4 ℃條件下放置12 h，分別在280 和370 nm 處測定吸光度。按如下公式計算蛋白羰基值：

式中：A 代表吸光度；22000 表示摩爾吸光系數(shù)，L/(mol·cm)。

1.2.4 蛋白巰基的測定 參考Wang 等[11]的方法適當修改后測定氧化處理MP 總巰基含量。經氧化處理的MP 用20 mmol/L 的緩沖液（含0.6 mol/L NaCl，pH7.0）調至4 mg/mL。取1 mL 處理的MP 加入9 mL磷酸鹽緩沖液（50 mmol/L，pH7.0，內含8 mol/L 的尿素、10 mmol/L 的EDTA 和0.6 mol/L 的NaCl）。在10000 r/min 條件下冷凍離心15 min 后，取3 mL離心上清液，加入400 μL 的50 mmol/L 乙酸鈉溶液（內含10 mmol/L DTNB），在40 ℃條件下加熱處理25 min，冷卻后在412 nm 處測定吸光度。按如下公式計算蛋白總巰基值：

式中：D 代表稀釋倍數(shù)；C 代表MP 濃度，mg/mL；13600 為摩爾吸光系數(shù)，L/(mol·cm)。

1.2.5 蛋白內源熒光的測定 參照Jiang 等[12]的方法適當修改測定MP 內源熒光。將MP 用0.6 mol/L NaCl 溶液溶解為質量分數(shù)為0.5 mg/mL 的蛋白溶液。0.6 mol/L NaCl 溶液作為空白，對蛋白溶液進行熒光光譜檢測。儀器參數(shù)設置為：激發(fā)波長295 nm，發(fā)射光譜范圍300～400 nm，掃描范圍300～400 nm，掃描速度1500 nm/min，激發(fā)和發(fā)射狹縫均為2.5 nm，掃描3 次。

1.2.6 蛋白表面疏水性的測定 參照Chelh 等[13]的方法測定MP 表面疏水性。將MP 用0.02 mol/L、pH7.0 的磷酸鹽緩沖液配制成質量濃度為5 mg/mL的蛋白溶液。取1 mL 蛋白樣液和200 μL 1 mg/mL溴酚藍（蒸餾水溶解）溶液于離心管中，同時做對照（1 mL 0.02 mol/L 磷酸鹽緩沖液和200 μL 1 mg/mL溴酚藍于離心管中），室溫下振蕩10 min，在8000×g條件下離心l0 min，取上清液400 μL 稀釋10 倍，用分光光度計在595 nm 處測定吸光度值，空白為0.02 mol/L、pH7.0 的磷酸鹽緩沖液，肌原纖維蛋白質表面疏水性以結合溴酚藍的量表示，其計算公式如下：

1.2.7 蛋白溶解度的測定 參照曹云剛等[14]的方法修改測定蛋白溶解度。用50 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.25）冰浴條件下2800 r/min均質處理氧化的MP，制成蛋白濃度2.5 mg/mL 的MP 溶液。4 ℃條件下放置1 h，4 ℃，8000 r/min 離心15 min，取上清測MP 濃度（雙縮脲法測定），空白為磷酸鹽緩沖液。

1.2.8 HS-GC 檢測氧化對蛋白質結合風味物質能力的影響 將選定風味物質溶于正己烷制成儲備液。在含AAPH 濃度分別為10、20、50 mmol/L 的氧化體系中，用20 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.0）稀釋到9 mg/mL，并添加風味物質儲備液，使得各風味物質（2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、己醛、辛醛和壬醛）在MP 中的終濃度均為2.5 mg/mL，然后分別檢測不同程度氧化蛋白對風味物質結合能力的影響。五種風味物質的選擇是基于其在干腌發(fā)酵肉制品中的特殊貢獻[15-16]。風味物質的檢測參照Estévez 等[17]的方法有所改進。取5 mL 樣品于20 mL的頂空萃取瓶中，用PTEE 硅膠隔墊和螺帽密封。將樣品在旋渦振蕩器上振搖30 s?？瞻讓φ掌坑?0 mmol/L 磷酸鹽（含0.6 mol/L NaCl，pH6.0）替代蛋白樣品，空白對照及含蛋白樣品的萃取瓶均置于35 ℃振搖反應12 h。反應的樣品萃取瓶置于頂空自動進樣器中待分析。頂空條件設置為：頂空平衡時間為30 min，平衡溫度為80 ℃，頂空固定管溫度為150 ℃，傳輸線溫度為150 ℃。使用GC-2010 Plus氣相色譜儀對頂空風味物質進行檢測。樣品在250 ℃的進樣口進行解吸。使用氮氣為載氣，流速為1.0 mL/min。用Rtx-Wax 柱（30 m×0.25 mm×0.25 μm）分離各樣品的揮發(fā)性化合物。風味提取物通過自動頂空進樣器進樣注入，分流比為10:1。GC 爐溫最初在40 ℃保持60 s；以8 ℃/min 升溫至90 ℃并保持60 s；進一步以6 ℃/min 升溫至205 ℃，保持60 s；以20 ℃/min 上升至230 ℃并保持4 min，總加熱時間為33.5 min。當風味物質滿足GC 火焰離子化檢測器（FID）中的火焰溫度被電離，F(xiàn)ID 直接檢測并定量風味物。通過測量風味物質的出峰時間與標品進行比較來確定風味物質。蛋白樣品頂空風味物質濃度以百分比表示，100%表示的是不含蛋白僅含相同體積緩沖液的對照萃取瓶中各種風味物質在萃取瓶頂空的濃度。所有分析均進行三次。

1.2.9 HS-GC 檢測不同離子條件下氧化蛋白結合風味物質的能力 在含AAPH 濃度為15 mmol/L 的氧化體系中，用20 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含 0.6 mol/L NaCl，pH6.0）稀釋到9 mg/mL，并添加風味物質儲備液，使得各風味物質在MP 中的終濃度均為2.5 mg/mL，然后添加NaCl、KCl、CaCl2和MgCl2到氧化的MP 中，使得最終濃度為0.5 mmol/L。然后如1.2.8 檢測不同離子條件下氧化蛋白結合風味物質的水平。

1.3 數(shù)據處理

運用SPSS 19.0 對試驗數(shù)據進行單因素方差（analysis of variance，ANOVA）分析、最小顯著差數(shù)法（least significant difference，LSD）多重比較。用Origin 8.1 作圖。

2 結果與分析

2.1 氧化處理MP 羰基含量的變化

AAPH 經常被用于在不同的氧化系統(tǒng)模型中熱分解產生過氧自由基[18]，其不僅在脂質氧化中起著重要作用，也是促進蛋白氧化的活性氧物質[19]。蛋白羰基是蛋白質氧化的重要產物[20]。不同濃度AAPH 氧化處理MP 蛋白羰基含量如圖1 所示，隨著AAPH濃度的增加羰基含量顯著增加（P＜0.05）。本試驗中，氧化空白的MP 羰基含量為1.59 nmol/mg，與周非白[21]的研究結果類似，也與對照組（鮮肉蛋白）羰基含量結果無顯著差異（P＞0.05），當AAPH 濃度達到50 mmol/L 時，蛋白羰基含量顯著增加到17.53 nmol/mg蛋白（P＜0.05），說明MP 隨著AAPH濃度的增加發(fā)生了不同程度地氧化。羰基是蛋白氧化的標準產物[20]，很多研究都是用羰基值來衡量蛋白的氧化程度。Wen等[22]研究了哈爾濱香腸鈉鹽替代對脂肪和蛋白氧化及風味物質變化的影響，文章對蛋白質氧化對羰基等影響進行了研究，隨著時間的延長，對照和替代組蛋白羰基含量均顯著增加，KCl 替代組羰基含量顯著低于KCl 和其它物質共同替代組，說明在香腸發(fā)酵過程中發(fā)生蛋白質氧化反應，而不同替代對蛋白質氧化程度有顯著影響。馬國源[23]比較了牦牛肉和肌肉肌紅蛋白羰基值的差異，從而得出低劑量煙硝酸鈉抑制牦牛肉肌紅蛋白氧化的結論。本研究的前提條件是豬肌原纖維蛋白發(fā)生氧化反應，因而也對羰基值進行了檢測。

圖1 氧化處理MP 羰基含量的變化Fig.1 Changes in carbonyl content of MP upon oxidation

2.2 氧化處理MP 總巰基含量的變化 蛋白質巰基（半胱氨酸殘基）損失是蛋白質氧化的標志之一，含硫氨基酸的巰基（硫醇殘基）極易發(fā)生氧化反應[24]。不同濃度AAPH 氧化處理MP 總巰基含量如圖2 所示，總巰基從15.46 nmol/mg 降到4.41 nmol/mg。隨著AAPH 濃度的增加，MP 的巰基含量顯著下降（P＜0.05），說明MP 發(fā)生了氧化。在肉體系中，過氧自由基可以從半胱氨酸的S-H 基團中抽取氫原子以產生硫基自由基[25]，并進一步與其他硫醇/硫醇鹽反應產生二硫化物或與分子氧反應生成硫代過氧自由基[26]。Zhang 等[27]強調巰基屬于弱二級鍵，有助于穩(wěn)定蛋白質的三級結構。因此，可以推測巰基的損失會導致MP 三級結構的變化。

圖2 氧化處理MP 巰基含量的變化Fig.2 Changes in sulfhydryl content of MP upon oxidation

2.3 氧化處理MP 色氨酸熒光的變化 色氨酸殘基位于天然蛋白質的內核中并在295 nm 光譜激發(fā)下可以在330～370 nm 內發(fā)射熒光[28]。色氨酸殘基的直接氧化降解和蛋白質去折疊都能夠導致熒光強度的損失[29]。不同濃度AAPH 氧化處理MP 色氨酸熒光變化如圖3 所示。隨著AAPH 濃度的增加，色氨酸熒光強度逐漸降低。在本試驗中，色氨酸殘基易受過氧自由基的氧化，因為過氧自由基可以在色氨酸吲哚環(huán)的1 位抽取氫原子，從而產生色氨?；鵞30]。值得注意的是色氨酸在蛋白質中的位置可以影響它們對過氧自由基的反應性[31]。因此，色氨酸在蛋白質表面上的暴露可能使它們變得更容易受到過氧自由基的攻擊。Diao 等[31]表明熒光強度與色氨酸濃度密切相關。因此，降低的熒光強度可能與過氧自由基對色氨酸的消耗有關。

圖3 氧化處理MP 色氨酸熒光的變化Fig.3 Changes in tryptophan fluorescence of MP upon oxidation

2.4 氧化處理MP 表面疏水性的變化 表面疏水性普遍用于評價疏水性氨基酸殘基在蛋白質表面的分布程度[32]。不同濃度AAPH 處理MP 的表面疏水性變化如圖4 所示。對照組和氧化空白樣品表面疏水性無顯著差異（P＞0.05），隨著AAPH 濃度從0 mmol/L增加到50 mmol/L，表面疏水性顯著增加到最大（P＜0.05）。一般來說，蛋白質氧化是自由基鏈式連鎖反應。在蛋白質分子中，氧化損傷可以通過自由基進行連鎖反應，如初始氧化半胱氨酸的巰基可以導致隨后的α-位（主鏈）和β-位（側鏈）的碳原子團的形成，并且這些碳原子基團會導致下游的鏈式反應，因此這種氧化損傷會從蛋白質表面通過自由基鏈式反應傳遞到蛋白質的內部[24]。因此過氧自由基很可能會傳遞到蛋白質包埋的氨基酸，如芳香氨基酸里面的酪氨酸和色氨酸殘基極易被過氧自由基氧化[33]。此外，芳香族氨基酸殘基的氧化可以產生一些帶電基團，增強這些側鏈的親水能力，這可能迫使氧化的芳香族側鏈分布在蛋白質表面上[34]。因此，隨著AAPH濃度的增加，表面疏水性增加。

圖4 氧化處理MP 表面疏水性的變化Fig.4 Changes in protein surface hydrophobicity of MP upon oxidation

2.5 氧化處理MP 溶解度的變化 不同濃度AAPH氧化處理MP 可溶性的變化如圖5 所示。對照組和AAPH 氧化空白組MP 可溶性最高且無顯著差異（P＞0.05），隨著AAPH 濃度的增加，MP 溶解度顯著降低（P＜0.05），由氧化空白組的72.85%降低到AAPH 濃度為50 mmol/L 時的38.25%。一般認為蛋白質溶解度的降低是因為蛋白-水相互作用的降低[30]。在AAPH 作用下，蛋白質表面疏水性氨基酸側鏈基團的暴露，增加了蛋白質的聚集，從而降低了蛋白質在水中的溶解度。

圖5 氧化處理MP 可溶性的變化Fig.5 Changes in solubility of MP upon oxidation

2.6 氧化對MP 結合特征風味物質能力的影響 蛋白結構是影響蛋白結合風味物質能力的重要因素[3]。在表征蛋白氧化后結構改變的基礎上，試驗進一步研究了氧化引起蛋白結構變化對其結合風味物質能力的影響。試驗選取5 種風味物質在對照及氧化蛋白的萃取瓶頂空的含量（%）對比分析如圖6 所示。試驗發(fā)現(xiàn)2-甲基丁醛和壬醛在對照瓶頂空的含量顯著低于氧化MP 在萃取瓶頂空的含量（P＜0.05），表明氧化處理的MP 對2-甲基丁醛和壬醛有促釋放作用。實驗表明當AAPH 達10 mmol/L 濃度時，MP 的氧化促進了其對己醛和辛醛的吸附作用，對2-甲基丁醛和壬醛有促釋放作用。當AAPH 達20 mmol/L 濃度氧化MP 時，MP 促2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、辛醛、壬醛等的釋放能力顯著高于對照組（P＜0.05）。當AAPH 濃度達到50 mmol/L 時，3-甲基丁醛、己醛、辛醛和壬醛含量均顯著低于（P＜0.05）AAPH 濃度為20 mmol/L 時頂空瓶上空的含量，說明MP 的高強度氧化使得其對3-甲基丁醛、己醛、辛醛和壬醛的吸附能力增強。Zhou 等[3]研究了氧化誘導的肌纖維蛋白結構修飾對其與芳香化合物結合能力的影響，結果發(fā)現(xiàn)芳香化合物的結合受到蛋白質氧化水平的強烈影響。本實驗同樣檢測到當AAPH 濃度為20 mmol/L 時，其結合風味化合物能力降低，可能是一定程度氧化導致蛋白質結構的再折疊，加速蛋白質的聚集，降低了芳香化合物的親和力，從而降低了結合能力。而當AAPH 濃度為50 mmol/L時，蛋白質會發(fā)生再聚集和部分降解，進而對蛋白質的表面性質進行修飾，表面褶皺的聚集蛋白有利于與芳香化合物的疏水相互作用，形成蛋白質-芳香化合物復合物，從而增強其結合能力。

圖6 氧化對MP 結合特征風味物質能力的影響Fig.6 Effect of oxidation on the ability of MP to bind characteristic flavor substances

2.7 不同離子Na+、K+、Ca2+、Mg2+對氧化處理MP結合風味物質的影響 蛋白質結合風味物質的能力與環(huán)境中不同離子及離子濃度有關，先前研究表明20 mmol/L 的AAPH 可以使蛋白質發(fā)生氧化，加速蛋白質的聚集，降低芳香化合物的親和力，因而為避免此濃度的過度氧化使蛋白質聚集后結合位點被遮蔽，從而影響加入離子后的反應效果，選擇AAPH 濃度為15 mmol/L 時氧化MP 的基礎上，試驗研究了不同離子一定濃度對氧化后的蛋白質結合風味物質能力的影響。試驗所選的5 種風味物質在對照及添加不同離子Na+、K+、Ca2+和Mg2+的氧化蛋白的萃取瓶頂空含量（%）分析如圖7 所示。Na+、K+、Ca2+和Mg2+離子條件下的MP 對2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、己醛、辛醛、壬醛都有吸附作用（頂空風味物質濃度百分比＜100%），并且，Na+的添加使己醛在頂空瓶上空的含量顯著增加（P＜0.05），說明Na+的添加對己醛有促釋放的作用，可能是由于鹽析作用的影響，這與María 等[34]的研究結果一致。而Mg2+的添加使己醛在頂空瓶上空的含量減少，說明Mg2+的添加對己醛有吸附作用，K+和Ca2+的添加對蛋白質和己醛相互作用無顯著影響（P＞0.05）。Na+、K+、Ca2+和Mg2+的添加使頂空瓶上空2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、辛醛和壬醛的含量顯著降低（P＜0.05），說明Na+、K+、Ca2+和Mg2+的添加促進了蛋白對2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、辛醛和壬醛的吸收。近年來，國內外的研究學者大多從鹽部分替代后的肉制品品質變化進行研究，認為低鹽肉制品之所以呈現(xiàn)出某種性質是因為替代鹽本身的特質，而本研究旨在說明肉制品在鹽部分替代狀態(tài)時表現(xiàn)出來的不同風味可以從鹽離子影響蛋白質吸附風味物質的能力方面進行分析考慮。因此，本研究為鹽部分替代肉制品風味分析機制提供了理論基礎。

圖7 不同Na+、K+ 、Ca2+、Mg2+濃度對氧化處理的MP 結合風味物質能力的影響Fig.7 Effects of different sodium, potassium, calcium and magnesium concentrations on the flavor substances of oxidized MP binding properties

3 結論

本實驗采用AAPH 氧化體系誘導MP 的氧化，從蛋白氧化的角度修飾MP 的結構，經氧化的MP 羰基含量升高，巰基含量降低，色氨酸熒光減少，表面疏水性增加，MP 溶解度降低。因氧化的MP 其結構改變導致其結合風味物質的能力有所改變。蛋白的氧化會提高促進蛋白對2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、辛醛和壬醛的釋放，但該釋放作用呈AAPH 濃度依賴性。不同鹽離子Na+的添加促進了氧化蛋白對己醛的釋放，而Na+、K+、Ca2+和Mg2+的添加促進了氧化蛋白對2-甲基丁醛、3-甲基丁醛、辛醛和壬醛的吸收。因此，在氯化鈉被部分替代的肉制品加工及貯藏過程中，蛋白質易發(fā)生氧化而改變其結構功能，進而影響蛋白質結合風味物質的能力，從而使肉制品風味發(fā)生變化。