排列水分子的能力通常是由冰保持的。冰會影響附近的水，并促使后者加入冰層，從而將其一并凍結。對于生活在冰凍環(huán)境中的生物來說，一種特別強大的抗凍蛋白能克服冰對水的束縛，并“說服”水分子做出有利于蛋白質(zhì)的行為。

近日，在美國物理聯(lián)合會（AIP）下屬《化學物理雜志》上，科學家仔細研究了一種抗凍蛋白的分子結構，以了解其工作原理。德國馬普學會聚合物研究所首席作者Konrad Meister和同事前往地球上最寒冷的地方，包括北極和南極，從不同來源收集抗凍蛋白。他們在上述研究中分析的蛋白質(zhì)是有記錄以來最活躍的抗凍蛋白質(zhì)，來自北歐一種名為Rhagium mordax的甲蟲。

“這種抗凍蛋白質(zhì)的一面具有獨特的結構，也就是所謂的蛋白質(zhì)冰結合位點。這個位點非常平坦，有輕微的疏水性，并且沒有任何帶電荷的殘基?！盡eister介紹說，“如果你不能直接測量冰蛋白界面，就很難理解這一側(cè)是如何與冰互動的。”

如今，在實驗室里，這些獨特的生物分子第1次被吸附到冰上，使研究人員得以近距離觀察抗凍蛋白與冰接觸時相互作用的機制。

研究發(fā)現(xiàn)，這種蛋白質(zhì)的波紋結構能固定水的通道。這意味著當這些蛋白質(zhì)接觸冰時，水分子會發(fā)生改變，形成不同的氫鍵結構和方向，而不是凍結。

“分子尺度的信息是理解抗凍蛋白功能或工作機制的關鍵。如果我們知道這一點，就可以制造一些很酷的東西，整個社會都可以從中受益?！盡eister說。

這種蛋白質(zhì)的抗凍特性可作為設計合成版本的模型，從而幫助飛機除冰，保存器官和防止冰淇淋在冰箱中形成晶體。