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水產(chǎn)膠原蛋白的提取純化及理化特性的研究進(jìn)展

2016-07-06 09:42:36楊椏楠李彩燕錢(qián)國(guó)英浙江萬(wàn)里學(xué)院生物與環(huán)境學(xué)院浙江寧波315100
海洋科學(xué) 2016年1期
關(guān)鍵詞:魚(yú)皮膠原蛋白水產(chǎn)

楊椏楠, 李彩燕, 錢(qián)國(guó)英(浙江萬(wàn)里學(xué)院 生物與環(huán)境學(xué)院, 浙江 寧波 315100)

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水產(chǎn)膠原蛋白的提取純化及理化特性的研究進(jìn)展

楊椏楠, 李彩燕, 錢(qián)國(guó)英
(浙江萬(wàn)里學(xué)院 生物與環(huán)境學(xué)院, 浙江 寧波 315100)

膠原蛋白是一種重要的功能性蛋白質(zhì)。水產(chǎn)動(dòng)物源膠原蛋白因其豐富的來(lái)源和特殊的優(yōu)點(diǎn)受到廣泛關(guān)注, 本文對(duì)國(guó)內(nèi)外水產(chǎn)源膠原蛋白的提取、純化方法以及理化性質(zhì)的研究進(jìn)展了綜述, 并對(duì)今后的研究方向做了展望, 以期為水產(chǎn)膠原蛋白的進(jìn)一步應(yīng)用研究提供一定的理論基礎(chǔ)。

水產(chǎn)膠原蛋白; 提??; 純化; 理化性質(zhì)

[Foundation: Marine public welfare industry research projects supported by State Oceanic Administration of China, No.201405015; Research Project of Public Welfare Technology Application in Zhejiang Province, No. 2014C32072; Innovation Team Project of Ningbo Municipal Science and Technology Bureau, No.2012B82016 ]

膠原蛋白是生物體內(nèi)重要的結(jié)構(gòu)蛋白, 是支持機(jī)體結(jié)締組織的主要組成部分, 也是動(dòng)物體內(nèi)含量最多、分布最廣的功能性蛋白, 占蛋白質(zhì)總量的25%~30%。與組織的形成、成熟、細(xì)胞間信息的傳遞, 以及關(guān)節(jié)潤(rùn)滑、傷口愈合、鈣化作用、血液凝固和衰老等有著密切的關(guān)系[1]。膠原蛋白所特有的三重螺旋的氨基酸結(jié)構(gòu)使它具有許多很有用的特性, 如高拉伸強(qiáng)度、良好的生物相容性、低抗原性、低刺激性和低細(xì)胞毒性以及促進(jìn)細(xì)胞生長(zhǎng)的性能[2]。

目前, 膠原蛋白因其良好的生物學(xué)性能在生物醫(yī)藥材料、食品、美容等方面得到了廣泛的關(guān)注。陸生動(dòng)物組織一直是人們獲取天然膠原蛋白的主要途徑, 但由于瘋牛?。˙SE)、口蹄疫(FMD)、禽流感等疾病的發(fā)生, 使人們對(duì)陸生哺乳動(dòng)物膠原蛋白及其制品的安全性產(chǎn)生了質(zhì)疑, 而水產(chǎn)膠原蛋白因其豐富的來(lái)源和相較于陸生動(dòng)物良好的生化性能和獨(dú)特的優(yōu)點(diǎn)正在被廣泛研究, 如良好的凝膠性、高分散性、低黏度性、低抗原性、高可溶性、易被蛋白酶水解等特性。我國(guó)是水產(chǎn)大國(guó), 隨著水產(chǎn)養(yǎng)殖規(guī)模的擴(kuò)大和加工業(yè)的發(fā)展, 許多水產(chǎn)品包括其加工后的廢棄物含有豐富的膠原蛋白, 可以成為膠原蛋白的良好來(lái)源。本文重點(diǎn)介紹水產(chǎn)動(dòng)物源膠原蛋白的提取、純化方法及理化性質(zhì), 以期為更好地綜合利用水產(chǎn)品這一生物資源及進(jìn)一步開(kāi)發(fā)水產(chǎn)膠原蛋白提供參考。

1 水產(chǎn)膠原蛋白的提取純化方法

1.1 提取方法

水產(chǎn)膠原蛋白的提取方法主要有熱水提?。?]、堿法提?。?]、酸法提取[5]、酶法提取[6]等方法。

熱水浸提的溫度是100℃左右[3], 而膠原蛋白的熱變性溫度一般在30℃左右[1], 高溫環(huán)境會(huì)直接導(dǎo)致膠原蛋白變性形成明膠。張強(qiáng)等[7]發(fā)現(xiàn)熱水浸提會(huì)使鰱魚(yú)皮膠原蛋白的微觀結(jié)構(gòu)呈現(xiàn)片狀結(jié)構(gòu), 不再具有明顯的膠原蛋白網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)。堿法提取不僅會(huì)使水產(chǎn)膠原蛋白的氨基酸結(jié)構(gòu)破壞, 而且使水產(chǎn)膠原蛋白提取率降低[8], 所以這兩種提取方法并不常用。

酸法提取是利用低離子濃度酸性條件破壞分子間鹽鍵和希夫堿, 引起膠原纖維膨脹、溶解, 采用酸法提取的膠原蛋白通常稱為酸促溶性膠原蛋白(ASC)。由于無(wú)機(jī)酸(如鹽酸、硫酸)使膠原纖維的膨脹極不明顯, 通常選擇有機(jī)酸提取膠原蛋白。常用有機(jī)酸溶劑有乙酸、乳酸、檸檬酸, 其中, 以乙酸最為常用, 陳麗麗[9]通過(guò)比較相同濃度的檸檬酸、乳酸、乙酸三種有機(jī)酸對(duì)魚(yú)皮膠原蛋白提取率的影響,發(fā)現(xiàn)乙酸提取率最高, 目前國(guó)內(nèi)外已用乙酸從蜥蜴魚(yú)[5]、草魚(yú)[10]、鯰魚(yú)[11]、鱈魚(yú)[12]、鲅魚(yú)[13]、烏賊[14]、金槍魚(yú)[15]等水產(chǎn)動(dòng)物中提取膠原蛋白, 發(fā)現(xiàn)膠原蛋白分子三螺旋結(jié)構(gòu)均未遭到破壞, 說(shuō)明酸法提取對(duì)膠原蛋白的分子結(jié)構(gòu)不會(huì)造成影響, 但是酸法提取水產(chǎn)膠原蛋白仍存在提取得率不高、提取速率慢等缺點(diǎn)[8-9], 需要改進(jìn)。

酶法提取指利用蛋白酶的特異作用位點(diǎn)來(lái)提取膠原蛋白, 所得到的膠原蛋白通常稱為酶促溶性膠原蛋白(PSC), 酶法提取中常用的蛋白酶包括木瓜蛋白酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶等, 其中, 胃蛋白酶的應(yīng)用最為廣泛, 因?yàn)槲傅鞍酌覆粌H能催化切去膠原蛋白α肽鏈非螺旋區(qū)的端肽, 而且對(duì)螺旋區(qū)沒(méi)有作用,提取到的膠原蛋白仍保持完整的三螺旋結(jié)構(gòu), 降低了膠原蛋白的抗原性, 這為膠原蛋白在生物醫(yī)藥材料中的利用提供了良好的生物基礎(chǔ)。筆者所在課題組前期比較了胃蛋白酶、木瓜蛋白酶、胰蛋白酶對(duì)中華鱉裙邊中膠原蛋白的提取率[8], 得出胃蛋白酶的提取得率最高, 且本課題組將此方法用于中華鱉肺組織膠原蛋白的提取[16]。目前, 國(guó)內(nèi)外已用胃蛋白酶從多種水產(chǎn)動(dòng)物中提取PSC, 如海參[6]、鱘魚(yú)[17-18]、馬面魚(yú)[19]、水母[20]、鯛魚(yú)[21]、鯊魚(yú)[22]等, 并且, 在對(duì)多種水產(chǎn)動(dòng)物膠原蛋白提取方法比較之后, 發(fā)現(xiàn)酶法提取一般要比酸法提取得率高, 對(duì)比如表1所示。

表1 不同水產(chǎn)動(dòng)物組織提取膠原蛋白的方法比較Tab.1 Extraction methods of different aquatic animal tissues

另外, 為了縮短酶解時(shí)間, 加快提取速率, 有學(xué)者采用超聲波法輔助提取水產(chǎn)膠原蛋白[33], 因?yàn)槌暡ǖ目栈?、湍?dòng)、微擾、界面、聚能等效應(yīng)有力地促進(jìn)了溶劑向生物材料的滲透和目標(biāo)物質(zhì)向溶劑的釋放。王林等[34]用超聲波輔助酶法從深海紅魚(yú)中提取膠原蛋白, 提取時(shí)間縮短了30 h, 而且膠原蛋白的結(jié)構(gòu)相較于酶法的單獨(dú)提取沒(méi)有差異。

1.2 純化

目前, 水產(chǎn)動(dòng)物源膠原蛋白的純化方法包括鹽析法、超濾法、色譜法等, 其中, NaCl鹽析法[35]最為常用, 不僅能夠有效的純化膠原蛋白, 而且相對(duì)其他純化方法費(fèi)用很低; 鄭淼[36]采用了硫酸銨分級(jí)沉淀的方法對(duì)林蛙皮膠原蛋白進(jìn)行分段鹽析, 發(fā)現(xiàn)硫酸銨的質(zhì)量濃度為10%~30%時(shí), 膠原蛋白出現(xiàn)大量沉淀。膠原蛋白鹽析后一般采用透析法進(jìn)行脫鹽, 因?yàn)辂}析后殘留的較低濃度鹽離子會(huì)使膠原蛋白的熱變性溫度降低[37], 對(duì)膠原蛋白鹽析后進(jìn)行完全脫鹽非常必要。但是用透析袋進(jìn)行鹽析除鹽速度緩慢、用時(shí)較長(zhǎng), 有學(xué)者采用超濾方法對(duì)三文魚(yú)皮ASC進(jìn)行脫鹽, 超濾7 h即可達(dá)到74.4%的脫鹽效果[38]。

超濾基于篩分原理即膜孔尺寸的大小對(duì)不同大小的物質(zhì)進(jìn)行分離、濃縮, 由于其操作環(huán)境溫和、無(wú)相變、無(wú)溶劑污染、容易保持生物分子的活性、操作簡(jiǎn)單可靠等特點(diǎn), 對(duì)于分離熱敏性的酶或蛋白質(zhì)等物質(zhì)有著獨(dú)特的優(yōu)點(diǎn)。石旗紅[39]針對(duì)海蜇膠原蛋白提取中采用了超濾濃縮純化工藝, 得到分子質(zhì)量在10~30Dr的膠原蛋白, 截留率達(dá)95%~98%, 獲得較高純度的膠原蛋白, 而且對(duì)膠原蛋白粗提液進(jìn)行超濾也避免了除鹽這一環(huán)節(jié); 金桂芬[40]也應(yīng)用了超濾的方法對(duì)海蜇膠原蛋白粗提液進(jìn)行純化, 研究超濾效果的影響因素并建立了數(shù)學(xué)模型, 說(shuō)明超濾對(duì)于膠原蛋白的純化快速、方便、高效。

色譜法具有分離效率高、分析速度快、靈敏度高、易于自動(dòng)化等優(yōu)點(diǎn), 利用此方法能夠得到更高純度的膠原蛋白。鄭淼[36]在對(duì)中國(guó)林蛙皮膚膠原蛋白進(jìn)行一系列的超濾和離子交換層析純化后, 用凝膠型號(hào)G-75對(duì)膠原蛋白進(jìn)行了凝膠過(guò)濾層析, 得到了純度為96.1%的膠原蛋白, 但膠原蛋白的回收率非常低。劉磊等[41]是用CM-52陽(yáng)離子交換層析對(duì)酶法提取的海蜇膠原蛋白做的進(jìn)一步純化, 也得到了較高純度的膠原蛋白。

2 理化性質(zhì)

2.1 類(lèi)型及分子質(zhì)量

目前, 膠原蛋白類(lèi)型較多, 由于水產(chǎn)膠原蛋白主要是從水產(chǎn)動(dòng)物組織如皮[14]、骨頭[18]、魚(yú)鱗[5]等提取的, 所以主要以Ⅰ型為主, 由膠原蛋白的SDSPAGE圖譜得知水產(chǎn)膠原蛋白的分子質(zhì)量是300 kDa左右, 由三條肽鏈組成, α1的分子質(zhì)量為130 kDa, α2的分子質(zhì)量為110 kDa, 組成形式主要是[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)[14-27],A Veeruraj等[31]發(fā)現(xiàn)鰻魚(yú)皮Ⅰ型膠原蛋白是由α1、α2和α3組成的, Senaratne等[42]發(fā)現(xiàn)蟾酥皮膚Ⅰ型膠原蛋白是也由α1、α2和α3組成的, 宋瑞瑞[43]從藍(lán)鯊軟骨中提取了以[α1(Ⅰ)]3形式組成的Ⅱ型膠原蛋白,Wang等[17]還從史氏鱘皮膚中提取出來(lái)了微量的以α1(Ⅴ)α2(Ⅴ)α3(Ⅴ)組成的Ⅴ型膠原蛋白。據(jù)研究報(bào)道,膠原蛋白的分子質(zhì)量會(huì)受到提取方法的影響[44], 王忠穩(wěn)等[45]對(duì)草魚(yú)魚(yú)皮和烏鱧魚(yú)皮的ASC和PSC進(jìn)行了SDS-PAGE類(lèi)型檢測(cè), 與標(biāo)準(zhǔn)Ⅰ型膠原蛋白比較發(fā)現(xiàn), 兩種水產(chǎn)動(dòng)物膠原蛋白均是典型的Ⅰ型膠原蛋白, 以[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)形式組成, 但是兩種水產(chǎn)動(dòng)物的ASC分子質(zhì)量均高于PSC, 這可能與胃蛋白酶能特異的切掉膠原蛋白端肽有關(guān)。

2.2 氨基酸組成

水產(chǎn)動(dòng)物膠原蛋白的氨基酸組成類(lèi)型與陸生動(dòng)物的基本保持一致。 其螺旋區(qū)的一級(jí)結(jié)構(gòu)氨基酸排列形式主要是“Gly-X-Y”, 其中甘氨酸(Gly)含量最高, 約占氨基酸總量的1/3, X、Y 位置為脯氨酸(Pro)和羥脯氨酸(Hyp), 是膠原蛋白的特征氨基酸[1], Hyp具有很強(qiáng)的吸水性和持水性, 這是膠原蛋白可用于美容護(hù)膚的重要因素之一[46]。根據(jù)研究, 不同動(dòng)物中氨基酸比例相差比較大, 尤其是Hyp含量, 一般是陸生動(dòng)物膠原蛋白中Hyp含量大于水產(chǎn)動(dòng)物, 而且對(duì)于不同種類(lèi)的水產(chǎn)動(dòng)物, Hyp含量也是相差較大,其中冷水性魚(yú)類(lèi)的Hyp含量最低。宋芹等[47]比較了豬皮、牛皮和部分魚(yú)皮、魚(yú)鱗中膠原蛋白中氨基酸的組成及含量, 其中甘氨酸(Gly)、Hyp、Pro和丙氨酸(Ala)含量最高, 魚(yú)類(lèi)膠原蛋白中Hyp的含量明顯低于豬皮和牛皮, 而且典型的冷水性魚(yú)三文魚(yú)魚(yú)皮膠原蛋白中Hyp含量也顯著低于溫水性魚(yú)鯉魚(yú)魚(yú)鱗中的含量。王林[48]對(duì)深海紅魚(yú)膠原蛋白進(jìn)行氨基酸分析發(fā)現(xiàn), 其Hyp含量明顯低于溫帶和熱帶魚(yú)種來(lái)源的膠原蛋白。另外, 膠原蛋白氨基酸組成特別是Hyp含量會(huì)受到膠原蛋白提取方法的影響, 但影響不顯著。

2.3 光譜分析

利用膠原蛋白的光譜吸收可以靈敏、快速的鑒別其結(jié)構(gòu)、物質(zhì)組成及相對(duì)含量, 通常利用紅外光譜對(duì)膠原蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)進(jìn)行鑒定, 觀察其是否具有三螺旋結(jié)構(gòu); 用紫外吸收光譜檢測(cè)膠原蛋白的最大吸收峰, 既能檢測(cè)膠原蛋白的含量, 也可以鑒定其純度。

紅外光譜(FIR)區(qū)域通常是指波數(shù)為4000~200 cm–1的中紅外區(qū), 利用紅外光在各種波數(shù)下透過(guò)樣品的光的強(qiáng)度不同分析樣品中的官能團(tuán)和氫鍵,進(jìn)而證明蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。對(duì)不同種類(lèi)的水產(chǎn)動(dòng)物膠原蛋白進(jìn)行比較發(fā)現(xiàn), 只要水產(chǎn)膠原蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)沒(méi)有遭到破壞, 其紅外吸收?qǐng)D譜均是相似的,沒(méi)有顯著差異[16-27], 王忠穩(wěn)等[45]對(duì)草魚(yú)魚(yú)皮膠原蛋白和烏鱧魚(yú)皮膠原蛋白同時(shí)進(jìn)行了紅外吸收?qǐng)D譜檢測(cè), 發(fā)現(xiàn)二者的紅外吸收峰幾乎是吻合的; 而且來(lái)源于同種水產(chǎn)動(dòng)物的膠原蛋白, 其紅外吸收?qǐng)D譜不會(huì)受到提取方法的影響, Prabjeet等[11]對(duì)鯰魚(yú)皮PSC、ASC的紅外吸收?qǐng)D譜進(jìn)行比較發(fā)現(xiàn)二者是相似的, 而且均能保持完整的三螺旋結(jié)構(gòu)。

紫外吸收光譜分析法是根據(jù)物質(zhì)對(duì)不同波長(zhǎng)的紫外線吸收程度不同而對(duì)物質(zhì)組成進(jìn)行分析的方法,對(duì)于一般蛋白質(zhì)來(lái)說(shuō), 在280 nm和200~230 nm有兩處吸收峰, 前者是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)含有色氨酸(Trp)殘基和酪氨酸(Tyr)殘基, 分子內(nèi)部存在著共軛雙鍵, 后者是因肽鍵存在而引起的, 一般前者用于蛋白質(zhì)的定量測(cè)定。但是膠原蛋白中Trp和Tyr含量甚微或者基本沒(méi)有。與其他蛋白質(zhì)不同的是, 膠原蛋白只在200~230 nm處有強(qiáng)吸收, 這一紫外吸收特性可以用來(lái)檢測(cè)膠原蛋白的純化程度。Yung等[49]比較了蛙皮、鯊魚(yú)皮、牛皮、豬皮中Ⅰ型膠原蛋白的紫外吸收峰, 發(fā)現(xiàn)最大吸收峰是在218 nm附近, 在280 nm出均無(wú)吸收峰, 可見(jiàn)水產(chǎn)動(dòng)物和陸生動(dòng)物膠原蛋白的紫外吸收特征并無(wú)差異, 且不同水產(chǎn)動(dòng)物膠原蛋白之間也沒(méi)有差異。

2.4 熱穩(wěn)定性

膠原蛋白的熱穩(wěn)定性是指其在特定加熱條件下,在一定時(shí)間間隔內(nèi)其結(jié)構(gòu)和粘度等參數(shù)的變化, 通常用膠原蛋白溶液熱變性溫度(Td)和膠原纖維熱收縮溫度(Ts)來(lái)表示其熱穩(wěn)定性。Td是指膠原蛋白增比黏度變?yōu)樵瓉?lái)50%時(shí)所對(duì)應(yīng)的溫度, Ts表示使膠原纖維發(fā)生突然收縮和卷曲的溫度, 即膠原纖維收縮至原來(lái)長(zhǎng)度的1/3時(shí)的溫度。目前測(cè)定Td和Ts的方法分別主要是采用烏氏粘度法和差示熱量掃描法(DSC)。在兩種溫度下, 膠原蛋白三螺旋結(jié)構(gòu)均被破壞, 氫鍵在膠原蛋白的三螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性中起主要作用, 在膠原蛋白熱變性過(guò)程中發(fā)生相應(yīng)的強(qiáng)度變化, 從而導(dǎo)致膠原蛋白三螺旋結(jié)構(gòu)的改變。

表2 不同水產(chǎn)動(dòng)物膠原蛋白的氨基酸及熱穩(wěn)定性特點(diǎn)比較Tab.2 Comparison of amino acid and thermal stability of collagen from different aquatic animals

在對(duì)多種水產(chǎn)膠原蛋白熱穩(wěn)定性比較之后發(fā)現(xiàn)不同水產(chǎn)膠原蛋白熱穩(wěn)定性相差較大, 如表2所示。膠原蛋白的熱穩(wěn)定性是在其進(jìn)一步的加工利用中重要的影響因素, 如在生物材料中的應(yīng)用[2]。由表2發(fā)現(xiàn)水產(chǎn)膠原蛋白的熱變性溫度與水產(chǎn)動(dòng)物棲息的最高環(huán)境溫度及羥脯氨酸含量呈一定的正相關(guān)[50], 熱帶性水產(chǎn)動(dòng)物藍(lán)鯊的軟骨膠原蛋白Td為40.6℃[43],和牛骨膠原蛋白的Td(40.8℃)接近, 高于冷水性水產(chǎn)動(dòng)物狹鱈魚(yú)[51]膠原蛋白的Td(24.6℃); 對(duì)于同種水產(chǎn)動(dòng)物, 其膠原蛋白熱穩(wěn)定性也會(huì)受到不同的棲息環(huán)境影響, 段蕊等[52]對(duì)比了夏、冬鯉魚(yú)膠原蛋白的熱穩(wěn)定性, 發(fā)現(xiàn)前者優(yōu)于后者; 而且, 對(duì)于同一水產(chǎn)動(dòng)物不同組織提取的膠原蛋白, 其熱穩(wěn)定性也是有差異的, 黃石溪[10]比較了草魚(yú)魚(yú)鱗、魚(yú)皮、魚(yú)骨膠原蛋白的熱穩(wěn)定性, 發(fā)現(xiàn)魚(yú)鱗<魚(yú)皮<魚(yú)骨; 另外, 膠原蛋白熱變性溫度會(huì)受到提取方法一定的影響, 但影響不顯著, Phanat等[22]測(cè)得鯊魚(yú)皮PSC、ASC的Td分別是 34.45℃和 34.52℃, 可見(jiàn)提取方法不會(huì)對(duì)膠原蛋白的Td造成明顯影響。

續(xù)表

2.5 微觀結(jié)構(gòu)

膠原蛋白溶液在冷凍干燥之后呈多孔結(jié)構(gòu)的海綿狀, 本課題組已對(duì)從中華鱉裙邊提取的膠原蛋白進(jìn)行顯微掃描觀察, 證實(shí)了這一現(xiàn)象(結(jié)果未發(fā)表),可為軟骨、肌腱、皮膚、神經(jīng)、血管等不同組織的修復(fù)提供具體的三維生長(zhǎng)環(huán)境[54], 還可作為藥物緩釋載體進(jìn)行定向釋放藥物[58]。合適的孔徑和相連的孔形態(tài)能夠誘導(dǎo)并決定細(xì)胞的生長(zhǎng)與分化, 而且膠原蛋白可以通過(guò)交聯(lián)改性等方法來(lái)改變孔隙率及孔徑大小, 讓其能夠隨著組織個(gè)體特殊需要來(lái)改變內(nèi)部孔狀結(jié)構(gòu)具有較高的可塑性。詹永獻(xiàn)[16]用掃描電鏡觀察了純化后冷凍干燥的草魚(yú)魚(yú)鰾膠原蛋白的微觀結(jié)構(gòu), 其在低倍電鏡下呈現(xiàn)規(guī)則的絲狀纖維結(jié)構(gòu),在高倍電鏡下顯示為形狀不規(guī)則并且有聯(lián)通的孔。Jeong等[59]對(duì)金槍魚(yú)魚(yú)骨膠原蛋白進(jìn)行微觀結(jié)構(gòu)掃描發(fā)現(xiàn)其不僅具有3D海綿支架結(jié)構(gòu), 還具有細(xì)胞相容性, 能為細(xì)胞生長(zhǎng)提供體外高度相容性和無(wú)毒環(huán)境。

3 展望

我國(guó)水產(chǎn)資源豐富, 越來(lái)越多的水產(chǎn)動(dòng)物成為獲取膠原蛋白的重要來(lái)源, 相關(guān)應(yīng)用正在逐漸得到推廣, 并且已有相應(yīng)產(chǎn)品投放市場(chǎng), 有公司將從魚(yú)皮中提取的膠原蛋白制成止血海綿, 還有各種膠原蛋白粉及膠原蛋白口服液。隨著對(duì)膠原蛋白微觀結(jié)構(gòu)研究的深入, 科學(xué)家們正在將膠原蛋白應(yīng)用到生物材料中。但是, 鑒于目前市場(chǎng)上膠原蛋白及相關(guān)制品的價(jià)格昂貴, 如何提高水產(chǎn)品膠原蛋白的提取率和純度是亟需解決的問(wèn)題。 此外, 如何利用水產(chǎn)膠原蛋白的理化性質(zhì)和生物學(xué)性能使其在進(jìn)一步加工利用中發(fā)揮更大的生物作用, 創(chuàng)造更多的經(jīng)濟(jì)價(jià)值,也需要深度研究。

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(本文編輯: 康亦兼)

Research progress in extraction, purification, and determination of properties of aquatic collagen

YANG Ya-nan, LI Cai-yan, QIAN Guo-ying
(College of Biological and Environmental Sciences, Zhejiang Wanli University, Ningbo 315100, China)

Jan., 26, 2015

aquatic collagen; extraction; purification; physical and chemical properties

Collagen is an important functional protein and much attention has been paid to aquatic collagen due to its abundance and unique advantages. In this paper, we review research progress in the extraction, purification and determination of the properties of aquatic collagen. We also consider the prospects for future developments in aquatic collagen research in order to provide a theoretical basis for further applied aquatic collagen research.

Q51

A

1000-3096(2016)01-0138-09

10.11759/hykx20150126001

2015-01-26;

2015-06-10

國(guó)家海洋公益性行業(yè)科研專(zhuān)項(xiàng)(201405015); 浙江省公益性技術(shù)應(yīng)用研究計(jì)劃項(xiàng)目(2014C32072); 寧波市科技創(chuàng)新團(tuán)隊(duì)項(xiàng)目(2012B82016)

楊椏楠(1990-), 女, 河南開(kāi)封人, 碩士研究生, 研究方向?yàn)樗a(chǎn)動(dòng)物活性物質(zhì), 電話: 13932183251, Email: 543192165@qq.com; 李彩燕(1982-), 通信作者, 女, 副教授, 博士, 電話: 15958293719, Email:licy82@163.com

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