駱盧佳，陳凌，小川廣男（.嘉興職業(yè)技術(shù)學(xué)院農(nóng)業(yè)與環(huán)境分院，浙江嘉興34036；.東京海洋大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)學(xué)院，東京港區(qū)08-8477）

魚肉蛋白質(zhì)凝膠結(jié)構(gòu)的保水機(jī)制研究

駱盧佳1，陳凌1，小川廣男2
（1.嘉興職業(yè)技術(shù)學(xué)院農(nóng)業(yè)與環(huán)境分院，浙江嘉興314036；2.東京海洋大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)學(xué)院，東京港區(qū)108-8477）

摘要：研究肌動(dòng)球蛋白和肌球蛋白凝膠的結(jié)構(gòu)以闡明魚肉凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的保水機(jī)制。隨著水分含量的增加，不管何種鹽濃度條件下，在肌動(dòng)球蛋白及肌球蛋白凝膠中，架橋點(diǎn)間平均分子量有所增加，相關(guān)長(zhǎng)也呈現(xiàn)增加的趨勢(shì)。當(dāng)水分含量繼續(xù)增加時(shí)，凝膠中的相關(guān)長(zhǎng)開始減小。從掃描電子顯微鏡的結(jié)果中也可以看到類似的現(xiàn)象。此結(jié)果表明，在特定的水分含量中，不僅僅是構(gòu)成凝膠結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子鏈在伸長(zhǎng)，同時(shí)預(yù)示著蛋白質(zhì)分子鏈也有所開裂。

關(guān)鍵詞：肌原纖維蛋白質(zhì)；架橋；分子量；相關(guān)長(zhǎng)

凝膠是指在分散介質(zhì)中的膠體粒子或高分子溶質(zhì)形成整體構(gòu)造而失去了流動(dòng)性，或膠體雖含有大量液體介質(zhì)但處于固化的狀態(tài)，是食品中一種較為常見的形態(tài)[1]。作為魚肉主要成分的蛋白質(zhì)，其最重要的功能特性之一就是凝膠化作用。而有關(guān)魚肉蛋白質(zhì)凝膠的研究，早在1939年就有人對(duì)凝膠的形成機(jī)制作了報(bào)道，另外從各種魚肉凝膠的形成能[2-3]、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)[4]、凝膠強(qiáng)度[5]等角度也展開了大量的研究。但是從魚肉蛋白質(zhì)凝膠中的水分著手的研究卻寥寥無幾。其中針對(duì)凝膠中水的存在狀態(tài)有過除自由水外，同時(shí)存在結(jié)合能力不同的別種水的說法，后來利用壓出法，吸出法等的測(cè)定，確認(rèn)了3種不同存在狀態(tài)的水[6]，并且隨著溫度的上升結(jié)合水有向游離水轉(zhuǎn)變的趨勢(shì)[7]。另外還利用了有關(guān)魚肉肌原纖維蛋白質(zhì)的水分吸附等溫線[8]以及NMR觀測(cè)了魚肉蛋白質(zhì)凝膠中水的狀態(tài)[9]，近年來利用低場(chǎng)核磁共振（LF-NMR）法研究凝膠中的水分分布[10-11]也有被報(bào)道，因此有關(guān)凝膠中的水的解釋以及肽鏈與水分子間的相互作用力，上述的研究都做了詳細(xì)的介紹，但是魚肉蛋白質(zhì)凝膠是形成了怎樣的結(jié)構(gòu)來保持住水分的機(jī)制并不明確。

對(duì)于魚肉蛋白質(zhì)凝膠的結(jié)構(gòu)解析之前曾利用橡膠彈性理論，但是用溫度記錄儀測(cè)定魚肉蛋白質(zhì)凝膠拉升時(shí)所產(chǎn)生的熱時(shí)，溫度在拉升過程中并沒有上升；由應(yīng)力緩和測(cè)定發(fā)現(xiàn)，魚肉蛋白質(zhì)凝膠隨著溫度的上升彈性率下降[12]，這一系列的試驗(yàn)表明其與橡膠的性質(zhì)相反。那是由于魚肉蛋白質(zhì)凝膠中含有比較多的與凝膠形成無關(guān)的物質(zhì)，這些蛋白質(zhì)凝集物對(duì)壓縮進(jìn)行抵抗，彈性率的變化就顯示出與橡膠相反的行為，利用橡膠彈性理論就有不合理性。所以將形成魚肉蛋白質(zhì)凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的部分和其他的凝集部分分離開來是必須的。構(gòu)成凝膠結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)為鹽溶性蛋白質(zhì)即為肌原纖維蛋白質(zhì)，約占肌肉總蛋白質(zhì)含量的40%～60%，為肌肉中含量最多也是最重要的蛋白質(zhì)，其中肌球蛋白和肌動(dòng)球蛋白是形成和改善魚肉蛋白質(zhì)凝膠彈性力的基本成分，而一些凝集的蛋白質(zhì)也可以防止肌球蛋白的變性來強(qiáng)化凝膠的質(zhì)構(gòu)特性[13-14]，所以將凝集的蛋白質(zhì)部分進(jìn)行分離，關(guān)注肌球蛋白和肌動(dòng)球蛋白凝膠的構(gòu)造更為科學(xué)，而且對(duì)于魚肉蛋白質(zhì)凝膠的保水機(jī)制以此為出發(fā)點(diǎn)的研究還比較鮮見。

1　材料與方法

1.1材料與設(shè)備

冷凍魚糜（SA級(jí)，Theragra chalcogramma）：阿拉斯加產(chǎn)；所有試劑均為分析純。

HAAKE RS-50動(dòng)態(tài)流變儀：德國(guó)哈克公司；DLS-7000光散射光度計(jì)：日本大塚電子有限公司；Quanta250環(huán)境掃描電子顯微鏡：美國(guó)FEI公司。

1.2肌原纖維蛋白質(zhì)的提取

根據(jù)Ojima[15]的方法從冷凍魚糜中提取肌原纖維蛋白質(zhì)。

1.3肌原纖維蛋白質(zhì)的確認(rèn)

利用SDS-PAGE電泳法對(duì)是否為目的蛋白質(zhì)進(jìn)行確認(rèn)。分別稱取0.4 g的肌動(dòng)球蛋白和肌球蛋白，加入7.5 mL的8 mol/L尿素-2%SDS-2%2-mercaptoethanol-0.02 mol/L Tris-HCl（pH 8.0）溶液煮沸，室溫下溶解24 h。之后進(jìn)行離心分離（11 000 r/min，15 min）得到的上清液在0.1%SDS-0.01mol/L Tris-HCl（pH 6.8）溶液中透析24 h，然后根據(jù)Laemmli的方法進(jìn)行電泳。電泳結(jié)束后，浸在0.05%CBB-10%醋酸-50%甲醇的染色液中室溫染色，之后加入10%醋酸-10%甲醇的脫色液進(jìn)行脫色，直到看到清晰的顯色帶。

1.4動(dòng)態(tài)黏彈性測(cè)定

在肌球蛋白及肌動(dòng)球蛋白中添加冷卻的蒸餾水，使其水分含量達(dá)到目的含水率（89%～93%），同時(shí)添加NaCl使鹽濃度分別達(dá)到5%及10%，將得到的黏稠體進(jìn)行充填，然后80℃加熱30 min后，放入冰水中冷卻10 min，最后置于5℃的冷藏室保存24 h，得到肌動(dòng)球蛋白凝膠和肌球蛋白凝膠樣品。

利用動(dòng)態(tài)流變儀（Rheostress RS-50 HAAKE）進(jìn)行流變特性測(cè)定。將樣品凝膠制成厚度為1 mm的薄片，模具選用平板及PP35的探頭，頻率為1.00Hz，從20℃升溫至80℃，升溫速度為1.0℃/min，測(cè)定儲(chǔ)能模量G’。

1.5動(dòng)態(tài)光散射測(cè)定

動(dòng)態(tài)光散射是從粒子在溶液中并行運(yùn)動(dòng)，回轉(zhuǎn)運(yùn)動(dòng)，布朗運(yùn)動(dòng)使其位置發(fā)生變化的現(xiàn)象中測(cè)得的有關(guān)分子運(yùn)動(dòng)的情報(bào)中得到擴(kuò)散系數(shù)，流體學(xué)半徑等要素的方法。為求得相關(guān)長(zhǎng)（分子鏈與分子鏈之間相互作用的距離），利用光散射光度計(jì)DLS-7000（大塚電子有限公司）進(jìn)行動(dòng)態(tài)光散射測(cè)定，經(jīng)測(cè)試可知肌動(dòng)球蛋白凝膠與肌球蛋白凝膠的粒徑在5 μm以上的范圍，因而決定利用T.D.法（Time Domain）進(jìn)行了測(cè)定。測(cè)定的光源設(shè)定為He-Ne激光（波長(zhǎng)632.8 nm），測(cè)定溫度為（25±5）℃，測(cè)定角度為90°。

1.6肌原纖維蛋白質(zhì)凝膠結(jié)構(gòu)的觀察

與1.4相同的方法制備肌原纖維蛋白質(zhì)凝膠，其最后的水分含量為91%～94%。制成圓柱形后保持在30℃的條件下浸置于丙酮和t-丁醇的混合液（體積比1∶1）中2 h，然后將浸置液替換為t-丁醇，由于t-丁醇的凝固點(diǎn)為25℃，所以取少量浸沒樣品后放置于冷藏室凍結(jié)。然后，置于凍結(jié)干燥裝置（JFD-310）的樣品室中，為了防止凍結(jié)的樣品融化，冷卻至-8℃后，樣品室進(jìn)行排氣，干燥24 h。干燥后的凝膠用于環(huán)境掃描電子顯微鏡（FEI公司制、Quanta250）的樣品。樣品放置于溫度10℃，濕度100%，真空度1 200 Pa左右的樣品室內(nèi)觀察，觀察時(shí)電壓設(shè)為20.0 kV，束斑為5.0。

1.7數(shù)據(jù)處理及分析

利用統(tǒng)計(jì)分析軟件（SAS Institute Inc.，Cary，NC）和origin 8進(jìn)行數(shù)據(jù)處理和分析。

2　結(jié)果

2.1肌原纖維蛋白質(zhì)的確認(rèn)

肌原纖維蛋白質(zhì)為肌球蛋白和肌動(dòng)蛋白。肌球蛋白是肌原纖維粗絲的組成單位，由兩條分子量約為220 kDa的重鏈和分子量約為20 kDa的四條輕鏈組成。肌動(dòng)蛋白是微絲的結(jié)構(gòu)蛋白，分子量約為42 kDa的球狀蛋白質(zhì)。因此利用SDS-PAGE實(shí)驗(yàn)確認(rèn)肌原纖維蛋白質(zhì)，SDS-PAGE結(jié)果見圖1。

200 kDa的區(qū)域呈現(xiàn)出蛋白區(qū)帶，說明此為肌球蛋白重鏈，而在40 kDa的區(qū)域出現(xiàn)蛋白區(qū)帶可以確認(rèn)其為肌動(dòng)蛋白。

2.2肌原纖維蛋白質(zhì)凝膠的架橋點(diǎn)間平均分子量

肌原纖維蛋白質(zhì)凝膠彈性在此被看作為橡膠彈性[16]，所以保水性高，具有彈性的蛋白質(zhì)凝膠的構(gòu)造依存于架橋點(diǎn)密度，架橋點(diǎn)間平均分子量，架橋點(diǎn)間距離，架橋點(diǎn)間分子鏈的柔韌性等因素[17]。估算凝膠網(wǎng)孔大小的時(shí)候可以通過儲(chǔ)能模量來確定架橋點(diǎn)間平均分子量。儲(chǔ)能模量可以體現(xiàn)聚合物鏈的振動(dòng)以及聚合體的結(jié)構(gòu)，而本次研究中，將凝膠中相互纏繞的點(diǎn)假設(shè)為架橋點(diǎn)，而其彈性決定于儲(chǔ)能模量。因此，架橋點(diǎn)間平均分子量能在非晶態(tài)聚合物的橡膠彈性理論公式中測(cè)算出來，公式如下：

其中：ρ為密度，kg/m3；φ為聚合物的體積分?jǐn)?shù)；R為氣體常數(shù)；T為絕對(duì)溫度，K；Me為分子量。

不同水分含量及鹽濃度對(duì)肌動(dòng)球蛋白凝膠與肌球蛋白凝膠的架橋點(diǎn)間平均分子量的影響見圖2、圖3。

圖1　SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳圖Fig.1　SDS-PAGE

圖2　肌動(dòng)球蛋白凝膠的架橋點(diǎn)間平均分子量與水分含量的關(guān)系Fig.2　Relationship between the water content and the molecular weight between the cross-linking points of actomyosin gels注：不同字母表示差異顯著（P＜0.05）。

從圖3可知，隨著水分含量的增加，肌球蛋白凝膠的架橋點(diǎn)間平均分子量也隨之增大。特別是鹽濃度為5%，水分含量超過91%的樣品中，架橋點(diǎn)間平均分子量顯著增大。這個(gè)結(jié)果表明，隨著水分含量的增加，凝膠結(jié)構(gòu)中的網(wǎng)狀分子鏈的距離增大，另外，鹽濃度低會(huì)使肌原纖維膨脹，提高了表面積，暴露了更多的大分子蛋白來結(jié)合水分[18]，而高濃度會(huì)使肌原纖維中肌球蛋白尾部的α螺旋結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定，螺旋結(jié)構(gòu)折疊，空間結(jié)構(gòu)變小[19]。同時(shí)鹽濃度增加，離子強(qiáng)度增大，離子鍵使網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)相對(duì)穩(wěn)定，因而離子強(qiáng)度較低的鹽濃度為5%的凝膠在一定的水分含量處架橋點(diǎn)間平均分子量比鹽濃度為10%的大。肌動(dòng)球蛋白凝膠也表現(xiàn)出類似的趨勢(shì)，但是當(dāng)水分含量接近92%時(shí)，架橋點(diǎn)間平均分子量開始減小，這可能是在這個(gè)范圍已不能形成強(qiáng)固的凝膠。

圖3　肌球蛋白凝膠的架橋點(diǎn)間平均分子量與水分含量的關(guān)系Fig.3　Relationship between the water content and the molecular weight between the cross-linking points of myosin gels注：不同字母表示差異顯著（P＜0.05）。

2.3肌原纖維蛋白質(zhì)凝膠分子鏈間的相關(guān)長(zhǎng)

動(dòng)態(tài)光散射技術(shù)根據(jù)光子相關(guān)原理，檢測(cè)因布朗運(yùn)動(dòng)而產(chǎn)生的散射光強(qiáng)的漲落，從而得到散射質(zhì)點(diǎn)動(dòng)態(tài)行為的信息[20]。其中散射電場(chǎng)的一次相關(guān)系數(shù)由下式表示

這里g(1)（τ）為靜電場(chǎng)的相關(guān)系數(shù)；β為定數(shù)；D為擴(kuò)散系數(shù)，cm2/s；τ為弛豫時(shí)間，μs；q為靜電場(chǎng)的強(qiáng)度。q可由下式表示

式中：n為溶劑的折射率；λ0為入射光的波長(zhǎng)，nm。

在凝膠中網(wǎng)孔狀的分子鏈與分子鏈間能相互影響的距離為相關(guān)長(zhǎng)。上述的D擴(kuò)散系數(shù)適用于愛因斯坦·斯托克斯式表示如下

式中：T為絕對(duì)溫度，K；η為溶劑的黏度，Pa·s；ξ為相關(guān)長(zhǎng)（架橋點(diǎn)間距離），nm；KB為波爾茲曼定數(shù)。

各水分含量及不同鹽濃度下肌動(dòng)球蛋白凝膠分子鏈間相關(guān)長(zhǎng)的變化見圖4。

鹽濃度為5%和10%的肌動(dòng)球蛋白凝膠的相關(guān)長(zhǎng)都隨著水分含量的增加而增加。另外，鹽濃度為5%的凝膠中，水分含量達(dá)到94%時(shí)，相關(guān)長(zhǎng)減小。這預(yù)示著分子鏈開裂，從而顯現(xiàn)出的相關(guān)長(zhǎng)減小。對(duì)于鹽濃度為10%的凝膠，水分含量即使不斷增加相關(guān)長(zhǎng)仍舊沒有減小。這說明由于肌原纖維蛋白質(zhì)的濃度高，蛋白質(zhì)分子鏈密度大，使得相關(guān)長(zhǎng)開始減小的現(xiàn)象延遲，隨著水分含量的繼續(xù)增加，可以預(yù)想相關(guān)長(zhǎng)也會(huì)有減小的趨勢(shì)。

圖4　肌動(dòng)球蛋白凝膠的相關(guān)長(zhǎng)與水分含量的關(guān)系Fig.4　Relationship between the moisture and the correlation length of actomyosin gels注：不同字母表示差異顯著（P＜0.05）。

不同水分含量與鹽濃度的條件下，肌球蛋白凝膠分子鏈間相關(guān)長(zhǎng)的變化見圖5。

圖5　肌球蛋白凝膠的相關(guān)長(zhǎng)與水分含量的關(guān)系Fig.5　Relationship between the moisture and the correlation length of the myosin gels注：不同字母表示差異顯著（P＜0.05）。

從圖5看出水分含量增加到92%時(shí)，相關(guān)長(zhǎng)也隨之增加，當(dāng)水分含量超過92%，相關(guān)長(zhǎng)開始減小。這有可能是形成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的分子鏈開裂達(dá)到均一的狀態(tài)所致。對(duì)相同水分含量條件下的凝膠進(jìn)行比較，鹽濃度10%的肌球蛋白凝膠的相關(guān)長(zhǎng)比鹽濃度為5%的小。這是由于鹽溶性的蛋白質(zhì)濃度越高，使得形成凝膠結(jié)構(gòu)的分子鏈的密度越大。這個(gè)變化趨勢(shì)和架橋點(diǎn)間平均分子量的變化一致。

2.4肌原纖維蛋白質(zhì)凝膠的結(jié)構(gòu)

利用環(huán)境掃描電子顯微鏡觀察所得的圖像見圖6、圖7。

圖6為各水分含量下鹽濃度為10%的肌動(dòng)球蛋白凝膠的圖像。可以看到隨著水分含量的增加，其網(wǎng)孔有所增大，結(jié)構(gòu)有顯現(xiàn)出均一化的趨勢(shì)。而從架橋點(diǎn)間平均分子量的結(jié)果推測(cè)水分含量接近92%時(shí)已不能形成強(qiáng)固的凝膠，故此時(shí)看到的結(jié)構(gòu)中有部分分子鏈可能并沒有形成架橋。圖7為不同水分含量下鹽濃度為10%肌球蛋白凝膠的圖像。可以看到當(dāng)水分含量增加到92%時(shí)，凝膠結(jié)構(gòu)中的空間變大，當(dāng)水分含量繼續(xù)增加時(shí)，網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)開始變密并漸漸不再清晰。

圖6　不同水分含量下肌動(dòng)球蛋白凝膠的環(huán)境掃描電鏡圖（×1 000）（鹽濃度10%）Fig.6　The micrograph（ESEM×1 000）of actomyosin gels at different moisture（10%salted）

圖7　不同水分含量下肌球蛋白凝膠的環(huán)境掃描電鏡圖（×1 000）（鹽濃度10%）Fig.7　The micrograph（ESEM×1000）of myosin gels at different moisture（10%salted）

3　結(jié)論

通過對(duì)肌原纖維蛋白質(zhì)凝膠保水機(jī)制的研究發(fā)現(xiàn)，隨著水分含量的增加，架橋點(diǎn)間平均分子量也表現(xiàn)出增大的傾向，同時(shí)，伴隨著水分含量的增加，相關(guān)長(zhǎng)也隨之增加，達(dá)到一定的水分含量時(shí)，凝膠的相關(guān)長(zhǎng)開始減小。這也預(yù)示著分子鏈的伸長(zhǎng)以及在一定的水分含量領(lǐng)域中分子鏈開裂而變得均一化。另外從低真空掃描電子顯微鏡的圖像看來，在特定的水分含量處，凝膠的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)中不僅僅是分子鏈的伸長(zhǎng)，構(gòu)成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的分子鏈也有所開裂，使得可見的纖維密度增加，導(dǎo)致結(jié)構(gòu)產(chǎn)生變化。

綜上所述，凝膠的保水機(jī)制為在共價(jià)鍵沒有被破壞仍舊保持凝膠結(jié)構(gòu)的前提下，隨著水分含量的增加，通過凝膠網(wǎng)孔的增大以及分子鏈的開裂而得以鎖住水分。如果能夠把握使構(gòu)造發(fā)生變化的水分含量，通過上述的結(jié)果，便有可能計(jì)算出構(gòu)成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的分子鏈開裂的條數(shù)，繼而構(gòu)建出蛋白質(zhì)凝膠結(jié)構(gòu)的模型。

參考文獻(xiàn)：

[1]李云飛,殷涌光,徐樹來,等.食品物性學(xué)[M].2版.北京:中國(guó)輕工業(yè)出版社,2005:24-25

[2]LIAN P,LEE C M,HUFNAGEL L.Phisieoehemieal properties of frozen red hake mince as affected by cryoproteetive ingredients[J]. Journal of Food Science,2000,65(7):1117-1123

[3]LIN S B,CHEN L C,CHEN H H.The change of thermal gelation properties of horse mackerelmince led by protein denaturation occurring in frozen storage and consequential air floatation wash[J]. Food Research International,2005(38):19-27

[4]KO W C,JAO C L,HSU K C.Effect of hydrostatic pressure on the molecular conformation of tilapia(Orechromis niloticus)myosin[J]. Journal of Food Science,2003,68(4):1192-1195

[5]Akahane T,Chihara S,Yoshida Y,et al.Application of differential scanning calorimetry to food technological study of fish meat gels[J]. Nippon Suisan Gakkaishi,1981(47):105-111

[6]Akahane Y,shimizu Y.Classification of the existing state of water in Kamaboko by expressing,absorbing,and thermo gravimetric methods[J].Nippon Suisan Gakkaishi,1988(54):1237-1241

[7]Niwa E,Chen E,Kanoh S,et al.Effect of temperature on the state of water within Kamaboko[J].Nippon Suisan Gakkaishi,1988(54): 1975-1979

[8]Zhang N,Yamashita Y,Nozaki Y.Effect of protein hydrolysate from Antarctic krill meat on the state of water and denaturation by dehydration of lizard fish myofibrils[J].Fish Sci,2002(68):672-679

[9]Ahmad M U,Tashiro Y,Matsukawa S,et al.Comparison of gelation mechanism of surimi between heat and pressure treatment by using rheological and NMR relaxation measurements[J].Journal of Food Science,2004(69):497-501

[10]韓敏義,劉永安,王鵬,等.低場(chǎng)核磁共振法研究NaCl對(duì)肌原纖維蛋白凝膠水分分布和移動(dòng)性的影響[J].食品科學(xué),2014,35(21): 88-93

[11]楊慧娟,于小波,胡忠良,等.低場(chǎng)核磁共振技術(shù)研究超高壓處理對(duì)乳化腸質(zhì)構(gòu)和水分分布的影響[J].食品工業(yè)科技,2014,35(4): 96-100

[12]Hamada M,Nagai T,Kai N,et al.Variation of tensile strength of myosin gel by heating[J].Nippon Suisan Gakkaishi,1995(61):656-658

[13]Piyadhammaviboon P,Yongsawatdigul J.Protein cross-linking ability of sarcoplasmic protein extracted from threadfin bream[J].Food Sci Technol,2009(42):37-43

[14]Piyadhammaviboon P,Yongsawatdigul J.Proteinase inhibitory activity of sarcoplasmic protein from threadfin bream(Nemipterus spp) [J].J Sci Food Agric,2010(90):291-298

[15]Ojima T,Yoshikawa S,Nishita K.Isolation and characterization of myosin from Walleye Pollack Surimi[J].Fisheries Science,1997(63): 811-815

[16]Matsuo T,Inaba A,Yamamuro O,et al.Rubber elasticity in the introductory thermodynamics course[J].J Therm Anal Calorim,2002 (69):1015-1020

[17]Itoh Y,Yishisaki M.Ashi formation of Kamaboko II[M].Tokyo: Kouseisha,2005:64-65

[18]BERTRAM H C,MEYER R L,WU Z,et al.Water distribution and microstructurein enhanced pork[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry,2008,56(16):7201-7207

[19]KNIGHT P,PARSONS N.Action of NaCl and polyphosphates in meat processing:responses of myofibrils to concentrated salt solutions[J].Meat Science,1988,24(4):275-300

[20]章宇斌,齊崴,蘇榮欣,等.動(dòng)態(tài)光散射分析不同物化條件下酪蛋白的聚集行為及其膠束尺[J].分析化學(xué),2007,35(6):809-813

DOI：10.3969/j.issn.1005-6521.2015.24.009

收稿日期：2015-11-03

作者簡(jiǎn)介：駱盧佳（1984—），女（漢），講師，博士，研究方向：食品物性學(xué)。

Research on the Water Retention Mechanism of Fish-meat Gel

LUO Lu-Jia1，CHEN Ling1，Ogawa Hiroo2
（1.College of Agriculture and Environment，Jiaxing Vocational Technical College，Jiaxing 314036，Zhejiang，China；2.College of Food Science and Technology，Tokyo University of Marine Science and Technology，Minatoku 108-8477，Tokyo，Japan）

Abstract：To elucidate the structure of the network from the water retention mechanism of fish-meat gel，the gel structures of actomyosin（AM）and myosin（M）were investigated.In the AM and M gels，when the moisture content increased，the molecular weight between the cross-linking points（Me）and the correlation length also increased，regardless of the salt concentration.When the moisture content continued to increase，the correlation length of gels began to decrease.From the micrographs of gels could be seen the similar phenomenon.This result suggested that in a certain moisture content，the size of the network was enlarged and the network chains were also cleaved.

Key words：myofibrillar protein；cross-linking；molecular weight；correlation length