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Aβ和tau蛋白在AD發(fā)病機(jī)制中的作用

2011-02-11 20:40:08朱小青
中國(guó)病理生理雜志 2011年4期
關(guān)鍵詞:軸突微管樹突

Aβ和tau蛋白在AD發(fā)病機(jī)制中的作用

Aβ和tau蛋白是阿爾茨海默病(AD)的標(biāo)志性物質(zhì)。盡管Aβ和tau蛋白其各自的毒性作用早已受到普遍關(guān)注,但新近的研究發(fā)現(xiàn)Aβ和tau蛋白存在相互協(xié)同作用。這一新的發(fā)現(xiàn)使我們對(duì)tau蛋白在AD發(fā)病機(jī)制中的作用的認(rèn)識(shí)從軸突(tau蛋白在此處作為一種微管結(jié)合蛋白發(fā)揮著重要作用)轉(zhuǎn)移到樹突(tau蛋白在此處介導(dǎo)Aβ的毒性作用)。(1) Aβ對(duì)突觸的毒性作用:人們普遍認(rèn)為突觸后成分是毒性物作用的靶點(diǎn),可能為單一受體也可能為多受體介導(dǎo), Aβ在不同條件下可以結(jié)合不同受體,不同的受體介導(dǎo)不同的的毒性作用(如NMDARs介導(dǎo)興奮毒性及Aβ誘導(dǎo)的脊神經(jīng)丟失,而mGluRs介導(dǎo)Aβ誘導(dǎo)的長(zhǎng)時(shí)程抑制)。(2) 樹突處發(fā)現(xiàn)少許tau蛋白:Tau蛋白主要存在于軸突,但新近通過(guò)增強(qiáng)免疫組化法證實(shí)生理?xiàng)l件下樹突也存在少許tau蛋白,這種存在依賴于MTB,截?cái)嗟膖au蛋白缺乏MTB重復(fù)序列,不能與微管結(jié)合,從而不能到達(dá)樹突。樹突處存在的tau蛋白對(duì)健康神經(jīng)元是至關(guān)重要的,當(dāng)其發(fā)生異常則可引起病理改變。(3) Aβ和tau蛋白的相互協(xié)同作用:主要表現(xiàn)在Aβ促使tau過(guò)度磷酸化,而過(guò)度磷酸化的tau蛋白加劇Aβ對(duì)神經(jīng)元的毒性作用。另外,二者在相同系統(tǒng)內(nèi)通過(guò)作用于不同復(fù)合物來(lái)擴(kuò)大毒性作用,如在AD大鼠模型中,tau選擇性作用于復(fù)合物Ⅰ損害呼吸鏈,而Aβ通過(guò)阻斷復(fù)合物Ⅳ依賴的呼吸鏈加劇線粒體損傷。在生理?xiàng)l件下,樹突端僅含少量的tau蛋白。AD病人樹突大量聚積tau蛋白,通過(guò)與賴氨酸蛋白激酶(FYN)相互作用將FYN轉(zhuǎn)移至樹突端,F(xiàn)YN可使NMDARs磷酸化,磷酸化的NMDARs與突觸后密度蛋白95(PSD95)作用進(jìn)而介導(dǎo)Aβ誘導(dǎo)的興奮毒性作用。實(shí)驗(yàn)證實(shí),通過(guò)減少tau蛋白可以減弱Aβ誘導(dǎo)的興奮毒性作用。

Nat Rev Neurosci, 2011, 12(2):65-72(朱小青)

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